天堂国产午夜亚洲专区-少妇人妻综合久久蜜臀-国产成人户外露出视频在线-国产91传媒一区二区三区

當(dāng)前位置:主頁 > 科技論文 > 化學(xué)論文 >

亞基解離與重聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響

發(fā)布時間:2017-04-09 03:16

  本文關(guān)鍵詞:亞基解離與重聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響,由筆耕文化傳播整理發(fā)布。


【摘要】:本文以低溫脫脂豆粕為原料,首先研究了大豆分離蛋白在不同pH值條件下的亞基解離程度以及結(jié)構(gòu)的變化。在此基礎(chǔ)上,在最佳pH值條件下促進(jìn)大豆蛋白亞基解離,配合熱處理、高壓均質(zhì)處理以及胃蛋白酶限制性酶解處理,以及三者之間的復(fù)合處理誘導(dǎo)聚集,系統(tǒng)研究了大豆蛋白亞基解離和重聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響規(guī)律。 實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,酸性條件下大豆分離蛋白亞基解離主要是由于分子間相互排斥力而導(dǎo)致,而且大豆球蛋白的亞基解離程度遠(yuǎn)大于β-伴大豆球蛋白。通過Zeta電位、溶解性、二級結(jié)構(gòu)、熒光掃描和粒度分析證實(shí),pH2.0和pH3.0條件下大豆分離蛋白發(fā)生了亞基解離,而pH1.0和pH7.0條件下大豆分離蛋白未發(fā)生亞基解離,反而發(fā)生了聚集。 在pH3.0的條件下進(jìn)行熱處理,4%的蛋白濃度可以有效促進(jìn)可溶性聚集體的形成。在此條件下50℃熱處理對大豆蛋白結(jié)構(gòu)影響不明顯,而70℃加熱導(dǎo)致β-伴大豆球蛋白變性,在加熱的0-90min之間形成可溶性聚集體;90℃加熱則導(dǎo)致球蛋白和β-伴大豆球蛋白同時變性,在0-30min之間熱處理形成可溶性聚集體,之后隨著熱處理時間的延長,聚集體解聚。而pH7.0條件下90℃熱處理,在0-60min之間大豆蛋白主要發(fā)生亞基解離,暴露出疏水基團(tuán),粒徑增大,之后隨著加熱時間的延長,開始形成聚集體。功能特性方面,由于pH3.0條件下熱處理所得產(chǎn)物暴露巰基比pH7.0條件下加熱的產(chǎn)物多,因此前者凝膠性最高達(dá)到2000Pa,明顯高于后者,但前者改性產(chǎn)物乳化性比后者差。 在pH3.0的條件下進(jìn)行高壓均質(zhì)處理,蛋白濃度達(dá)到4%時才發(fā)生聚集形成可溶性聚集體。而在此條件,20MPa均質(zhì)處理可以使大豆蛋白進(jìn)一步亞基解離并展開,粒徑增大,熒光掃描λmax紅移,而隨著壓力上升,形成聚集體。中性條件下均質(zhì)處理,隨著均質(zhì)壓力升高,大豆蛋白結(jié)構(gòu)不斷解離,粒徑下降,熒光掃描λmax紅移。功能特性方面,相對于pH7.0來說,pH3.0均質(zhì)處理會導(dǎo)致溶解性下降,乳化性變差。 胃蛋白酶酶解大豆蛋白的最佳pH值為2.0,胃蛋白酶抑制劑可以有效抑制胃蛋白酶的酶解作用。胃蛋白酶對球蛋白有明顯的降解作用,但對于β-伴大豆球蛋白,胃蛋白酶只對α亞基有微弱的降解作用。在酶解的0-120min,胃蛋白酶主要作用于球蛋白,釋放出小分子肽并形成可溶性聚集體,導(dǎo)致溶解性、乳化性改善;而從120min開始,球蛋白全部分解,胃蛋白酶作用于β-伴大豆球蛋白形成不溶性聚集體,導(dǎo)致功能特性下降。當(dāng)把pH2.0的酶解產(chǎn)物回調(diào)至pH7.0,由于鹽離子濃度從0.13%上升到0.51%,使在pH2.0條件下產(chǎn)生的不溶性聚集體發(fā)生“鹽溶”現(xiàn)象,溶解性上升,并高于在pH2.0條件下的時候。但其他結(jié)構(gòu)的變化趨勢基本相同。 在酸性條件下進(jìn)行胃蛋白酶酶解和高壓均質(zhì)的復(fù)合改性,并把單純酸處理、酸性條件下均質(zhì)處理以及胃蛋白酶酶解處理作為對照,結(jié)果顯示,雖然這三種改性方法均可改善溶解性、乳化性和起泡性,,但效果并沒有復(fù)合改性好。相對于這三種方法,復(fù)合改性過程中能形成更多、體積更小的可溶性聚集體,分子柔性強(qiáng),能有效降低表面張力,從而提高功能特性。
【關(guān)鍵詞】:大豆蛋白 亞基解離 重聚集 結(jié)構(gòu) 功能特性
【學(xué)位授予單位】:華南理工大學(xué)
【學(xué)位級別】:碩士
【學(xué)位授予年份】:2012
【分類號】:O629.73
【目錄】:
  • 摘要5-7
  • Abstract7-13
  • 第一章 緒論13-24
  • 1.1 大豆蛋白營養(yǎng)性質(zhì)與功能特性13-14
  • 1.2 大豆蛋白結(jié)構(gòu)與功能特性的關(guān)系14-15
  • 1.3 大豆蛋白改性現(xiàn)狀15-18
  • 1.3.1 化學(xué)改性15
  • 1.3.2 物理改性15-17
  • 1.3.3 酶法改性17
  • 1.3.4 復(fù)合改性17-18
  • 1.4 大豆蛋白亞基解離18-22
  • 1.4.1 大豆蛋白亞基解離的條件18-19
  • 1.4.2 亞基解離對大豆蛋白結(jié)構(gòu)的影響19-20
  • 1.4.3 亞基解離對大豆蛋白功能特性的影響20-22
