【摘要】：目的·在大腸埃希菌中制備人源GST-TIGIT融合蛋白并探究其與具核梭桿菌(Fn)互相作用特性。方法·對人源免疫調(diào)節(jié)蛋白TIGIT的基因進行擴增,重組到p GEX4T2表達載體中并轉(zhuǎn)入大腸埃希菌BL21(DE3)中表達融合蛋白;利用GST親和層析方法純化GST-TIGIT融合蛋白;采用特異性黏附試驗檢測GST-TIGIT融合蛋白與Fn的相互作用。結(jié)果·GST-TIGIT融合蛋白在大腸埃希菌中成功表達并利用GST親和層析柱得到純化蛋白;GST-TIGIT融合蛋白可特異性地結(jié)合于Fn表面,但與嗜酸乳桿菌結(jié)合較弱。結(jié)論·通過原核表達系統(tǒng)得到有活性的人源GST-TIGIT融合蛋白,并初步證明了其與Fn的黏附作用,為后續(xù)研究TIGIT蛋白與Fn特異性相互作用的機制奠定了基礎(chǔ)。
[Abstract]:Objective to prepare human GST-TIGIT fusion protein from Escherichia coli and study its interaction with (Fn). Methods the gene of human immunoregulatory protein (TIGIT) was amplified and recombined into p GEX4T2 expression vector and transferred into Escherichia coli BL21 (DE3) to express the fusion protein. GST-TIGIT fusion protein was purified by GST affinity chromatography. The interaction between GST-TIGIT fusion protein and Fn was detected by specific adhesion test. Results the GST-TIGIT fusion protein was successfully expressed in Escherichia coli and purified by GST affinity chromatography. The GST-TIGIT fusion protein could bind to the surface of Fn but not to Lactobacillus acidophilus. Conclusion the active human GST-TIGIT fusion protein was obtained by prokaryotic expression system, and its adhesion to Fn was preliminarily proved, which laid a foundation for further study on the mechanism of specific interaction between TIGIT protein and Fn.
【作者單位】： 上海交通大學(xué)醫(yī)學(xué)院附屬第九人民醫(yī)院口腔預(yù)防科上海市口腔醫(yī)學(xué)重點實驗室;上海交通大學(xué)醫(yī)學(xué)院細胞分化與凋亡教育部重點實驗室;
【基金】：上海交通大學(xué)醫(yī)學(xué)院附屬第九人民醫(yī)院院級基金(院2012-04)~~
【分類號】：R378

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7 吳

本文編號：2322605