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剛地弓形蟲表面抗原糖蛋白相關(guān)序列SRS47D的生物信息學(xué)分析

發(fā)布時(shí)間:2021-03-20 07:55
  目的預(yù)測(cè)剛地弓形蟲表面抗原糖蛋白相關(guān)序列(Toxoplasma gondii surface antigen glycoprotein 1-related sequences)SRS47D的結(jié)構(gòu)、修飾位點(diǎn)和免疫原性。方法利用在線軟件ProtParam、ProtScale、SignalP分別預(yù)測(cè)SRS47D的理化參數(shù)、親/疏水性、信號(hào)肽;利用SOPMA、ESPriit 3.0、Bcepred預(yù)測(cè)SRS47D蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)及表面可極性,利用COLIS、TMHMM預(yù)測(cè)其卷曲螺旋和跨膜結(jié)構(gòu)域;利用KinasePhos、NetOGlyc、NetNGlyc、NetCGlyc、和NetPhos分析其修飾位點(diǎn);利用SWISS-MODEL、VAST預(yù)測(cè)其三級(jí)結(jié)構(gòu)及其與SAG1三級(jí)結(jié)構(gòu)的差異,利用ABCpred和Syfpeithi預(yù)測(cè)其B、T細(xì)胞表位。結(jié)果 SRS47D蛋白含有376個(gè)氨基酸殘基,分子式為C1745H2797N469O587S17,相對(duì)分子質(zhì)量約為40×103... 

【文章來源】:中國病原生物學(xué)雜志. 2019,14(10)北大核心CSCD

【文章頁數(shù)】:8 頁

【部分圖文】:

剛地弓形蟲表面抗原糖蛋白相關(guān)序列SRS47D的生物信息學(xué)分析


圖1SRS47D親、疏水性分析

蛋白信號(hào),糖基化位點(diǎn)


位和346位氨基酸殘基;有3個(gè)Aurora相關(guān)激酶(aurora-relatedkinase,Auro-ra)的磷酸激酶位點(diǎn);其余20個(gè)均為共濟(jì)失調(diào)癥突變蛋白(ataxiatelangiectasiamutated,ATM)磷酸激酶位點(diǎn)。注:X軸為SRS47D蛋白序列前70個(gè)氨基酸殘基;Y軸為計(jì)分(score);C值表示剪切位點(diǎn)的計(jì)分,用紅色標(biāo)示;S值為信號(hào)肽計(jì)分,用綠色顯示;Y值是基于S值和C值的綜合計(jì)分值,用藍(lán)色表示。圖2蛋白信號(hào)肽分析Note:TheX-axisshowedtheaminoacidsinthefirst70positionsoftheSRS47Dsequence.TheYaxispresentedthevaluescore.Cvalueindica-tedthescoresoftheshearingsite,markedinred.Svaluepresentedthesignalpeptidescores,whichweredisplayedingreen.TheYvaluewerecom-prehensivescoresbasedontheSvalueandtheCvalue,expressedinblue.Fig.2ProteinsignalpeptideanalysisO-GlcNAc糖基化位點(diǎn)分析,當(dāng)給定閾值大于90%時(shí),預(yù)測(cè)在173位和346位絲氨酸殘基位點(diǎn)存在O-GlcNAc糖基化位點(diǎn)。當(dāng)給定閾值大于90%時(shí),預(yù)測(cè)顯示無N-GlcNAc、C-GlcNAc糖基化位點(diǎn)。磷酸化修飾位點(diǎn)分析,當(dāng)給定閾

序列,序列比對(duì),氨基酸殘基,序列


基。有9個(gè)抗原傾向位點(diǎn)(臨界值為1.8),分別位于55-58、67-68、136-137、148-153、155-156、208-209、286-292、311-318、367-372氨基酸殘基。注:嚴(yán)格保守的氨基酸殘基用紅色背景白色字母表示;部分保守的氨基酸殘基被框起來;形成二硫鍵的Cys殘基在比對(duì)序列中由綠色數(shù)字表示。D1和D2結(jié)構(gòu)域中的β-鏈用水平箭頭表示。SAG1序列之上的二級(jí)結(jié)構(gòu)元件來自SAG1晶體結(jié)構(gòu)(PDB1KZQ)。圖4SRS47D和SRS/SAG超家族其它蛋白氨基酸序列比對(duì)Note:Strictlyconservedresidueswereshowedwithwhitelettersonaredbackground.Partiallyconservedresidueswereboxed.Thedisulphidebond-formingCysresidueswererepresentedbygreennumbersunderthealignment.Theβ-strandsintheD1andD2domainswereindicatedbyhori-zontalarrows.ThesecondarystructureelementsindicatingabovetheSAG1sequencewerederivedfromtheSAG1crystalstructure(PDB1KZQ).Fig.4AminoacidsequencealignmentofSRS47DandotherproteinsofSRS47D/SAGsuperfamil

【參考文獻(xiàn)】:
期刊論文
[1]幽門螺桿菌CagA基因編碼蛋白的生物信息學(xué)分析[J]. 阿孜爾古麗·阿布都克日木,阿布都哈巴爾·阿布都克日木,劉玉梅,許海峰,孜拜旦·吐爾遜,熱比亞·努力,孜來古麗·米吉提,德力夏提·依米提,于濤.  中國病原生物學(xué)雜志. 2018(03)
[2]結(jié)核分枝桿菌Rv2629基因編碼蛋白的生物信息學(xué)分析[J]. 張靜靜,付玉榮,伊正君.  中國病原生物學(xué)雜志. 2017(08)
[3]蛋白質(zhì)O-GlcNAc糖基化與腫瘤[J]. 張肖冰,師以康.  腫瘤. 2013(11)
[4]O-GlcNAc糖基化功能研究最新進(jìn)展[J]. 鄧瑞萍,郭書娟,陶生策.  生命科學(xué). 2013(05)
[5]生物信息學(xué)及其在蛋白質(zhì)組學(xué)中的應(yīng)用[J]. 馬袁君,程震龍,孫野青.  生物信息學(xué). 2008(01)
[6]蛋白質(zhì)O-GlcNAc糖基化及其細(xì)胞生物學(xué)功能[J]. 楊新穎,李靜,耿美玉.  細(xì)胞生物學(xué)雜志. 2007(05)
[7]O-GlcNAc修飾研究進(jìn)展[J]. 蒯學(xué)章,張令強(qiáng),賀福初.  軍事醫(yī)學(xué)科學(xué)院院刊. 2006(01)
[8]SARS病毒基因組所編碼的E蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)和B細(xì)胞表位預(yù)測(cè)[J]. 呂燕波,萬瑛,吳玉章.  免疫學(xué)雜志. 2003(06)



本文編號(hào):3090636

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