【摘要】：細(xì)胞在生長(zhǎng)的過程中會(huì)遇到各種來自外界或內(nèi)部的壓力,如輻射、化學(xué)分子、病毒、氧化自由基等等,這些壓力條件很容易造成基因組DNA的損傷。DNA的損傷會(huì)造成很多不良后果,如細(xì)胞壞死,在高等生物中還有可能造成癌變。為了應(yīng)對(duì)各種不利因素對(duì)基因組穩(wěn)定性帶來的影響,真核生物進(jìn)化出了復(fù)雜的DNA損傷響應(yīng)的機(jī)制,修復(fù)受損的DNA,調(diào)控細(xì)胞周期,或者誘導(dǎo)細(xì)胞啟動(dòng)凋亡程序。作為一種重要的組蛋白修飾形式,H2B的單泛素化(酵母中K123位點(diǎn),人源K120位點(diǎn))廣泛地參與DNA復(fù)制、基因的轉(zhuǎn)錄與表達(dá)、DNA損傷修復(fù)及異染色質(zhì)維持等生物過程。組蛋白修飾是染色質(zhì)調(diào)控的重要方式之一。釀酒酵母H2B的泛素化由Rad6/Bre1(泛素結(jié)合酶Rad6,泛素連接酶Bre1)復(fù)合體進(jìn)行催化。到目前為止還不清楚Rad6/Bre1如何結(jié)合泛素泛素激活酶Uba1和核小體。我們內(nèi)源性地從酵母細(xì)胞中分別純化得到了 Uba1和Rad6/Bre1復(fù)合體,并體外組裝了 Uba1-Rad6-Bre1復(fù)合物和核小體-Rad6-Bre1復(fù)合物。三維重構(gòu)發(fā)現(xiàn),Rad6/Bre1穩(wěn)定結(jié)合在Uba1上部,首次發(fā)現(xiàn)了泛素化修飾的三個(gè)酶形成了穩(wěn)定的復(fù)合物,暗示了體內(nèi)也存在三種酶相互結(jié)合的可能性。這完全不同于已知的由泛素結(jié)合酶單獨(dú)結(jié)合泛素激活酶并接受泛素后再結(jié)合泛素連接酶的結(jié)合方式,所以Uba1、Rad6和Bre1之間傳遞泛素的方式可能是獨(dú)特的。此外,Rad6/Bre1也能穩(wěn)定地結(jié)合核小體,首次獲得了完整的Rad6/Bre1與底物結(jié)合的復(fù)合物,證明了體外組裝完整核小體-Rad6-Bre1復(fù)合物的可能性,為后續(xù)進(jìn)一步解析核小體-Rad6-Bre1復(fù)合物的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)奠定了基礎(chǔ)。在DNA損傷響應(yīng)通路中,最關(guān)鍵的兩種調(diào)控蛋白是ATM(ataxia-telangiectasia mutated)和 ATR(ATM-and Rad3-related)激酶,位于損傷響應(yīng)信號(hào)傳導(dǎo)的最上游。ATR在DNA的單鏈損傷響應(yīng)以及穩(wěn)定復(fù)制叉結(jié)構(gòu)中起到核心的調(diào)控作用,是細(xì)胞不可缺少的關(guān)鍵激酶。目前已有人源ATR/ATRIP(ATR interacting protein)復(fù)合物以及來源于釀酒酵母的ATR/ATRIP同源蛋白Mec1/Ddc2的高分辨率冷凍電鏡結(jié)構(gòu)。但是目前解析的結(jié)構(gòu)是未激活狀態(tài)的ATR/ATRIP結(jié)構(gòu)。由于ATR下游調(diào)控了眾多細(xì)胞進(jìn)程,所以其活性受到多種因子的嚴(yán)格調(diào)控。