pH對(duì)中國(guó)人乳β-酪蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的圓二色和拉曼特征影響
本文選題:圓二色光譜 + 拉曼光譜。 參考:《光譜學(xué)與光譜分析》2015年02期
【摘要】:人乳中β-酪蛋白為嬰兒的快速生長(zhǎng)提供了最適宜的氨基酸、鈣磷等。以往的研究均是對(duì)牛乳的β-酪蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)行分析,而牛乳β-酪蛋白對(duì)嬰兒配方乳的指導(dǎo)意義不如人乳β-酪蛋白,且人乳β-酪蛋白難以獲得合適的蛋白晶體,其三級(jí)結(jié)構(gòu)不清楚。為了獲得中國(guó)人乳β-酪蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的相關(guān)基礎(chǔ)信息,采用圓二色光譜(CD)法和拉曼光譜(Raman)法分析在不同pH條件下其二級(jí)結(jié)構(gòu)的變化,結(jié)果表明:pH值的改變能夠誘導(dǎo)中國(guó)人乳β-酪蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的改變,CD分析表明β-酪蛋白各部分的二級(jí)結(jié)構(gòu)分別是:0.5%~2%α-螺旋,16%~18%β-折疊,30%~34%β-轉(zhuǎn)角,49%~51%無(wú)規(guī)則卷曲;隨著pH的增加,部分結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化,α-螺旋在pH 8處含量增加,而在pH 10處含量減小。拉曼光譜分析表明:β-酪蛋白在酰胺I的特征峰在1 662cm-1處,分析出β-酪蛋白的無(wú)規(guī)則卷曲含量較高。同時(shí),根據(jù)I850/I830的比值計(jì)算出β-酪蛋白的酪氨酸殘基趨向于"暴露式"。圓二色光譜和拉曼光譜都證明了人乳β-酪蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)中無(wú)規(guī)則卷曲的含量最高,而β-折疊和β-轉(zhuǎn)角含量保持相對(duì)的穩(wěn)定。并且,在pH 8條件下,α-螺旋含量高于在其他pH條件下的含量。
[Abstract]:尾-casein in human milk provides the most suitable amino acids, calcium and phosphorus for the rapid growth of infants. Previous studies have analyzed the secondary structure of 尾 -casein in milk, and the significance of 尾 -casein in guiding infant formula milk is not as good as human milk 尾 -casein, and it is difficult for human milk 尾 -casein to obtain suitable protein crystal. Its tertiary structure is unclear. In order to obtain the basic information about the secondary structure of Chinese milk 尾 -casein, circular dichroism (CD) method and Raman spectroscopy (Raman) method were used to analyze the changes of the secondary structure under different pH conditions. The results showed that the change of pH value could induce the change of the secondary structure of 尾 -casein in Chinese milk. CD analysis showed that the secondary structure of each part of 尾 -casein was 0.5% ~ 2% 偽 -helix 16% and 18% 尾 -fold 30% 尾 -fold 30%. The content of 偽 -helix increased at pH 8 and decreased at pH 10. Raman spectroscopy showed that the characteristic peak of 尾 -casein was at 1 662cm-1, and the irregular crimp content of 尾 -casein was higher. At the same time, according to the ratio of I850/I830, the tyrosine residues of 尾-casein tend to be exposed. Circular dichroism and Raman spectra showed that the content of irregular curls in the secondary structure of human milk 尾 -casein was the highest, while the contents of 尾 -fold and 尾 -rotation remained relatively stable. Moreover, the 偽 -helix content at pH 8 was higher than that at other pH conditions.
【作者單位】: 國(guó)家乳業(yè)工程技術(shù)研究中心黑龍江省乳品工業(yè)技術(shù)開(kāi)發(fā)中心;東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院乳品科學(xué)教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室(東北農(nóng)業(yè)大學(xué));食品安全與營(yíng)養(yǎng)協(xié)同創(chuàng)新中心;
【基金】:國(guó)家“十二五”科技支撐計(jì)劃課題(2011BAD09B03) 東北農(nóng)業(yè)大學(xué)博士啟動(dòng)基金項(xiàng)目(2010RCB75)資助
【分類號(hào)】:O657.3;R155.5
【參考文獻(xiàn)】
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【共引文獻(xiàn)】
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【二級(jí)參考文獻(xiàn)】
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