【摘要】：利用聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)從假腸膜明串珠菌中擴(kuò)增出甘露醇脫氫酶(mannitol dehydrogenase,MDA)基因的結(jié)構(gòu)基因,克隆入表達(dá)載體p ETDuet-1,構(gòu)建了甘露醇脫氫酶表達(dá)質(zhì)粒p ETDuet-1-mdh,將其轉(zhuǎn)化進(jìn)入大腸桿菌BL21(DE3),經(jīng)異丙基-β-D-硫代半乳糖苷誘導(dǎo)表達(dá)。假腸膜明串珠菌甘露醇脫氫酶結(jié)構(gòu)基因長(zhǎng)度為1 017 bp,重組甘露醇脫氫酶基因在大腸桿菌內(nèi)成功表達(dá),其蛋白質(zhì)分子質(zhì)量為36.0 k D;重組甘露醇脫氫酶活力為0.15 U/mg pro,高于假腸膜明串珠菌中甘露醇脫氫酶活力0.03 U/mg pro。
[Abstract]:The structure gene of mannitol dehydrogenase (mannitol dehydrogenase,MDA) gene was amplified by polymerase chain reaction (PCR) from C. pseudoalbicans. The mannitol dehydrogenase (mannitol dehydrogenase,MDA) gene was cloned into expression vector p ETDuet-1, to construct the mannitol dehydrogenase expression plasmid p ETDuet-1-mdh,. It was transformed into E. coli BL21 (DE3) and induced by isopropyl-尾-D-thiogalactoside. The structure gene length of mannitol dehydrogenase was 1 017 bp,. The recombinant mannitol dehydrogenase gene was successfully expressed in E. coli, and its protein molecular weight was 36.0 KD. The mannitol dehydrogenase activity of recombinant mannitol dehydrogenase was 0.15 U/mg pro, higher than that of C. pseudoalbicans. The activity of mannitol dehydrogenase was 0.03 U/mg pro..
【作者單位】： 延邊大學(xué)農(nóng)學(xué)院;延邊大學(xué)附屬醫(yī)院西區(qū);
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金地區(qū)科學(xué)基金項(xiàng)目(31260362) 吉林省教育廳“十二五”科學(xué)技術(shù)研究項(xiàng)目(吉教科合字[2015第40號(hào)])
【分類號(hào)】：TS201.3

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本文編號(hào)：2468667