目的采用生物信息學(xué)方法預(yù)測羊種布魯氏菌BP26蛋白的抗原表位。方法從NCBI數(shù)據(jù)庫中獲取羊布魯氏菌的BP26蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy蛋白分析在線軟件ProtParam、SOPMA、SWISS MODEL、ProtScale、Signal 5.0、TMHMM 2.0、PSOTR,分析BP26蛋白的理化性質(zhì),二、三級結(jié)構(gòu),親、疏水性,信號肽,跨膜區(qū)及亞細(xì)胞定位;使用IEDB分析BP26蛋白的B細(xì)胞表位;使用PROSITE SCAN分別BP26蛋白的結(jié)構(gòu)域分析。結(jié)果 BP26蛋白由250個氨基酸組成,分子式為C1152H1898N328O364S12,相對分子質(zhì)量為26.5×103,理論等電點為6.39,不穩(wěn)定系數(shù)為27.93,為穩(wěn)定蛋白。二級結(jié)構(gòu)以α-螺旋為主,占41.2%;無規(guī)卷曲占36.8%,延伸鏈占17.2%;β-轉(zhuǎn)角占4.8%。預(yù)測其三級結(jié)構(gòu)與同源模板S19株BP26蛋白相似性99.55%,16個BP26分子形成一個新穎的通道狀結(jié)構(gòu)。BP26蛋白存在1個跨膜區(qū),該跨膜區(qū)域位于7-29位氨基酸,可能為信號肽,與信號肽分析結(jié)果一致。Signal 5.0分析BP26蛋白在7-2... 

【文章來源】：中國病原生物學(xué)雜志. 2020,15(11)北大核心

【文章頁數(shù)】：6 頁

【部分圖文】：

BP26蛋白的二級結(jié)構(gòu)預(yù)測

使用在線軟件SWISS-MODEL同源建模的方法對16MBP26蛋白進行同源建模結(jié)果與PDB（蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)庫）中4hvz.1存在99.55%的同源性，該模板蛋白序列為布魯氏菌S19疫苗株BP26蛋白，該蛋白序列為去除1-28個信號肽氨基酸序列蛋白（圖2),2013年Kim等[10]對S19疫苗株的BP26蛋白結(jié)構(gòu)預(yù)測分析，16個BP26分子形成一個新穎的通道狀組件（圖3），形成環(huán)結(jié)構(gòu)的8個BP26分子在八聚體的中心包含一個孔，另一個八聚體彼此相互作用以形成具有大內(nèi)腔的通道。BP26在結(jié)構(gòu)上類似于參與感染的噬菌體蛋白，表明BP26蛋白可能參與布魯氏菌的感染過程。Kim等[10]對BP26蛋白的單體結(jié)構(gòu)進行預(yù)測分析，結(jié)果顯示其單體結(jié)構(gòu)由DomainⅠ區(qū)域和DomainⅡ區(qū)域組成（圖4),2個區(qū)域的結(jié)構(gòu)相似，又分別包含2個α螺旋區(qū)和1個β片層區(qū)，DomainⅠ區(qū)域包括2個α螺旋區(qū)即α3和α4鏈，β片層區(qū)包括有5個反平行β鏈，即β1、β5-1、β5-2、β5-3、β6鏈。Domain2區(qū)域包括2個α螺旋區(qū)即α1和α2鏈，β片層區(qū)包括有3個反平行β鏈，即β2、β3、β4鏈。DomainⅠ區(qū)域和DomainⅡ區(qū)域的主要區(qū)別在于DomainⅠ區(qū)域的β5-1、β5-2、β5-3鏈?zhǔn)遣贿B續(xù)的3個β鏈，而DomainⅡ區(qū)域的相同位置是一條β3鏈。

采用ProtScale軟件中Hphob．/Kyte&Doolittle分析方法預(yù)測BP26蛋白具有兩親性。疏水性區(qū)域包括7-26AA,38-46AA,50-61AA,81-83AA,99-100AA,102-107AA,123-131AA,133-136AA,146-148AA,178-185AA,188-202AA,220-234AA,242-246AA，其中疏水性強的區(qū)域主要位于7-26AA,50-61AA,242-246AA，親水性強的區(qū)域主要位于27-37,62-80,84-98,108-122位氨基酸（圖5）。圖4 Kim等[10]分析BP26蛋白單體結(jié)構(gòu)圖

【參考文獻(xiàn)】：
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博士論文
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[3]流產(chǎn)布氏桿菌S19株bp26基因標(biāo)記疫苗株的構(gòu)建及免疫原性初步研究[D]. 鄭孝輝.東北農(nóng)業(yè)大學(xué) 2009



本文編號：2979306