乳蛋白決定奶類品質(zhì),而熱加工會影響乳蛋白的穩(wěn)定性。因此,研究熱處理對乳蛋白的影響勢在必行,且蛋白質(zhì)組學是目前為止研究蛋白質(zhì)較為前沿的技術。本課題采用非標記定量法,觀察均質(zhì)與熱處理過程中,乳蛋白的變化情況,通過SDS-PAGE與HPLC,研究乳蛋白的熱變性程度,并通過測定酸乳的pH、持水性、粘度與彈性模量,初步分析熱處理對酸羊乳品質(zhì)的影響。本研究在對照組(control group,CG)和均質(zhì)組(homogenized group,HG)中,分別定量到310和315個蛋白質(zhì),且兩組之間存在16個顯著性差異蛋白。與CG相比,HG中的羊乳蛋白顆粒較小,分布更均勻,且HG的二級結構排列更為有序。此外,蛋白質(zhì)組學證實,CG中黃嘌呤脫氫酶(xanthine dehydrogenase,XDH,W5PMT0)和天冬酰胺酶(asparaginase-like 1,ASRGL1)的豐度高于HG(P0.05),而果糖二磷酸醛縮酶(fructose-bisphosphate aldolase,ALDO,W5NQP9)、κ-酪蛋白(κ-casein,κ-CN,A0A0U5A2G6)和β-酪蛋白(β-casein,β-CN,B2YKY6)則剛好相反。繼而,發(fā)現(xiàn)均質(zhì)與乳糖酵解/糖異生代謝途徑有關。乳蛋白對熱加工非常敏感。本研究在所有樣品即CG和加熱組(HG1、HG2、HG3和HG4)中共鑒定出843個蛋白質(zhì),其中625個蛋白質(zhì)被定量。在CG、HG1、HG2、HG3和HG4分別定量到527、543、537、533和539個蛋白質(zhì),且五組樣品共有蛋白質(zhì)438個。熱聚類圖表明高溫/短時(high temperature/short time,HTST)殺菌與超巴氏滅菌(ultra-pasteurization,UP)和超高溫瞬時殺菌(ultra-high temperature,UHT)對乳蛋白的影響較為相似,而低溫/長時間(low temperature/long time,LTLT)則明顯不同。此外,熱處理可提高蛋白質(zhì)的消化與吸收,并有利于抗動脈粥樣硬化治療。通過SDS-PAGE與HPLC分析CG與加熱組(HG1、HG2、HG2’、HG3、HG3’和HG4)間乳蛋白的熱變性程度,結果發(fā)現(xiàn),120±5°C/10 s對乳蛋白的影響較大。5組熱處理樣品(CG、HG1、HG2、HG3和HG4)中的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)與β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)以及α-酪蛋白(α-casein,α-CN)與β-CN對熱的反應完全一致,但κ-CN略有不同。經(jīng)HPLC發(fā)現(xiàn):羊乳乳蛋白的變性程度隨加熱溫度與時間的增加呈顯著性增加(P0.05)。通過測定酸乳的pH、黏度、儲能模量G'(彈性模量)、損耗模量G''(粘性模量)和持水性來評價酸乳品質(zhì)。結果表明,在發(fā)酵的7 h過程中,7組羊酸乳的pH均由最初的pH(6.3)一直下降至pH(4.4);所有樣品的G'和G''均呈現(xiàn)遞增趨勢,且7組樣品的G'均高于G'',即本試驗樣品具備較好的凝膠態(tài),且HG2與HG3表現(xiàn)出較好的粘彈性。7組酸奶的黏度均出現(xiàn)非線性下降現(xiàn)象,即樣品出現(xiàn)了剪切化稀化現(xiàn)象,HG2與HG3的黏度較大且較穩(wěn)定。HG1與HG3同其余5組存在顯著性差異(P0.05)。由此推斷,85±5°C/15 s和120±5°C/4 s為適合酸奶發(fā)酵的殺菌條件。
【學位單位】：齊魯工業(yè)大學
【學位級別】：碩士
【學位年份】：2019
【中圖分類】：TS252.54

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本文編號：2815539