【摘要】：淡水紅藻是藻類(lèi)植物進(jìn)化中的一個(gè)重要類(lèi)群,其中最主要的類(lèi)群是串珠藻目。核酮糖1,5二磷酸羧化酶/加氧酶(Rubisco)是一種既負(fù)責(zé)碳同化又引發(fā)光呼吸,在植物光合作用中起重要作用的酶,其催化固定CO_2的活性中心位于Rubisco大亞基,由葉綠體rbcL基因編碼。為了探究串珠藻目植物適應(yīng)特殊生存環(huán)境的分子水平機(jī)制,本文選取了串珠藻目及一些相近類(lèi)群淡水紅藻的rbcL基因39條,利用PAML4.8軟件,運(yùn)行位點(diǎn)模型、分支模型及分支-位點(diǎn)模型,對(duì)選取類(lèi)群的rbcL基因進(jìn)行了適應(yīng)性進(jìn)化分析。結(jié)果表明:(1)通過(guò)最大似然法構(gòu)建的系統(tǒng)發(fā)育樹(shù)顯示,所有內(nèi)類(lèi)群聚集為6個(gè)分支,其中,分支A為暗紫紅毛菜,分支B為膠串珠藻,分支C為扁圓串珠藻,后驗(yàn)概率同樣為100%,分支D為熊野藻屬,分支E為連珠藻屬,分支F為弧形西斯藻;(2)分支-位點(diǎn)模型中,在3個(gè)分支中分別鑒定出350S、277L和280L為正選擇位點(diǎn);(3)在構(gòu)建出的Rubisco大亞基的參考三維模型中,277L和280L位于Rubisco大亞基羧基末端保守的8個(gè)α螺旋和8個(gè)β片層構(gòu)成的α/β桶狀結(jié)構(gòu)域中第7個(gè)α螺旋和第7個(gè)β片層之間的loop結(jié)構(gòu)上,350S位于羧基末端鄰近α/β桶狀結(jié)構(gòu)域的一個(gè)α螺旋上。研究結(jié)果一方面顯示了基于ω比值檢驗(yàn)基因適應(yīng)性進(jìn)化的準(zhǔn)確性和有效性,另一方面也揭示了串珠藻目植物rbcL基因確實(shí)發(fā)生了適應(yīng)性進(jìn)化,對(duì)串珠藻目適應(yīng)特殊生存環(huán)境產(chǎn)生了有益的作用。
【圖文】：

530海洋與湖沼48卷圖1基于rbcL基因序列構(gòu)建的系統(tǒng)發(fā)育樹(shù)Fig.1PhylogenetictreeestablishedbasedontherbcLgenesequence注:節(jié)點(diǎn)處的數(shù)字代表最大似然法ki靴值,A、B、C、D、E、F代表選定的分支2.3正選擇位點(diǎn)定位以膠串珠藻Batrachospermumgelatinosum(串珠藻目,串珠藻科,串珠藻屬的模式種,登錄號(hào)為AF029141)的rbcL序列為參考序列,基于同源建模原理預(yù)測(cè)出Rubisco大亞基的參考三維結(jié)構(gòu)(圖2)。經(jīng)過(guò)對(duì)PDB數(shù)據(jù)庫(kù)進(jìn)行Blast搜索模板,得到一種喜溫紅藻Geldieriapartita的Rubisco三維結(jié)構(gòu)(PDBID:1BWV)(Sugawaraetal,1999),相似度83.64%,符合同源建模的可靠性要求。將用于建模的序列AF029141、程序分析序列PAML(379個(gè)氨基酸位點(diǎn))和模板Rubisco大亞基對(duì)應(yīng)氨基酸序列用Bioedit軟件進(jìn)行比對(duì),確定了被檢測(cè)出的正選擇位點(diǎn)的相對(duì)位置(圖2)。運(yùn)用Raswin軟件(Sayleetal,1995)將正選擇位點(diǎn)標(biāo)定在構(gòu)建出的Rubisco大亞基的參考三維模型中。如圖3所示,被選出的正選擇位點(diǎn)277L、280L位于Rubisco大亞基

532海洋與湖沼48卷表4LRT檢驗(yàn)統(tǒng)計(jì)量Tab.4Likelihoodratiostatistics模型比較2ΔL自由度df概率P分支模型M0vs.A0.53126610.4661M0vs.B2.161810.1415M0vs.C0.213510.644M0vs.D17.673**1<0.01M0vs.E0.634710.4256M0vs.F26.709**1<0.01M0vs.G3.5568740.8015位點(diǎn)模型M0vs.M3158.70**4<0.01M1avs.M2a0.0000621M7vs.M80.0075721分支-位點(diǎn)模型avs.a07.61**1<0.01bvs.b0011cvs.c00.0110.92dvs.d0011evs.e0011fvs.f05.96*10.01注:*顯著,P<5%;**極顯著,P<1%圖2膠串珠藻(AF029141)Rubisco大亞基參考三維結(jié)構(gòu)Fig.2Referencethree-dimensionalstructureofRubiscolargesubunitsofBatrachospermumgelatinosum(AF029141)注:正選擇位點(diǎn)在圖中用白色圓圈標(biāo)出羧基末端保守的8個(gè)α螺旋和8個(gè)β片層構(gòu)成的α/β桶狀結(jié)構(gòu)域中第7個(gè)α螺旋和第7個(gè)β片層之間的loop結(jié)構(gòu)上,350S位于羧基末端鄰近α/β桶狀結(jié)構(gòu)域的一個(gè)α螺旋上。圖3Rubisco大亞基氨基酸序列對(duì)位排列Fig.3AlignmentoftheaminoacidsequenceofRubisco注:對(duì)應(yīng)氨基酸下方箭頭表示對(duì)應(yīng)的Rubisco的二級(jí)結(jié)構(gòu)。圖中字母第一行代表PAML序列,第二行代表模板序列,第三行代表本文建模序列3討論被選出的正選擇位點(diǎn)277L、280L位于Rubisco大亞基羧基末端活性中心區(qū)域,350S位于羧基末端鄰近α/β桶狀結(jié)構(gòu)域的一個(gè)α螺旋上。已有研究表明Rubisco的一個(gè)大亞基和一個(gè)小亞基組成的二聚體是該酶最小的功能單位,小亞基氨基端的功能結(jié)構(gòu)域由5個(gè)β折疊和相鄰的2個(gè)α螺旋組成(Farberetal,1990),它們和大亞基羧基端的由8個(gè)α螺旋和8個(gè)β折疊組成功能結(jié)構(gòu)域組成該酶的功能活性中心(Soper
【作者單位】： 山西大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院;
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金項(xiàng)目,31670208號(hào),31370239號(hào)
【分類(lèi)號(hào)】：Q943.2

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本文編號(hào)：2539748