【摘要】：目的獲取與CC趨化因子受體9(CCR9)具有親和力的特定短肽。方法以CCR9的第2個(gè)胞外環(huán)為靶蛋白,反復(fù)篩選Ph.D.-12噬菌體展示肽庫(kù)獲得陽(yáng)性克隆,通過(guò)ELISA測(cè)定噬菌體陽(yáng)性克隆短肽與CCR9的親和力,共聚焦顯微鏡檢測(cè)短肽與CCR9高表達(dá)細(xì)胞MOLT4結(jié)合能力。結(jié)果經(jīng)過(guò)3輪淘選、富集,確定了8個(gè)噬菌體克隆有插入序列,其中克隆C-4與靶蛋白具有較高親和力,表達(dá)的短肽P1(VHWDFRQWWQPS)可抑制相應(yīng)C-4克隆與靶蛋白的結(jié)合,并可與CCR9高表達(dá)的MOLT4細(xì)胞結(jié)合。結(jié)論通過(guò)噬菌體肽庫(kù)篩選出了能與細(xì)胞表面分子CCR9結(jié)合的短肽序列VHWDFRQWWQPS。
[Abstract]:Objective to obtain a specific short peptide with affinity to CC chemokine receptor 9 (CCR9). Methods using the second extracellular loop of CCR9 as the target protein, the Ph.D.-12 phage display peptide library was screened repeatedly to obtain the positive clone. The affinity between the short peptide and CCR9 was determined by ELISA. Confocal microscopy was used to detect the binding ability of short peptide to MOLT4 of CCR9 overexpression cells. Results after three rounds of panning and enrichment, 8 phage clones were confirmed to have inserted sequences, among which the clone C-4 had high affinity with the target protein, and the expressed short peptide P1 (VHWDFRQWWQPS) could inhibit the binding of the corresponding C-4 clone to the target protein. It can bind to MOLT4 cells with high expression of CCR9. Conclusion the short peptide sequence VHWDFRQWWQPSs, which can bind to cell surface molecule CCR9, was screened by phage peptide library.
【作者單位】： 廈門大學(xué)附屬第一醫(yī)院檢驗(yàn)科;廈門大學(xué)附屬第一醫(yī)院骨科;集美大學(xué)食品和生物工程學(xué)院;
【基金】：福建省自然科學(xué)基金青年創(chuàng)新項(xiàng)目(2013D012) 廈門大學(xué)附屬第一醫(yī)院青年科研發(fā)展基金(XYY201004)
【分類號(hào)】：R392-33

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本文編號(hào)：2195344