目的通過生物信息學方法分析結核分枝桿菌（Mycobacterium tuberculosis, Mtb） pepA蛋白的結構和功能。方法采用Protparam、ProtScaleon Expasy、TMHMM、SingalP5.0、PSORT、NetPHOS3.1、BLAST、SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI等生物信息學軟件分析Mtb H37Rv菌株pepA蛋白的生物學特性。結果 pepA蛋白的編碼基因Rv0125全長1 068 bp,該蛋白由355個氨基酸組成,等電點5.04,為疏水性蛋白,有1個的信號肽和1個絲氨酸蛋白酶結構域,含有19個磷酸絲氨酸位點;蛋白二級結構中無規(guī)則卷曲占44.79%,為穩(wěn)定蛋白;該蛋白預測含多個B細胞和T細胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白N端的前60個氨基酸區(qū)域。結論該蛋白預測含多個B細胞和T細胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白N端的前60個氨基酸區(qū)域,該區(qū)域可激活Mtb特異性CTL和Th免疫應答,可作為抗結核肽疫苗的候選。 

【文章來源】：中國病原生物學雜志. 2020,15(06)北大核心CSCD

【文章頁數(shù)】：7 頁

【部分圖文】：

pepA蛋白親疏水性分析

經(jīng)TMHMM Server v.2.0預測(圖2),pepA蛋白跨膜螺旋數(shù)為1,跨膜螺旋氨基酸數(shù)為21.565 11(該指標>18提示很有可能為跨膜蛋白或信號肽),N端前60個氨基酸中跨膜氨基酸數(shù)為21.390 74,(該指標大于幾個,表示N端很可能為跨膜蛋白或信號肽),N端位于膜胞質(zhì)側的總概率為0.985 78。SignalP4.1在線預測發(fā)現(xiàn)N端有一個標準的信號肽,其裂解位點位于33-34位氨基酸之間(圖3)。PSORT軟件分析該蛋白其亞細胞定位于細胞外(包括細胞壁)。綜合分析表明pepA蛋白極可能為分泌蛋白,且是一個膜外蛋白。圖3 SingalP 4.1預測pepA蛋白信號肽

SingalP 4.1預測pepA蛋白信號肽


本文編號：3430246