但是目前并不知道ATR/ATRIP和其他多種因子之間的相互作用方式,對(duì)于ATR的激活機(jī)制還并不清楚。我們解析了來源于裂殖酵母的ATR/ATRIP同源蛋白R(shí)ad3-Rad26在體內(nèi)羥基脲(Hydroxyurea,HU)誘導(dǎo)激活狀態(tài)下的8.8A冷凍電鏡結(jié)構(gòu)。HU能夠抑制dNTP池從而造成DNA復(fù)制的停滯,引起DNA復(fù)制脅迫。Rad3-Rad26的整體結(jié)構(gòu)與釀酒酵母Mec1/Ddc2—樣呈蝴蝶狀,但是其結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性更低,體現(xiàn)在其HEAT區(qū)域的結(jié)構(gòu)非常靈活,具有多種構(gòu)象狀態(tài)。激酶結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)相對(duì)較為穩(wěn)定,在不同物種間保持更高的保守性。通過體外活性檢測(cè)證實(shí)了HU的體內(nèi)激活效果。結(jié)合體外孵育和電鏡分析,發(fā)現(xiàn)多個(gè)DNA損傷檢驗(yàn)點(diǎn)復(fù)合物蛋白能不同程度地體外激活Rad3-Rad26。并能與Rad3-Rad26在體外穩(wěn)定相互作用形成復(fù)合物。結(jié)合檢驗(yàn)點(diǎn)復(fù)合物蛋白后Rad3-Rad26的構(gòu)象分布發(fā)生一定程度的變化,開放狀比例減少,蝴蝶狀比例增,尤其是完整的檢驗(yàn)點(diǎn)復(fù)合物組分能最顯著地影響Rad3-Rad26的活性和構(gòu)象分布。脂肪酸的合成和代謝與細(xì)胞的生長(zhǎng)狀態(tài)密切相關(guān)。脂肪酸合成酶(fatty acid synthase,FAS)能體內(nèi)合成軟脂酸和硬脂酸。最近的研究表明ATR參與調(diào)控細(xì)胞代謝和運(yùn)動(dòng),而FAS也與基因組的穩(wěn)定性密切相關(guān)。但是兩者之間的關(guān)聯(lián)還不得而知。我們?cè)趦?nèi)源性純化Rad3-Rad26時(shí),意外發(fā)現(xiàn)了有脂肪酸合成酶FAS穩(wěn)定的共純化。我們解析了共純化的FAS和單獨(dú)純化的FAS的冷凍電鏡結(jié)構(gòu),分辨率分別為4.7A和5.1A。兩種FAS的整體結(jié)構(gòu)與釀酒酵母中FAS的結(jié)構(gòu)高度保守,為D3對(duì)稱的桶形結(jié)構(gòu)。通過比較共純化的FAS和單獨(dú)FAS的結(jié)構(gòu),我們發(fā)現(xiàn)FAS的底物傳遞核心ACP(acyl carrier protein)結(jié)構(gòu)域具有明顯的差異。在共純化的FAS中,ACP穩(wěn)定結(jié)合在AT(acyltransferase)結(jié)構(gòu)域底物入口處,而單獨(dú)純化的FAS中無(wú)法清晰指認(rèn)ACP結(jié)構(gòu)域的位置。通過熒光成像發(fā)現(xiàn)FAS在正常條件和多種DNA損傷應(yīng)激條件下都分布在細(xì)胞質(zhì)中,沒有進(jìn)入細(xì)胞核;但是Rad3可以同時(shí)分布在細(xì)胞核與細(xì)胞質(zhì)當(dāng)中,并且在DNA損傷應(yīng)激條件下細(xì)胞質(zhì)分布的細(xì)胞比例明顯提高。因此Rad3與FAS的相互作用有可能是通過Rad3的出核實(shí)現(xiàn)的。