發(fā)布時間：2021-08-11 14:51

　　阿爾茲海默氏�。ˋlzheimer’s disease,AD）是一種多因素疾病,表觀遺傳異常、基因組改變、環(huán)境危險因素和腦血管損傷共同導致了神經(jīng)元的過早和進行性丟失。根據(jù)醫(yī)學界統(tǒng)計,在65歲以上的老人中,約2.5%至5%的人,會罹患該癥。在AD病例中,由Aβ42形成的淀粉樣斑塊（senile plaque,SP）和Tau蛋白形成的神經(jīng)原纖維纏結（neurofiber tangles,NFTs）是AD患者腦組織的兩個明顯的神經(jīng)病理學特征。隨著經(jīng)濟的發(fā)展,生活水平的提高,居民飲食結構中膳食纖維水平過低,為改善越來越失衡的膳食結構,將來谷物飲品會越來越受到人們的關注。谷物飲品,就是以人們種植的玉米、薏米、小麥、大麥、玉米等谷物食品為主要原料加工而成的營養(yǎng)食品,旨在通過改變膳食結構,來提升我國人民的身體健康水平。此外,研究發(fā)現(xiàn)糖尿病、心臟病、中風等疾病都能通過全谷類食物的攝入來緩解,降低發(fā)病幾率。谷物飲品還有其他很多促進人體健康的功能。高纖維膳食可以使結腸癌的發(fā)生率降低。本文主要研究了一種谷物發(fā)酵飲品——酶解谷物營養(yǎng)素,又稱為生物強化細胞營養(yǎng)素（Zymolytic grain extract,... 

【文章來源】：吉林大學吉林省 211工程院校 985工程院校 教育部直屬院校

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【學位級別】：碩士

【部分圖文】：

APP的淀粉樣蛋白水解途徑[25]

第一章前言5為淀粉樣蛋白途徑和非淀粉樣蛋白途徑，圖1.1所示為APP的淀粉樣蛋白水解途徑途徑，APP分別被γ-分泌酶和β-分泌酶水解成Aβ42和Aβ40，并且Aβ42易于聚集為纖維和寡聚體因為他能形成β折疊結構，較Aβ40具有更強的細胞毒性[25]。APP的非淀粉樣蛋白途徑是被α-分泌酶水解成sAPPα。細胞中APP的半衰期很短，只有二十至三十分鐘的時間。1.4Aβ的聚集與毒性作用Aβ分子傾向于聚集形成低聚物，原纖維和成熟的原纖維。Aβ分子形成成熟纖維的過程如圖1.2所示：蛋白質通過形成部分未折疊或錯誤折疊的中間體發(fā)生錯誤折疊，這些中間體已暴露出疏水殘基并與互補中間體相互作用形成寡聚物，進而形成原纖維和纖維[26]，淀粉樣蛋白原纖維的結構單元是可溶性單體蛋白或肽。它們的主要序列通常包括淀粉樣蛋白生成基序，該基序包含氨基酸，受這些氨基酸的物理化學性質以及序列的順序的影響，這些氨基酸極易組裝成淀粉樣蛋白原纖維[27]。圖1.2Aβ單體聚集形成低聚物、原纖維和成熟的原纖維的過程[22]盡管低水平的Aβ可能是正常的甚至對于某些突觸傳遞和可塑性過程至關重要，但是高濃度Aβ是有毒的，影響許多細胞通路[28]。起初最后階段的成熟原纖維被認為是AD發(fā)病的原因，但是最近的研究使用合成的Aβ肽，細胞培養(yǎng)模型，Aβ前體蛋白轉基因小鼠模型和人類樣本，例如AD患者的腦脊髓液和死后大腦，認為Aβ的寡聚物比細胞外原纖維形式更有害[10,29,30]。根據(jù)數(shù)據(jù)顯示，Aβ較短的

第二章酶解谷物營養(yǎng)素對淀粉樣蛋白的聚集與細胞毒性的抑制作用分析15作用，并且隨著Aβ42寡聚體濃度升高，毒性增強。當不同濃度的ZGETS溶液與Aβ42寡聚體共同作用細胞時，0.1%、1.0%、5.0%的ZGETS能夠使神經(jīng)細胞的存活數(shù)量增加，細胞的存活率逐步升高，其中1.0%ZGETS作用效果最明顯。圖2.2酶解谷物營養(yǎng)素抑制Aβ42寡聚體對SH-SY5Y細胞毒性作用的檢測以對照組為100%(*：0.01<P<0.05；**：P<0.01）。Aβ420.0μMAβ420.02μMAβ420.2μMZGETS0.0%ZGETS0.01%ZGETS0.1%Aβ422.0μMZGETS1.0%圖2.3酶解谷物營養(yǎng)素與Aβ42寡聚體共同作用于SH-SY5Y的細胞圖片（Bar=100μm）。


本文編號：3336356