目的探究絲氨酰tRNA合成酶(seryl-tRNA synthetase,SerRS)結合并激活去乙�；窼IRT2的機制。方法構建SerRS與SIRT2質粒,在293T細胞中進行轉染。免疫共沉淀方法檢測SerRS與SIRT2、SIRT2突變型之間的相互作用。通過原核純化蛋白質,體外熒光方法檢測SerRS對SIRT2酶活影響。通過結構模擬探究SIRT2的H187位點調控機制。通過Western blot方法檢測SerRS的乙�；揎�。結果 SerRS能與SIRT2相互作用,并增強其去乙�；富钚�。SIRT2 H187Y突變使SIRT2失活,同時也阻斷了SIRT2與其SerRS的結合。進一步通過結構模擬發(fā)現,SIRT2上的H187Y突變與Q267位點在空間上發(fā)生沖突,可能改變SIRT2的構象,進而影響與SerRS的結合界面,且SIRT2能夠去乙�；疭erRS。結論 SIRT2第187位組氨酸能夠調控SerRS與SIRT2的結合,為靶向SIRT2的藥物研發(fā)提供了新的思路。

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材料和方法
結果
討論



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