本論文中,我們初步探究了釀酒酵母中H2B泛素化過程中修飾酶及其與核小體底物之間的結(jié)合方式。首次得到了三種泛素修飾酶的復(fù)合物以及修飾酶與核小體的復(fù)合物,表明了 Rad6不需要與Bre1解離即可結(jié)合Uba1,暗示了可能的新的泛素傳遞方式,初步實(shí)現(xiàn)了核小體與Rad6/Bre1的體外組裝,為進(jìn)一步探究H2B泛素化修飾的機(jī)制提供了基礎(chǔ)。解析了裂殖酵母中ATR/ATRIP的同源蛋白R(shí)ad3-Rad26在HU體內(nèi)激活狀態(tài)下的中等分辨率的冷凍電鏡結(jié)構(gòu),發(fā)現(xiàn)了Rad3-Rad26獨(dú)有的高度動(dòng)態(tài)以及二體相互作用界面的變化,加深了對(duì)Rad3-Rad26的結(jié)構(gòu)認(rèn)識(shí)。體外研究了檢驗(yàn)點(diǎn)復(fù)合物相關(guān)成員對(duì)Rad3-Rad26的調(diào)控,指示了進(jìn)一步體外組裝檢驗(yàn)點(diǎn)復(fù)合物需要RPA、9-1-1、Rad4以及ATPγs。發(fā)現(xiàn)了 Rad3-Rad26與FAS的共純化以及Rad3-Rad26對(duì)FAS結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定作用,暗示了 Rad3-Rad26可能直接參與了脂肪酸合成的調(diào)控,將DNA損傷響應(yīng)與脂肪酸合成更直接地聯(lián)系起來。
【學(xué)位授予單位】：中國(guó)科學(xué)技術(shù)大學(xué)
【學(xué)位級(jí)別】：博士
【學(xué)位授予年份】：2019
【分類號(hào)】：Q78
【圖文】：

的響應(yīng)ＤＮＡ損傷的應(yīng)答機(jī)制，針對(duì)細(xì)胞不同時(shí)期和ＤＮＡ受損的程度及類型，逡逑采取不同的修復(fù)策略，同時(shí)調(diào)控細(xì)胞代謝和細(xì)胞周期的進(jìn)程，防止損傷效應(yīng)的進(jìn)逡逑一步擴(kuò)大（圖１．１）。逡逑Ｉ邋Ｃｅｌｌｕｌａｒ邐ｊ邐｜邐ＵＶ邋Ｌｉｇｈｔ邐｜邐Ｉｏｎｉｚｉｎｇ邐Ｃｈｅｍｉｃａｌ邐｜邐Ｒｅｐｌｉｃａｔｉｏｎ邐｜逡逑Ｍｅｔａｂｏｌｉｓｍ邐Ｉ邐Ｉ邐Ｅｘｐｏｓｕｒｅ邐Ｉ邐１邋Ｒａｄｉａｔｉｏｎ邐Ｉ邐Ｅｘｐｏｓｕｒｅ邐Ｉ邐Ｅｒｒｏｒｓ逡逑r2邋暑邋Ａ，邋pc逡逑是邋ｙ＼邐＼丨邐ｉ－邋／／Ｎｙ＞邋｜逡逑Ｄａｍａｇｅ邐、逡逑Ｃｅｌｌ邋Ｃｙｄｅ邋Ｃｈｅｃｋｐｏｉｎｔ邐Ｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎａｌ邐ＤＮＡ邋ＲｅｐａＪｒ邐Ａｐｏｐｔｏｓｉｓ逡逑Ａｃｔｕａｔｉｏｎ邐Ｐｒｏｇｒａｍ邋Ａｃｔｉｖａｔｉｏｎ邐＊邋Ｄｉｒｅｃｔ邋ｒｅｖｅｒｓａｌ逡逑？邐Ｂａｓｅ邋ｅｘｃｉｓｉｏｎ邋ｒｅｐａｉｒ逡逑邐邋邐邋＊邋Ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ邋ｅｘｃｉｓｉｏｎ邋ｒｅｐａｉｒ邐邐逡逑？邐Ｍｉｓｍａｔｃｈ邋ｒｅｐａｉｒ逡逑？邐Ｄｏｕｂｌｅ邋ｓｔｒａｎｄ邋ｂｒｅａｋ邋ｒｅｐａｉｒ逡逑？邐Ｈｏｍｏｔｏｇｏｕｓ邋ｒｅｃｏｍｂｉｎａｔｉｏｎ逡逑？邐ＮｏｒｖｈｏｍｏｌＯＱＯｕｓ邋ｅｎｄ邋ｊｏｌｎｉｎｆｌ逡逑＃荊rP遙Γ希rP櫻鈹螅簦澹恚螅嗑rP桑睿悖]3?圖１．１邋ＤＮＡ損傷及其影響［３］逡逑上方展示了各種ＤＮＡ損傷因素，下方展示了細(xì)胞發(fā)生的ＤＮＡ損傷響應(yīng)逡逑在ＤＮＡ損傷響應(yīng)通路中主要包括感受因子、傳遞因子、中介因子和效應(yīng)因逡逑１逡逑

