發(fā)布時間：2018-04-23 05:30

  本文選題：β-淀粉樣蛋白 + 刪節(jié)肽段　； 參考：《重慶師范大學學報(自然科學版)》2017年01期

【摘要】：【目的】β-淀粉樣蛋白形成的寡聚體是引起阿爾茨海默癥(Alzheimer disease,AD)發(fā)病的主要原因之一,研究β-淀粉樣蛋白各段序列在寡聚和纖維化過程中的作用,以便更好地闡明該蛋白的寡聚機制和毒性作用�！痉椒ā恳訡-端及N-端刪節(jié)的6種β-淀粉樣肽段作為研究對象,通過硫磺素T熒光檢測、Tris-Tricine電泳、透射電鏡等方法定性定量分析這些肽段的寡聚化和纖維化能力。【結(jié)果】1)氨基酸37~42具有增強Aβ寡聚化和纖維化的功能;2)氨基酸18~36對于寡聚和纖維化很重要,但不能缺少N-端的參與;3)Aβ1-17參與β-淀粉樣蛋白長纖維的形成。【結(jié)論】β-淀粉樣蛋白各段氨基酸序列對該蛋白寡聚和纖維化所貢獻的不同作用,這對于β-淀粉樣蛋白毒性機制的研究起到一定的幫助作用。
[Abstract]:[objective] to study the role of 尾 -amyloid protein in the process of oligomerization and fibrosis, which is one of the main causes of Alzheimer disease (AD) caused by 尾 -amyloid protein (尾 -amyloid) oligodeoxynucleotides (尾 -amyloid). In order to better elucidate the oligomerization mechanism and toxicity of the protein. [methods] six 尾 -amyloid peptides with C-terminal and N-terminal deletions were used as research objects, and Tris-Tricine electrophoresis was detected by sulfur T fluorescence. Transmission electron microscopy and other methods were used to qualitatively analyze the oligomerization and fibrosis ability of these peptide segments. [results] 1) Amino acid 37N42 has the ability to enhance the function of A 尾 oligomerization and fibrosis) Amino acid 18N36 is very important for oligomerization and fibrosis. But N- terminus can not participate in the formation of 尾 -amyloid long fiber. [conclusion] the amino acid sequence of 尾 -amyloid protein plays a different role in the oligomerization and fibrosis of 尾 -amyloid protein. It is helpful to the study of 尾-amyloid protein toxicity mechanism.
【作者單位】： 西藏民族大學基礎(chǔ)醫(yī)學院高原環(huán)境與疾病相關(guān)基因研究實驗室;
【基金】：西藏自治區(qū)自然科學基金(No.12KJZRZMY02,2015zr-13-12)
【分類號】：R749.16

【相似文獻】

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7 計學理 ,尉繼偉 ,吉U，

本文編號：1790680