共刺激分子B7-H3與糖基化相關(guān)性的初步探討
本文選題:B-H 切入點(diǎn):N-乙酰氨基半乳糖轉(zhuǎn)移酶 出處:《江蘇大學(xué)學(xué)報(bào)(醫(yī)學(xué)版)》2006年03期 論文類型:期刊論文
【摘要】:目的:探討共刺激分子B7-H3與N-乙酰氨基半乳糖轉(zhuǎn)移酶之間的相關(guān)性。方法:采用RT-PCR的方法檢測同一細(xì)胞系上B7-H3和N-乙酰氨基半乳糖轉(zhuǎn)移酶(T1-T7)的表達(dá),從而探討它們之間可能的相關(guān)性。結(jié)果:成功地檢測到了B7-H3與N-乙酰氨基半乳糖轉(zhuǎn)移酶(T1-T7)表達(dá)的差異性和一致性。結(jié)論:共刺激分子B7-H3和N-乙酰氨基半乳糖轉(zhuǎn)移酶(T1-T7)在T1、T2存在可能的結(jié)合點(diǎn),為進(jìn)一步的研究提供了線索。
[Abstract]:Objective: to investigate the correlation between costimulatory molecule B7-H3 and N-acetylgalactosyltransferase. Methods: the expression of B7-H3 and N-acetylgalactosaminotransferase T1-T7 in the same cell line was detected by RT-PCR. Results: the difference and consistency of the expression of B7-H3 and N-acetylgalactosyltransferase T1-T7) were successfully detected. Conclusion: costimulatory molecules B7-H3 and N-acetylgalactosamine transferase T1-T7 were successfully detected. T1-T7) has a possible binding point in T1T 2. It provides clues for further research.
【作者單位】: 蘇州大學(xué)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)教研室 蘇州大學(xué)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)教研室 蘇州大學(xué)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)教研室 蘇州大學(xué)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)教研室 蘇州大學(xué)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)教研室
【基金】:國防基礎(chǔ)科研計(jì)劃資助項(xiàng)目(K0102061501-03) 江蘇省高校自然科學(xué)研究基金資助項(xiàng)目(01KJB310001)
【分類號(hào)】:R341
【共引文獻(xiàn)】
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本文編號(hào):1600167
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