造成核小體結(jié)構(gòu)的改變，進(jìn)而影響其他修飾的發(fā)生。Ｈ２Ｂ的泛素化會(huì)引起組蛋逡逑白Ｈ３不同位點(diǎn)的甲基化水平發(fā)生改變，進(jìn)而影響下游基因表達(dá)、細(xì)胞周期調(diào)節(jié)、逡逑ＤＮＡ損傷修復(fù)等眾多過程［９－１１］（圖１．４）。所以Ｈ２Ｂ的泛素化修飾是維持染色逡逑質(zhì)和基因組穩(wěn)定性的上游調(diào)控因素之一。酵母中Ｈ２Ｂ泛素化涉及到的三種酶分逡逑別是泛素激活酶Ｕｂａｌ邋（Ｅ１），泛素結(jié)合酶Ｒａｄ６邋（Ｅ２），泛素連接酶Ｂｒｅｌ邋（Ｅ３）逡逑［１２－１５］。在果蠅和人體中也存在這幾種酶的同源蛋白，并且在不同物種的真核生逡逑物中，組蛋白的差異很小，可見這種修飾是從酵母到人都高度保守的。逡逑泛素化是細(xì)胞中一類常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾方式，通常發(fā)生在細(xì)胞質(zhì)當(dāng)中。逡逑目的蛋白被多次泛素化修飾，形成泛素鏈，介導(dǎo)蛋白質(zhì)的降解［１６］。但Ｈ２Ｂ只會(huì)逡逑被單泛素化，不會(huì)形成泛素鏈。這種泛素化并不會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)的降解，而是起到逡逑調(diào)控的作用。另外，在組蛋白Ｈ２Ａ上也存在泛素化位點(diǎn)，如Ｈ２ＡＫ１１９［１７］，所逡逑以Ｈ２Ｂ泛素化的位點(diǎn)特異性的機(jī)制知之甚少

璐痧邐％逡逑ｎ逡逑圖１．３組蛋白不同位點(diǎn)修飾示意圖（圖片來自網(wǎng)絡(luò)）逡逑組蛋白用不同顏色的帶有尾巴的球表示，藍(lán)色為Ｈ２Ａ，黃色為Ｈ２Ｂ，綠色為Ｈ３，紅色逡逑為Ｈ４。不同種類的修飾用不同顏色和形狀的斑塊標(biāo)注在其發(fā)生的位點(diǎn)。圖片來源逡逑ｈｔｔｐｓ：／／ａｉｒｆｒｅｓｈｅｎｅｒ．ｃｌｕｂ／ｑｕｏｔｅｓ／ｄｉａｇｒａｍ－ｈｉｓｔｏｎｅ－ｏｃｔａｍｅｒ．ｈｔｍｌ逡逑在酵母中，Ｈ２ＢＫ１２３邋（人源為Ｈ２ＢＫ１２０）可以被泛素化修飾。這種修飾會(huì)逡逑造成核小體結(jié)構(gòu)的改變，進(jìn)而影響其他修飾的發(fā)生。Ｈ２Ｂ的泛素化會(huì)引起組蛋逡逑白Ｈ３不同位點(diǎn)的甲基化水平發(fā)生改變，進(jìn)而影響下游基因表達(dá)、細(xì)胞周期調(diào)節(jié)、逡逑ＤＮＡ損傷修復(fù)等眾多過程［９－１１］（圖１．４）。所以Ｈ２Ｂ的泛素化修飾是維持染色逡逑質(zhì)和基因組穩(wěn)定性的上游調(diào)控因素之一。酵母中Ｈ２Ｂ泛素化涉及到的三種酶分逡逑別是泛素激活酶Ｕｂａｌ邋（Ｅ１），泛素結(jié)合酶Ｒａｄ６邋（Ｅ２），泛素連接酶Ｂｒｅｌ邋（Ｅ３）逡逑［１２－１５］。在果蠅和人體中也存在這幾種酶的同源蛋白，并且在不同物種的真核生逡逑物中，組蛋白的差異很小，可見這種修飾是從酵母到人都高度保守的。逡逑泛素化是細(xì)胞中一類常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾方式

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本文編號(hào)：2776830