【摘要】：目的通過生物信息學(xué)預(yù)測曼氏迭宮絳蟲annexinB8(SmannexinB8)的生物學(xué)特征,及潛在功能和結(jié)構(gòu),并且進(jìn)行基因克隆,為下一步SmannexinB8參與宿主免疫調(diào)節(jié)研究提供依據(jù)。方法通過NCBI的ORF finder工具對SmannexinB8的開放閱讀框進(jìn)行分析.利用ExPASy網(wǎng)站進(jìn)行蛋白的物理化學(xué)參數(shù)、信號肽、跨膜螺旋、潛在分子生物學(xué)功能的預(yù)測,通過NCBI/BLAST。對蛋白保守功能域進(jìn)行檢測。不同物種的annexin序列從NCBI網(wǎng)站獲取,并利用Vector NTI suit 8.0和TreeView軟件進(jìn)行分析。利用SWISS-MODEL網(wǎng)站和SPDBV 4.10軟件分析SmannexinB8蛋白的三維空間結(jié)構(gòu)。此外。對SmannexinB8基因進(jìn)行擴(kuò)增,并克隆到原核表達(dá)載體pET-28a(+)。結(jié)果 SmannexinB8是一個(gè)全長基因,編碼347個(gè)氨基酸。蛋白由4個(gè)典型的annexin重復(fù)結(jié)構(gòu)域組成,序列當(dāng)中沒有信號肽,是一個(gè)穩(wěn)定的可溶性蛋白分子。三維空間立體結(jié)構(gòu)分析結(jié)果顯示SmannexinB8是一個(gè)保守的蛋白。SmannexinB8與多房棘球絳蟲、口膜殼絳蟲、細(xì)粒棘球絳蟲、華支睪吸蟲以及人類的annexin基因的同源性分別是68%,67%。65%,46%和40%。分子進(jìn)化分析顯示SmannexinB8與絳蟲屬的親源性最近,而與其他物種,如吸蟲、哺乳動(dòng)物親源性較遠(yuǎn)。結(jié)論 SmannexinB8可能具有抑制磷脂酶A2的活性,促進(jìn)細(xì)胞融合、參與調(diào)節(jié)免疫反應(yīng)和離子通道形成的功能,可能在參與宿主免疫調(diào)節(jié)中起到關(guān)鍵性的作用。
[Abstract]:Objective to predict the biological characteristics, potential function and structure of annexinB8 (SmannexinB8) by bioinformatics, and to clone the gene, so as to provide the basis for the next step of SmannexinB8 to participate in the study of host immunomodulation. Methods the open reading box of SmannexinB8 was analyzed by ORF finder tool of NCBI. The physicochemical parameters, signal peptides, transmembrane helix and potential molecular biological functions of proteins were predicted by ExPASy website. NCBI/BLAST. was used to predict the physicochemical parameters, signal peptides, transmembrane helix and potential molecular biological functions of proteins. The conserved domain of protein was detected. The annexin sequences of different species were obtained from NCBI website and analyzed by Vector NTI suit 8.0and TreeView software. SWISS-MODEL website and SPDBV 4.10 software were used to analyze the three-dimensional spatial structure of SmannexinB8 protein. In addition. The SmannexinB8 gene was amplified and cloned into prokaryotic expression vector pET-28a (). Results SmannexinB8 was a full-length gene encoding 347 amino acids. The protein is composed of four typical annexin repeat domains, and there is no signal peptide in the sequence, so it is a stable soluble protein molecule. The results of three-dimensional spatial structure analysis showed that SmannexinB8 was a conserved protein .Smannexin B8. The homology of annexin gene with Echinococcus multilocularis, Echinococcus stomata, Echinococcus granulosus, Clonorchis sinensis and human was 68% and 67%, respectively. 46% and 40%. Molecular evolution analysis showed that SmannexinB8 had the closest affinity with tapeworm, but far from other species, such as trematodes and mammals. Conclusion SmannexinB8 may inhibit the activity of phospholipase A2, promote cell fusion, participate in the regulation of immune response and ion channel formation, and may play a key role in host immune regulation.
【作者單位】： 海南醫(yī)學(xué)院病原生物學(xué)教研室;海南省人民醫(yī)院檢驗(yàn)科;
【基金】：國家自然科學(xué)基金課題(81260254) 海南省自然科學(xué)基金課題(814289)
【分類號】：R383.3

【共引文獻(xiàn)】

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本文編號：2479170