本文選題：vasostatin片段　切入點：GST融合蛋白　出處：《感染.炎癥.修復(fù)》2005年01期 　論文類型：期刊論文

【摘要】：目的：克隆表達人vasostatin片段,純化目的蛋白并檢查活性,以研究人血管抑制因子vasostatin片段的活性區(qū)域。方法：重組構(gòu)建人vasostatin片段和谷胱甘肽S轉(zhuǎn)移酶(GST)融合表達質(zhì)粒,轉(zhuǎn)化大腸桿菌BL21 (DE3),IPTG誘導(dǎo)表達。通過GST親和凝膠純化目的蛋白,用凝血酶(Thrombin)酶切純化產(chǎn)物獲得單體va- sostatin片段,并采用MTT法檢測其抑制內(nèi)皮細胞增殖活性。結(jié)果：表達產(chǎn)物主要以包涵體形式存在,改變誘導(dǎo)條件可增加可溶性表達量,包涵體形式的表達量約占菌體蛋白總量的55%�；钚栽囼灡砻�,各GST-vasostatin片段和vasoatatin片段具有程
[Abstract]:Objective: to clone and express human vasostatin fragment, purify the target protein and examine the activity of vasostatin fragment. Methods: the fusion expression plasmid of human vasostatin fragment and glutathione S-transferase (GST) was constructed. The target protein was purified by GST affinity gel and purified by thrombin enzyme digestion to obtain monomer va- sostatin fragment. MTT assay was used to detect the inhibition of endothelial cell proliferation. Results: the expression product mainly existed in the form of inclusion body, and the soluble expression could be increased by changing the induction condition. The expression of inclusion body accounted for about 55% of the total bacterial protein. The activity test showed that each GST-vasostatin fragment and vasoatatin fragment had a sequence.
【作者單位】： 暨南大學(xué)醫(yī)藥生物技術(shù)研究開發(fā)中心 暨南大學(xué)醫(yī)藥生物技術(shù)研究開發(fā)中心 暨南大學(xué)醫(yī)藥生物技術(shù)研究開發(fā)中心 解放軍全軍創(chuàng)傷修復(fù)重點實驗室 暨南大學(xué)醫(yī)藥生物技術(shù)研究開發(fā)中心
【分類號】：R346

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本文編號：1622021