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人端粒酶反轉(zhuǎn)錄酶的生物信息學(xué)分析

發(fā)布時(shí)間:2021-08-24 02:58
  根據(jù)GenBank中注冊(cè)的人端粒酶反轉(zhuǎn)錄酶(human telomerase reverse transcriptase, hTERT)的基因序列和氨基酸序列,通過生物信息學(xué)的方法,預(yù)測(cè)分析hTERT基因序列和氨基酸序列的組成成分、理化性質(zhì)、疏水性/親水性、跨膜結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域和相互作用蛋白等.得出hTERT是具有完整開放閱讀框且無跨膜結(jié)構(gòu)的親水性蛋白,其二級(jí)結(jié)構(gòu)以α-螺旋和無規(guī)則卷曲為主,結(jié)構(gòu)域含有1個(gè)端粒酶核糖核酸蛋白復(fù)合物-RNA結(jié)合域以及5個(gè)低復(fù)雜度區(qū)域;序列比對(duì)后發(fā)現(xiàn)與hTERT同源度最高的是大猩猩和黑猩猩,其基因序列僅相差1%;預(yù)測(cè)相互作用蛋白可知,許多蛋白如SMG6,AKT1,myc等都與hTERT有關(guān),為hTERT的基因功能及腫瘤細(xì)胞永生化和惡性腫瘤的研究提供參考. 

【文章來源】:西北師范大學(xué)學(xué)報(bào)(自然科學(xué)版). 2019,55(03)北大核心

【文章頁數(shù)】:6 頁

【部分圖文】:

人端粒酶反轉(zhuǎn)錄酶的生物信息學(xué)分析


圖1hTERT疏水性/親水性預(yù)測(cè)分析Fig1Hydrophobic/hydrophilicpredictionofhTERT

氨基酸序列,蛋白,亞細(xì)胞定位,蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)


基組成,形成α-螺旋,固著在細(xì)胞膜上起“錨定”作用[19-20].跨膜結(jié)構(gòu)域的預(yù)測(cè)和分析對(duì)于了解蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、功能以及在細(xì)胞中的作用部位具有重要意義[21].利用TMHMM2.0Server?qū)Γ瑁裕牛遥园被嵝蛄械目缒そY(jié)構(gòu)域進(jìn)行預(yù)測(cè),結(jié)果見圖2,整條肽鏈沒有跨膜結(jié)構(gòu),而跨膜蛋白一般都以疏水的α-螺旋與膜脂肪發(fā)生非共價(jià)結(jié)合,在細(xì)胞中執(zhí)行信號(hào)傳導(dǎo)或轉(zhuǎn)運(yùn)通道功能[22],初步預(yù)測(cè)其并不會(huì)與膜脂肪結(jié)合參與信號(hào)傳導(dǎo).圖2hTERT蛋白跨膜區(qū)分析Fig2TransmembraneanalysisofhTERTprotein亞細(xì)胞定位與蛋白質(zhì)的功能密切聯(lián)系.不同的細(xì)胞器,理化環(huán)境也不同,它可以根據(jù)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及表面理化性質(zhì),選擇性容納蛋白,因此可以通過氨基酸組成進(jìn)行亞細(xì)胞定位的預(yù)測(cè).通過GeneCards預(yù)測(cè)hTERT在細(xì)胞中的定位,發(fā)現(xiàn)hTERT主要分布在細(xì)胞核和線粒體中(圖3).圖3hTERT亞細(xì)胞定位Fig3ThesubcellularlocalizationofhTERT2.4蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)分析蛋白質(zhì)分子是由多肽鏈通過折疊盤曲形成的較為穩(wěn)定的空間結(jié)構(gòu),具有特定的生物學(xué)活性和理化性質(zhì)[23-24].連接一級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)的紐帶是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)[25],因此二級(jí)結(jié)構(gòu)的預(yù)測(cè)和分析對(duì)其空間結(jié)構(gòu)的了解具有重要意義.目前用Psipred在線分析預(yù)測(cè)二級(jí)結(jié)構(gòu)結(jié)果比較理想,因此本實(shí)驗(yàn)采用此方案.根據(jù)預(yù)測(cè)得出的結(jié)果對(duì)蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)占比做統(tǒng)計(jì)分析(表3),

序列,亞細(xì)胞定位


22],初步預(yù)測(cè)其并不會(huì)與膜脂肪結(jié)合參與信號(hào)傳導(dǎo).圖2hTERT蛋白跨膜區(qū)分析Fig2TransmembraneanalysisofhTERTprotein亞細(xì)胞定位與蛋白質(zhì)的功能密切聯(lián)系.不同的細(xì)胞器,理化環(huán)境也不同,它可以根據(jù)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及表面理化性質(zhì),選擇性容納蛋白,因此可以通過氨基酸組成進(jìn)行亞細(xì)胞定位的預(yù)測(cè).通過GeneCards預(yù)測(cè)hTERT在細(xì)胞中的定位,發(fā)現(xiàn)hTERT主要分布在細(xì)胞核和線粒體中(圖3).圖3hTERT亞細(xì)胞定位Fig3ThesubcellularlocalizationofhTERT2.4蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)分析蛋白質(zhì)分子是由多肽鏈通過折疊盤曲形成的較為穩(wěn)定的空間結(jié)構(gòu),具有特定的生物學(xué)活性和理化性質(zhì)[23-24].連接一級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)的紐帶是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)[25],因此二級(jí)結(jié)構(gòu)的預(yù)測(cè)和分析對(duì)其空間結(jié)構(gòu)的了解具有重要意義.目前用Psipred在線分析預(yù)測(cè)二級(jí)結(jié)構(gòu)結(jié)果比較理想,因此本實(shí)驗(yàn)采用此方案.根據(jù)預(yù)測(cè)得出的結(jié)果對(duì)蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)占比做統(tǒng)計(jì)分析(表3),結(jié)果顯示α-螺旋占總數(shù)的37.32%,α-螺旋可以穩(wěn)定蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)[26].hTERT構(gòu)成上也需要α-螺旋來穩(wěn)定其蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu).延伸鏈所占百分比為9.26%,無規(guī)卷曲所占百分比為53.41%,無規(guī)則卷曲序列占的比重最大,而無規(guī)則卷曲在鏈中主要起連接兩個(gè)片段的作用.表3hTERT二級(jí)結(jié)構(gòu)Tab3ThesecondarystructureofhTERT物種α-螺旋數(shù)量百分比

【參考文獻(xiàn)】:
期刊論文
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