?刹《11型利用雙受體CD55和FcRn侵染細胞的分子結構基礎
【部分圖文】:
FcRn和CD55可以與?刹《11型的病毒顆粒直接結合.表面等離子共振(SPR)方法檢測可溶性FcRn胞外段蛋白與?刹《11型的病毒顆粒在pH 7.4(a)和pH 5.5(b)條件下的相互作用,結合KD值如圖所示.表面等離子共振(SPR)方法檢測可溶性CD55胞外段蛋白與?刹《11型的病毒顆粒在p H 7.4(c)和pH 5.5(d)條件下的相互作用,結合KD值如圖所示
A-顆粒在pH 7.4樣品中結構分辨率為2.53?,pH5.5樣品中為2.63?.這兩者之間在結構上無明顯區(qū)別與完整病毒顆粒相比,A-顆粒的表面會更加松散,這使得病毒顆粒的直徑比成熟顆粒略有增加.A-顆粒中,VP4蛋白缺失,并且VP1蛋白N端的1~59個氨基酸也看不到明顯的電子密度,但病毒顆粒內部還可以看到密度,證明病毒顆粒內部的遺傳物質尚未釋放.同?刹《11型-FcRn復合物相同,A-顆粒中“峽谷區(qū)”底部的位置也丟失了“口袋因子”,但在該部位的變構程度要大于?刹《11型-FcRn復合物.空殼病毒同樣在兩種pH的樣品中均存在且無明顯區(qū)別.我們詳細解析了pH 7.4和pH 5.5樣品中空殼病毒結構,分辨率為3.18和3.4?.同樣的,空殼病毒中也缺失了VP4蛋白和VP1蛋白N端部分氨基酸.但在空殼病毒中,病毒顆粒內部的核酸和蛋白已經被釋放,只剩殘余的衣殼部分.同樣地,空殼病毒中也丟失了“口袋因子”.從?刹《11型完整病毒顆粒,病毒-FcRn復合物,A-顆粒,到空殼病毒.經過這一系列結構的解析,我們通過原子/近原子水平的高分辨率冷凍電子顯微鏡結構,解析了病毒整個脫衣殼過程中具代表性的中間態(tài)結構,詳細分析了病毒脫衣殼過程中完整的形態(tài)變化過程:?刹《11型完整病毒顆粒與脫衣殼受體FcRn的結合,使得病毒VP1蛋白“峽谷區(qū)”底部的脂質分子“口袋因子”釋放.“口袋因子”的釋放打破了病毒的穩(wěn)態(tài),使得病毒VP4蛋白和VP1蛋白的N端釋放,形成A-顆粒.在此過程中,也由于VP1的變構,A-顆粒病毒不再與FcRn受體結合.A-顆粒本身是脫衣殼的中間態(tài),并不是穩(wěn)定的結構.A顆粒中病毒的遺傳物質釋放,變?yōu)榭諝げ《?
空殼病毒同樣在兩種pH的樣品中均存在且無明顯區(qū)別.我們詳細解析了pH 7.4和pH 5.5樣品中空殼病毒結構,分辨率為3.18和3.4?.同樣的,空殼病毒中也缺失了VP4蛋白和VP1蛋白N端部分氨基酸.但在空殼病毒中,病毒顆粒內部的核酸和蛋白已經被釋放,只剩殘余的衣殼部分.同樣地,空殼病毒中也丟失了“口袋因子”.從?刹《11型完整病毒顆粒,病毒-FcRn復合物,A-顆粒,到空殼病毒.經過這一系列結構的解析,我們通過原子/近原子水平的高分辨率冷凍電子顯微鏡結構,解析了病毒整個脫衣殼過程中具代表性的中間態(tài)結構,詳細分析了病毒脫衣殼過程中完整的形態(tài)變化過程:?刹《11型完整病毒顆粒與脫衣殼受體FcRn的結合,使得病毒VP1蛋白“峽谷區(qū)”底部的脂質分子“口袋因子”釋放.“口袋因子”的釋放打破了病毒的穩(wěn)態(tài),使得病毒VP4蛋白和VP1蛋白的N端釋放,形成A-顆粒.在此過程中,也由于VP1的變構,A-顆粒病毒不再與FcRn受體結合.A-顆粒本身是脫衣殼的中間態(tài),并不是穩(wěn)定的結構.A顆粒中病毒的遺傳物質釋放,變?yōu)榭諝げ《?2.4 ?刹《11型與CD55和FcRn結合位點近原子水平結構解析
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