發(fā)布時(shí)間：2018-06-23 14:10

  本文選題：LL- + haFGF��； 參考：《生物技術(shù)通報(bào)》2013年04期

【摘要】：首次設(shè)計(jì)開發(fā)一種促愈合,抗細(xì)菌感染的多肽分子——人源抗菌肽LL-37修飾haFGF的融合蛋白,旨在探討此新型融合蛋白LL-37-haFGF的復(fù)性及純化條件。利用重組大腸桿菌表達(dá)LL-37-haFGF并鑒定,初步考察8種復(fù)性添加小分子對(duì)其包涵體復(fù)性的作用,經(jīng)分析表明,添加0.3 mol/L精氨酸可以大大提高LL-37-haFGF的復(fù)性效率。經(jīng)鎳親和色譜及CM陽離子色譜純化獲得純品。本研究獲得了5.9 mg純度為95.43%的LL-37-haFGF目的蛋白,為研究其功能奠定了基礎(chǔ),也為類似的雙功能多肽的制備提供了參考依據(jù)。
[Abstract]:The fusion protein of haFGF modified by human antibacterial peptide LL-37 was designed and developed for the first time in order to investigate the renaturation and purification conditions of the novel fusion protein LL-37-haFGF. LL-37-haFGF was expressed by recombinant Escherichia coli and identified. The effects of 8 kinds of refolding small molecules on the renaturation of inclusion bodies were investigated. The results showed that the addition of 0.3 mol / L arginine could greatly improve the renaturation efficiency of LL-37-haFGF. The purified product was purified by nickel affinity chromatography and CM cation chromatography. In this study, a 5.9 mg LL-37-haFGF target protein with a purity of 95.43% was obtained, which laid a foundation for the study of its function and provided a reference for the preparation of similar bifunctional peptides.
【作者單位】： 廣東藥學(xué)院生命科學(xué)與生物制藥學(xué)院;廣東藥學(xué)院廣東省生物活性藥物研究重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室;
【基金】：廣州市科技支撐計(jì)劃項(xiàng)目(2010J-E411) 廣東省教育廳育苗計(jì)劃(LYM11082)
【分類號(hào)】：R341

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