本文選題：鼠傷寒沙門菌 + 超氧化物歧化酶�。� 參考：《中國獸醫(yī)科學》2017年08期

【摘要】：為了了解鼠傷寒沙門菌超氧化物歧化酶SodA的生物學功能,本試驗經(jīng)過克隆后表達、純化而獲得了重組SodA蛋白,克隆的SodA基因的序列長度為621 bp,重組SodA蛋白的分子質(zhì)量為23.7 ku。通過鄰苯三酚自氧化法測定了SodA酶比活性。測定結(jié)果顯示,SodA的最適溫度為40℃,最適pH為7.0;Mn~(2+)、Zn~(2+)、Cu~(2+)可以提升SodA酶活性,SDS、氯仿-乙醇、Fe~(3+)能抑制SodA催化效率,H_2O_2、Mg~(2+)、Ca~(2+)、Ba~(2+)、Na~+、K~+對蛋白活性無影響;SodA催化鄰苯三酚的νmax為2.03 U/min,κm為0.801 mmol/L。過氧化氫酶CAT對SodA活性的影響研究結(jié)果顯示,在CAT存在條件下,SodA的耐酸堿、抗乙醇能力得到增強,溫度穩(wěn)定性無明顯變化,說明CAT可以增強SodA活性。上述研究結(jié)果為深入研究鼠傷寒沙門菌超氧化物歧化酶SodA的功能奠定了基礎。
[Abstract]:In order to understand the biological function of the SOD of Salmonella typhimurium superoxide dismutase ( SOD ) , this experiment was cloned and purified to obtain the recombinant SoA protein . The results showed that the optimum temperature was 40 鈩，

本文編號：1950474