【摘要】：自從可逆性蛋白質(zhì)乙酰化修飾發(fā)現(xiàn)以來,前30年的研究多局限于探索組蛋白乙�；揎梾⑴c染色質(zhì)重塑和基因轉(zhuǎn)錄的調(diào)控,并發(fā)現(xiàn)了作用于組蛋白的乙酰轉(zhuǎn)移酶(histone acetyltransferase,HAT)、去乙�；�(histone deacetylase,HDAC)及去乙酰化酶抑制劑(histone deacetylase inhibitors,HDACI)。近十年來,隨著在細胞核外的細胞成分中發(fā)現(xiàn)乙酰化的非組蛋白及其相關(guān)的修飾酶,可逆性的乙�；揎椩诙喾N細胞生命過程中存在調(diào)控潛能逐漸得到認識。然而,復雜的生物學過程涉及到的蛋白質(zhì)乙�；揎椬V還不明確。由于技術(shù)的發(fā)展,目前已經(jīng)可以在全蛋白質(zhì)組學水平對乙�；揎椷M行鑒定和定量分析。這些研究結(jié)果揭示了乙�；M學的復雜性,提出乙�；揎椏赡芘c磷酸化修飾一樣普遍存在,并在生物學過程的調(diào)控中發(fā)揮著重要作用。全面的蛋白質(zhì)乙酰化鑒定是一個有待繼續(xù)探索的領(lǐng)域,將會提供更全面更有價值的蛋白質(zhì)乙�；揎椬V信息。
[Abstract]:Since the discovery of reversible protein acetylation modification, the previous 30 years have been limited to exploring histone acetylation modification involved in the regulation of chromatin remodeling and gene transcription, and the discovery of acetyltransferase (histone acetyltransferase,HAT) acting on histone. Deacetylase (histone deacetylase,HDAC) and deacetylase inhibitor (histone deacetylase inhibitors,HDACI). In recent ten years, with the discovery of acetylated non-histone and its related modifying enzymes in extracellular components, reversible acetylation modification has been gradually recognized in many cell life processes. However, the acetylation modification spectrum of proteins involved in complex biological processes is unclear. With the development of technology, acetylation modification can be identified and quantitatively analyzed at the whole proteomics level. These results reveal the complexity of acetylation and suggest that acetylation may be as common as phosphorylation and play an important role in the regulation of biological processes. Comprehensive protein acetylation identification is an area to be further explored, which will provide more comprehensive and valuable information on protein acetylation modification spectrum.
【作者單位】： 重慶醫(yī)科大學附屬第一醫(yī)院神經(jīng)內(nèi)科;重慶醫(yī)科大學基礎醫(yī)學院神經(jīng)科學研究中心;重慶醫(yī)科大學藥學院藥理學實驗室;
【基金】：國家“973”資助項目(編號:2009CB918300)
【分類號】：R341

【共引文獻】

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本文編號：2329750