【摘要】：糖基化修飾在調(diào)控各種小分子的溶解度、穩(wěn)定性及生物活性中具有重要的作用。該研究基于苦蕎轉(zhuǎn)錄組數(shù)據(jù),克隆獲得2條糖基轉(zhuǎn)移酶基因(FtUFGT4和FtUFGT5),并對其在大腸桿菌中的表達(dá)產(chǎn)物進(jìn)行酶催活性鑒定。結(jié)果表明:(1)獲得的苦蕎糖基轉(zhuǎn)移酶基因cDNA分別為1 434和1 470bp,其編碼蛋白同屬于擬南芥糖基轉(zhuǎn)移酶E類群,可能參與黃酮類化合物的糖基化。(2)多重序列比對表明,FtUFGT4和FtUFGT5蛋白C端都具有PSPG框,其催化活性位點分別是H17和H16;FtUFGT4和FtUFGT5都是典型的植物糖基轉(zhuǎn)移酶GT-B結(jié)構(gòu),二者的蛋白模型能與矢車菊素和UDP進(jìn)行分子對接。(3)FtUFGT4和FtUFGT5在大腸桿菌中獲得了可溶性表達(dá),薄層層析實驗表明二者均具有催化矢車菊素糖基化為矢車菊素-3-O-葡萄糖苷的活性。
[Abstract]:Glycosylation plays an important role in regulating the solubility, stability and biological activity of various small molecules. Based on the transcriptional data of Tartary buckwheat, two glycosyltransferase genes (FtUFGT4 and FtUFGT5) were cloned and identified. The results showed that: (1) the cDNA of Tartary buckwheat glycosyltransferase gene was 1 434 and 1 470 BP, respectively. The protein encoding them belonged to Arabidopsis thaliana glycosyltransferase E group and might be involved in glycosylation of flavonoids. The C terminal of FtUFGT4 and FtUFGT5 have PSPG frame, and their catalytic activity sites are H17 and H16, respectively. Both FtUFGT4 and FtUFGT5 are typical plant glycosyltransferase GT-B structures, and their protein models can be docked with cornulin and UDP. (3) soluble expression of FtUFGT4 and FtUFGT5 was obtained in Escherichia coli. The results of TLC showed that both of them had the activity of catalyzing the glycosylation of cornulin to cornulin-3-O- glucoside.
【作者單位】： 四川農(nóng)業(yè)大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院;
【基金】：國家自然科學(xué)基金(31500289)
【分類號】：Q943.2;S517

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本文編號：2397144