目的通過生物信息學(xué)方法分析結(jié)核分枝桿菌（Mycobacterium tuberculosis, Mtb） pepA蛋白的結(jié)構(gòu)和功能。方法采用Protparam、ProtScaleon Expasy、TMHMM、SingalP5.0、PSORT、NetPHOS3.1、BLAST、SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI等生物信息學(xué)軟件分析Mtb H37Rv菌株pepA蛋白的生物學(xué)特性。結(jié)果 pepA蛋白的編碼基因Rv0125全長(zhǎng)1 068 bp,該蛋白由355個(gè)氨基酸組成,等電點(diǎn)5.04,為疏水性蛋白,有1個(gè)的信號(hào)肽和1個(gè)絲氨酸蛋白酶結(jié)構(gòu)域,含有19個(gè)磷酸絲氨酸位點(diǎn);蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)中無規(guī)則卷曲占44.79%,為穩(wěn)定蛋白;該蛋白預(yù)測(cè)含多個(gè)B細(xì)胞和T細(xì)胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白N端的前60個(gè)氨基酸區(qū)域。結(jié)論該蛋白預(yù)測(cè)含多個(gè)B細(xì)胞和T細(xì)胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白N端的前60個(gè)氨基酸區(qū)域,該區(qū)域可激活Mtb特異性CTL和Th免疫應(yīng)答,可作為抗結(jié)核肽疫苗的候選。 

【文章來源】：中國(guó)病原生物學(xué)雜志. 2020,15(06)北大核心CSCD

【文章頁(yè)數(shù)】：7 頁(yè)

【部分圖文】：

pepA蛋白親疏水性分析

經(jīng)TMHMM Server v.2.0預(yù)測(cè)(圖2),pepA蛋白跨膜螺旋數(shù)為1,跨膜螺旋氨基酸數(shù)為21.565 11(該指標(biāo)>18提示很有可能為跨膜蛋白或信號(hào)肽),N端前60個(gè)氨基酸中跨膜氨基酸數(shù)為21.390 74,(該指標(biāo)大于幾個(gè),表示N端很可能為跨膜蛋白或信號(hào)肽),N端位于膜胞質(zhì)側(cè)的總概率為0.985 78。SignalP4.1在線預(yù)測(cè)發(fā)現(xiàn)N端有一個(gè)標(biāo)準(zhǔn)的信號(hào)肽,其裂解位點(diǎn)位于33-34位氨基酸之間(圖3)。PSORT軟件分析該蛋白其亞細(xì)胞定位于細(xì)胞外(包括細(xì)胞壁)。綜合分析表明pepA蛋白極可能為分泌蛋白,且是一個(gè)膜外蛋白。圖3 SingalP 4.1預(yù)測(cè)pepA蛋白信號(hào)肽

SingalP 4.1預(yù)測(cè)pepA蛋白信號(hào)肽


本文編號(hào)：3430246