本文關(guān)鍵詞：NMR在ɑ-synuclein的結(jié)構(gòu)及相互作用研究中的應(yīng)用

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【摘要】：α-synuclein(AS)是一種和帕金森病(PD)密切相關(guān)的天然無結(jié)構(gòu)蛋白,是PD標(biāo)志物路易小體(LB)的主要成分.AS異常聚集和纖維化被認(rèn)為是引起PD的主要原因之一,因而針對(duì)其結(jié)構(gòu)、聚集和功能的研究一直是國(guó)際上的熱點(diǎn).核磁共振(NMR)技術(shù)能獲得具有原子分辨率的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和動(dòng)態(tài)信息,尤其適合研究其它生物物理方法難以研究的天然無結(jié)構(gòu)蛋白.該綜述主要討論NMR技術(shù)結(jié)合其他技術(shù)手段在AS的結(jié)構(gòu)、聚集機(jī)制、以及與生物膜、金屬離子和其它蛋白質(zhì)相互作用研究中的應(yīng)用.這些研究結(jié)果為探索PD的發(fā)病機(jī)制提供了有益的線索.
【作者單位】： 中國(guó)科學(xué)院生物磁共振分析重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室 波譜與原子分子物理國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室 武漢磁共振中心(中國(guó)科學(xué)院武漢物理與數(shù)學(xué)研究所);中國(guó)科學(xué)院大學(xué);
【關(guān)鍵詞】： 核磁共振(NMR) α-synuclein 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)纖維化 蛋白質(zhì)相互作用
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(21203243;21173258)
【分類號(hào)】：R742.5
【正文快照】： 引言α-synuclein(AS)是由Maroteaux等人[1]首次在突觸前神經(jīng)末梢中發(fā)現(xiàn),因而被命名為突觸核蛋白(synuclein),但它具體的生理功能一直不清楚.1997年,研究者在帕金森病人大腦內(nèi)患病標(biāo)志物—路易小體中分離出了AS的一個(gè)突變體,AS與帕金森病的相關(guān)性由此得到確認(rèn)[2 5].路易小體

【共引文獻(xiàn)】

中國(guó)期刊全文數(shù)據(jù)庫(kù) 前1條

1 楊海強(qiáng);;β淀粉樣蛋白聚集-解聚機(jī)制研究進(jìn)展[J];生物技術(shù)世界;2014年03期

中國(guó)博士學(xué)位論文全文數(shù)據(jù)庫(kù) 前3條

1 高峰;魚藤酮對(duì)小膠質(zhì)細(xì)胞激活的機(jī)制研究[D];中國(guó)科學(xué)技術(shù)大學(xué);2013年

2 劉銳;蛋白質(zhì)聚集的多酚抑制調(diào)控機(jī)制及其材料應(yīng)用研究[D];天津大學(xué);2013年

3 劉燕燕;脈沖電場(chǎng)對(duì)氨基酸的極化影響及其制備蛋白質(zhì)納米管研究[D];華南理工大學(xué);2014年

中國(guó)碩士學(xué)位論文全文數(shù)據(jù)庫(kù) 前1條

1 戴晨曄;不同環(huán)境下天然無結(jié)構(gòu)蛋白α-Synuclein的核磁共振研究[D];中國(guó)科學(xué)院研究生院（武漢物理與數(shù)學(xué)研究所）;2014年

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本文編號(hào)：1066189