蛋白質(zhì)是組成人體一切細(xì)胞、組織的重要組成成分,是生命活動(dòng)的重要物質(zhì)基礎(chǔ)。然而,生物體內(nèi)功能的發(fā)揮不是憑借單個(gè)蛋白質(zhì)獨(dú)立執(zhí)行的,而是通過蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)的相互作用來實(shí)現(xiàn)的。如果蛋白質(zhì)相互作用發(fā)生了異常,將會(huì)影響到細(xì)胞的活性及其功能的發(fā)揮,從而引發(fā)各種疾病。對于蛋白質(zhì)相互作用,從本質(zhì)上來講,其是通過蛋白質(zhì)上的部分殘基（脫去水分子的氨基酸）的相互結(jié)合來實(shí)現(xiàn)的,這些殘基被稱為蛋白質(zhì)的相互作用位點(diǎn)。而本文的研究內(nèi)容主要是預(yù)測蛋白質(zhì)上的哪些殘基參與了蛋白質(zhì)的相互作用。該研究對理解生命活動(dòng)的機(jī)制、探究蛋白質(zhì)相互作用原理、發(fā)現(xiàn)新的藥物靶標(biāo)蛋白相互作用關(guān)系等相關(guān)的研究有重要的影響和意義。對于蛋白質(zhì)相互作用位點(diǎn)預(yù)測的研究,采用生物實(shí)驗(yàn)的方法,不僅周期漫長而且要消耗很大的人力物力。因此,計(jì)算方法來預(yù)測蛋白質(zhì)相互作用位點(diǎn)則成為當(dāng)下的主流方法。迄今為止,已有大量的計(jì)算方法被提出來預(yù)測蛋白質(zhì)相互作用位點(diǎn),但是預(yù)測的結(jié)果與傳統(tǒng)的實(shí)驗(yàn)方法相比,還有相當(dāng)大的差距。在這種情況下,就需要有新的計(jì)算方法能不斷提高蛋白質(zhì)相互作用位點(diǎn)預(yù)測的精度,這也是促使本文研究的動(dòng)機(jī)�？偨Y(jié)以往對蛋白質(zhì)相互作用位點(diǎn)預(yù)測的計(jì)算方法,其中有很多研究往... 

【文章來源】：安徽大學(xué)安徽省 211工程院校

【文章頁數(shù)】：66 頁

【學(xué)位級別】：碩士

【部分圖文】：

基因中心法則

第二章相關(guān)工作的基礎(chǔ)理論8圖2.2氨基酸的結(jié)構(gòu)通式Figure2.2Structuralformulaofaminoacids表2.120種天然氨基酸簡寫Table2.120kindsofnaturalaminoacidsinabbreviations中文名稱英文名稱簡寫中文名稱英文名稱簡寫丙氨酸AlanineAlaA蛋氨酸MethionineMetM半胱氨酸CysteineCysC天冬氨酸AsparagineAsnN天冬氨酸AspartateAspD色氨酸TryptophanTrpW谷氨酸GlutamateGluE脯氨酸ProlineProP苯丙氨酸PhenylalaninePheF谷氨酰胺GlutamineGlnQ甘氨酸GlycineGlyG精氨酸ArginineArgR組氨酸HistidineHisH絲氨酸SerineSerS異亮氨酸IsoleucineIleI蘇氨酸ThreonineThrT賴氨酸LysineLysK酪氨酸TyrosineTyrY亮氨酸LeucineLeuL纈氨酸ValineValV氨基酸和氨基酸在形成肽鏈的過程中，會(huì)發(fā)生脫水縮合反應(yīng)。即一個(gè)氨基酸的羧基和另一個(gè)氨基酸的氨基相連接，失去一個(gè)水分子。因此肽鏈中的氨基酸通常稱為氨基酸殘基。因多肽鏈兩端的殘基一端是含有氨基一端是含有羧基，所以多肽鏈具有方向性。通常，含有氨基的一端稱為N端，含有羧基的稱為C端。同時(shí)，多肽鏈在外在環(huán)境等多種因素的影響下會(huì)盤曲折疊成具有一定空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)。一般多肽鏈盤曲折疊形成的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)可劃分為四類：（1）一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（Proteinprimarystructure）是氨基酸殘基所組成的線性序列，也就是從N端到C端的氨基酸殘基字符串。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子的基礎(chǔ)結(jié)

第二章相關(guān)工作的基礎(chǔ)理論10StructureofProteins）數(shù)據(jù)庫。以上數(shù)據(jù)庫是本文進(jìn)行研究的重要數(shù)據(jù)來源，下面具體介紹這兩類數(shù)據(jù)庫：（1）PDB數(shù)據(jù)庫PDB數(shù)據(jù)庫是用于發(fā)布、存儲、整理生物大分子結(jié)構(gòu)的數(shù)據(jù)庫。它是由美國Bookhaven國家實(shí)驗(yàn)室于1971年建立，由結(jié)構(gòu)生物信息學(xué)研究合作組織（ResearchCollaboratoryforStructuralBioinformatics,RCSB）維護(hù)。數(shù)據(jù)庫中數(shù)據(jù)主要來源于實(shí)驗(yàn)（X射線晶體衍射、核磁共振、電子顯微鏡等）測定的生物大分子的三維結(jié)構(gòu)。其中主要存儲了蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)，另外還包括一些核酸、糖類、蛋白質(zhì)與核酸復(fù)合物的三維結(jié)構(gòu)。其官方網(wǎng)址為：www.rcsb.org。PDB數(shù)據(jù)庫以PDB格式的文本文件存放數(shù)據(jù)，每個(gè)分子使用一個(gè)獨(dú)立的文件存儲。文件中主要存儲了原子的空間坐標(biāo)。例如，蛋白質(zhì)中每個(gè)氨基酸的碳、氧、氮等原子的三維坐標(biāo)數(shù)據(jù)。除原子坐標(biāo)信息外，還包括分子的提交者、物種來源、引用文獻(xiàn)、分辨率、蛋白質(zhì)的氨基酸序列、蛋白質(zhì)主鏈數(shù)目等。關(guān)于PDB文件格式的更詳細(xì)說明可參考：http://www.wwpdb.org/documentation/file-format。如圖2.3所示，其展示了PDB文件的片段。圖2.3PDB文件片段Figure2.3FragmentofPDBfile

【參考文獻(xiàn)】：
期刊論文
[1]蛋白質(zhì)功能研究:歷史、現(xiàn)狀和將來[J]. 馬靜,葛熙,昌增益.  生命科學(xué). 2007(03)
[2]基于遺傳算法的HMM參數(shù)估計(jì)[J]. 徐麗,康瑞華.  湖北工業(yè)大學(xué)學(xué)報(bào). 2006(04)

碩士論文
[1]模型融合算法的研究及應(yīng)用[D]. 李巧.湖北大學(xué) 2016



本文編號：3222315