本文選題：SARS冠狀病毒 + 非結構蛋白質(NSP)�。� 參考：《中國生物化學與分子生物學報》2013年11期

【摘要】：SARS冠狀病毒(SARS-CoV)非結構蛋白NSP3編碼的木瓜蛋白酶樣蛋白酶(PLpro)對泛素樣分子(Ubl)具有去泛素化酶(DUB)活性,但目前有關NSP3 DUB活性研究的報道甚少.本研究構建包含Nsp3基因N末端不同結構域的突變體,并檢測NSP3及其一系列突變體對類泛素分子ISG15和SUMO所修飾蛋白質分子的作用特性.實驗結果表明,NSP3及其突變體NSP3AD,NSP3AE,NSP3AF具有一定的去ISG15活性,而其突變體NSP3AC則沒有去ISG15(DeISGylation)活性.研究結果提示,SARS NSP3具有一定的體內去ISG15活性,并且這種活性主要依賴于Nsp3基因編碼的PLpro.但SARS NSP3及其突變體NSP3AC,NSP3AD,NSP3AE和NSP3AF并不具有去SUMO(DeSUMOylation)活性.SARS冠狀病毒NSP3對類泛素樣分子作用特性的研究為后續(xù)NSP3的生物學特性及其對干擾素通路的調控研究奠定了基礎.
[Abstract]:SARS coronavirus (SARS-CoV) nonstructural protein NSP3 encoded papain like protease (PLpro) has deubiquitin (DUB) activity to ubiquitin like molecule (Ubl), but there are few reports about the activity of NSP3DUB in SARS coronavirus (SARS-CoV). In this study, the mutants containing different domains of NSP3 gene N-terminal were constructed, and the effects of NSP3 and its series of mutants on the protein molecules modified by ubiquitin molecules ISG15 and sumo were investigated. The results showed that NSP3 and its mutant NSP3AEN NSP3AF had deISG15 activity, but NSP3AC did not deactivate ISG15 (DeISGylation). The results suggest that SARS NSP3 has a certain activity of deISG15 in vivo, and this activity is mainly dependent on the PLprol encoded by the NSP3 gene. But SARS NSP3 and its mutants NSP3ACN NSP3ADNSP3AE and NSP3AF do not have the activity of SUMO (DeSUMOylation). The study of the interaction of SARS-CoV NSP3 on ubiquitin like molecules lays a foundation for the further study of biological characteristics of NSP3 and its regulation of interferon pathway.
【作者單位】： 安徽醫(yī)科大學研究生院;軍事醫(yī)學科學院放射與輻射醫(yī)學研究所;
【基金】：國家自然科學基金項目(No.81172799,No.81273231)資助~~
【分類號】：R373

【參考文獻】

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本文編號：2094605