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人諾如病毒NS6蛋白的表達(dá)、純化及活性驗(yàn)證

發(fā)布時(shí)間:2021-08-02 02:39
  目的 在大腸埃希菌中表達(dá)人諾如病毒(norovirus,NoV)NS6非結(jié)構(gòu)蛋白,為了獲得高純度且具有酶活性的人諾如病毒NS6蛋白。方法 將NoV NS6蛋白基因克隆至原核表達(dá)載體pDE1中,轉(zhuǎn)化至E.coli BL21感受態(tài)細(xì)胞中進(jìn)行表達(dá),產(chǎn)物經(jīng)親和及分子篩層析純化。NS6蛋白在37 ℃條件下,酶切融合蛋白15VP1-6P,檢測其酶切活性。結(jié)果 NS6蛋白在大腸埃希菌中獲得了穩(wěn)定、高效表達(dá),純化后純度可達(dá)95%以上。NS6蛋白能夠切割含3C酶切位點(diǎn)的融合蛋白。結(jié)論 在大腸埃希菌中成功表達(dá)了具有酶切活性的NoV非結(jié)構(gòu)蛋白NS6,為進(jìn)一步研究NoV的致病機(jī)制奠定了基礎(chǔ)。 

【文章來源】:中華實(shí)驗(yàn)和臨床病毒學(xué)雜志. 2019,(06)

【文章頁數(shù)】:4 頁

【參考文獻(xiàn)】:
期刊論文
[1]人諾如病毒非結(jié)構(gòu)蛋白的結(jié)構(gòu)和功能[J]. 袁越,袁鑫,新燕,龐立麗.  中華實(shí)驗(yàn)和臨床病毒學(xué)雜志. 2017 (05)
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本文編號:3316722

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