旨在預(yù)測和分析貉源阿留申病毒（RFAV）VP2和NS1蛋白的抗原表位特征,篩選阿留申病毒屬較保守的B、T細(xì)胞抗原表位。本研究對RFAV的近全長基因組進(jìn)行克隆及測序,對其VP2和NS1基因編碼蛋白的理化性質(zhì)、二級結(jié)構(gòu)、翻譯后修飾位點和抗原表位進(jìn)行預(yù)測,并將預(yù)測的修飾位點、抗原表位與其他阿留申病毒種的序列進(jìn)行比較分析,篩選相對保守的修飾位點和抗原表位。結(jié)果顯示,獲得的RFAV基因組長4 327 bp,編碼VP2蛋白的636個氨基酸,編碼NS1蛋白的641個氨基酸。VP2和NS1蛋白均為親水性蛋白,二級結(jié)構(gòu)以無規(guī)則卷曲為主。在阿留申病毒屬內(nèi),VP2蛋白有3個保守的B細(xì)胞抗原表位,3個保守的T細(xì)胞表位,8個保守的翻譯后修飾位點;NS1蛋白有1個保守的B細(xì)胞抗原表位,2個保守的T細(xì)胞抗原表位和7個保守的翻譯后修飾位點。本研究成功克隆了RFAV近全長基因組序列,全面對RFAV的VP2、NS1蛋白抗原表位、翻譯后修飾位點進(jìn)行預(yù)測,并分析其在阿留申病毒屬內(nèi)的保守和變異特征,為阿留申病毒免疫研究提供參考。 

【文章來源】：畜牧獸醫(yī)學(xué)報. 2020,51(06)北大核心

【文章頁數(shù)】：9 頁

【部分圖文】：

RFAV PCR產(chǎn)物

在阿留申病毒屬內(nèi),RFAV的VP2蛋白B細(xì)胞抗原表位519—530、560—568、610—619相對保守,這與之前試驗確定的AMDV的VP2蛋白B細(xì)胞抗原表位386—398、428—446和459—473不同[25-28],但通過ABCpred 軟件預(yù)測的RFAV的VP2蛋白B細(xì)胞抗原表位422—438、442—458可覆蓋AMDV的428—448表位,IEDB軟件預(yù)測的RFAV的B細(xì)胞抗原表位382—388、435—444、462—471與AMDV的386—398、428—446、459—473部分覆蓋。NS1蛋白B細(xì)胞抗原表位528—541相對保守。這與之前試驗確定的AMDV的NS1蛋白B細(xì)胞抗原表位302—321不同,但通過ABCpred、IEDB、Protean 軟件預(yù)測的RFAV的NS1蛋白B細(xì)胞抗原表位298—304、319—324與AMDV的302—321部分覆蓋。說明軟件預(yù)測有一定的可靠性,推測阿留申病毒尚有未發(fā)現(xiàn)或驗證的抗原表位。VP2蛋白T細(xì)胞抗原表位53—59、197—211、275—298相對保守,NS1蛋白T細(xì)胞抗原表位231—239、590—600相對保守。但哪些表位能誘導(dǎo)機體發(fā)生特異性細(xì)胞免疫和體液免疫還需進(jìn)一步驗證。4 結(jié) 論

【參考文獻(xiàn)】：
期刊論文
[1]蛋白質(zhì)糖基化修飾的研究進(jìn)展[J]. 王曉龍,王秀然,盧天成.  基因組學(xué)與應(yīng)用生物學(xué). 2017(10)
[2]病毒與宿主細(xì)胞的糖基化修飾及相關(guān)功能[J]. 向田,章曉聯(lián).  生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展. 2017(10)
[3]禽呼腸孤病毒σB和σC蛋白二級結(jié)構(gòu)及其細(xì)胞抗原表位預(yù)測[J]. 黃莉,謝芝勛,謝麗基,鄧顯文,謝志勤,范晴,羅思思,黃嬌玲,曾婷婷,張艷芳,王盛.  中國畜牧獸醫(yī). 2016(11)
[4]水貂阿留申病病毒NS1蛋白B細(xì)胞抗原表位的分析與鑒定[J]. 馬凡舒,張蕾,王洋,胡博,呂爽,李欣彤,凌明玉,范思寧,張海玲,薛向紅,廉士珍,閆喜軍.  中國獸醫(yī)科學(xué). 2016(02)
[5]磷酸化病毒蛋白的生物學(xué)功能及形成機制[J]. 李芒芒,周倩,王鵬,李國輝.  微生物學(xué)通報. 2015(06)



本文編號：2989060