目的:將優(yōu)化的EgA31-EgG1Y162抗原基因構(gòu)建于pET30a上,誘導蛋白表達,SDS-PAGE鑒定蛋白表達效果,用生物信息學軟件分析優(yōu)化的EgA31-EgG1Y162抗原序列,為構(gòu)建高效的疫苗奠定理論基礎(chǔ)。方法:運用ProtParam,DNAstar,E.coli Codon Usage Analyzer等多種生物信息學軟件分析優(yōu)化后EgA31-EgG1Y162蛋白的理化性質(zhì),比較其優(yōu)化前后序列的異同點及抗原表位分布情況等。結(jié)果:EgA31-EgG1Y162蛋白屬于不穩(wěn)定性蛋白且親水性蛋白,通過網(wǎng)上在線軟件分析,優(yōu)化序列的密碼子中不含利用率低的密碼子。表位預(yù)測分析確定6個T細胞表位的氨基酸區(qū)域1～15、86～97、177～193、359～388、305～319、344～358和7個B細胞表位為102～112、172～204、318～334、343～353、394～409、415～431、443～458。結(jié)論:多價EgA31-EgG1y162融合抗原蛋白的優(yōu)化序列中不含利用率低的密碼子,且T和B細胞表位未受影響,為重組蛋白體外的有效表達奠定實驗基礎(chǔ),對包蟲病的多價表位疫苗研究具有... 

【文章來源】：中國免疫學雜志. 2020,36(01)北大核心CSCD

【文章頁數(shù)】：7 頁

【部分圖文】：

蛋白誘導表達 SDS-PAGE 結(jié)果

SOMPA 分析蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)

DNAstar分析EgA31-EgG1Y162蛋白二級結(jié)構(gòu)

【參考文獻】：
期刊論文
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