  • 1.5 研究意義和主要內(nèi)容22-24
  • 1.5.1 研究意義22
  • 1.5.2 研究內(nèi)容22-24
  • 第二章 酸性條件大豆蛋白的亞基解離規(guī)律24-35
  • 2.1 引言24
  • 2.2 材料與方法24-27
  • 2.2.1 材料24-25
  • 2.2.2 主要儀器及設(shè)備25-26
  • 2.2.3 實(shí)驗(yàn)方法26-27
  • 2.3 結(jié)果與討論27-33
  • 2.3.1 SPI 溶液在不同 pH 值條件下的 Zeta 電位變化27-28
  • 2.3.2 不同 pH 值條件下 SPI 超速離心電泳分析28-30
  • 2.3.3 不同 pH 值條件下 SPI 溶解性隨離心轉(zhuǎn)速的變化30-31
  • 2.3.4 不同 pH 值條件下 SPI 熒光光譜分析31-32
  • 2.3.5 不同 pH 值條件下 SPI 二級結(jié)構(gòu)的變化32
  • 2.3.6 不同 pH 值條件下 SPI 分子粒徑的變化32-33
  • 2.4 本章小結(jié)33-35
  • 第三章 亞基解離—熱可控聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)與功能特性的影響35-56
  • 3.1 引言35
  • 3.2 材料與方法35-39
  • 3.2.1 材料35-36
  • 3.2.2 主要儀器及設(shè)備36
  • 3.2.3 熱處理最佳濃度的優(yōu)選與結(jié)構(gòu)性質(zhì)的測定方法36-39
  • 3.3 結(jié)果與討論39-55
  • 3.3.1 熱處理最佳濃度的優(yōu)選39-44
  • 3.3.2 最佳濃度下熱處理不同時間對結(jié)構(gòu)的影響44-49
  • 3.3.3 改性蛋白的結(jié)構(gòu)與功能特性測定49-55
  • 3.4 結(jié)論55-56
  • 第四章 亞基解離—高壓均質(zhì)可控聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)與功能特性的影響56-69
  • 4.1 引言56
  • 4.2 材料與方法56-58
  • 4.2.1 材料56
  • 4.2.2 主要儀器及設(shè)備56
  • 4.2.3 高壓均質(zhì)處理最佳濃度的優(yōu)選及性質(zhì)測定的方法56-58
  • 4.3 結(jié)果與討論58-67
  • 4.3.1 高壓均質(zhì)處理最佳濃度的優(yōu)選58-60
  • 4.3.2 最佳濃度下高壓均質(zhì)處理對結(jié)構(gòu)的影響60-63
  • 4.3.3 改性蛋白的結(jié)構(gòu)與功能特性測定63-67
  • 4.4 結(jié)論67-69
  • 第五章 胃蛋白酶酶解誘導(dǎo)亞基解離與重聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響69-82
  • 5.1 引言69
  • 5.2 材料與方法69-72
  • 5.2.1 材料69
  • 5.2.2 主要儀器及設(shè)備69-70
  • 5.2.3 實(shí)驗(yàn)方法70-72
  • 5.3 結(jié)果與討論72-81
  • 5.3.1 胃蛋白酶酶解大豆蛋白 pH 值的優(yōu)選72-74
  • 5.3.2 不同滅酶方法所得產(chǎn)物常速離心和超速離心的溶解性的變化74-75
  • 5.3.3 不同滅酶方法所得產(chǎn)物粒徑的變化75-76
  • 5.3.4 不同滅酶方法所得產(chǎn)物熒光掃描最大吸收波長的變化76-77
  • 5.3.5 改性蛋白的溶解性變化77-78
  • 5.3.6 改性蛋白的疏水性變化78-79
  • 5.3.7 改性蛋白的乳化性變化79-81
  • 5.4 結(jié)論81-82
  • 第六章 胃蛋白酶酶解—高壓均質(zhì)復(fù)合改性對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響82-93
  • 6.1 引言82
  • 6.2 材料與方法82-85
  • 6.2.1 材料82
  • 6.2.2 主要儀器及設(shè)備82-83
  • 6.2.3 實(shí)驗(yàn)方法83-85
  • 6.3 結(jié)果與討論85-92
  • 6.3.1 改性蛋白溶解性的變化85-86
  • 6.3.2 改性蛋白表面疏水性的變化86-87
  • 6.3.3 改性蛋白乳濁液在常溫和-20 ℃冷凍-解凍的粒徑變化87-89
  • 6.3.4 改性蛋白起泡性和起泡穩(wěn)定性的變化89-90
  • 6.3.5 改性蛋白水力半徑的變化90-91
  • 6.3.6 改性蛋白界面特性的變化91-92
  • 6.4 結(jié)論92-93
  • 結(jié)論與展望93-96
  • 結(jié)論93-94
  • 本論文的主要創(chuàng)新點(diǎn)94-95
  • 展望95-96
  • 參考文獻(xiàn)96-107
  • 攻讀碩士學(xué)位期間取得的研究成果107-108
  • 致謝108-109
  • 附錄109

【引證文獻(xiàn)】

中國博士學(xué)位論文全文數(shù)據(jù)庫 前2條

1 袁德保;大豆蛋白熱聚集行為及其機(jī)理研究[D];華南理工大學(xué);2010年

2 周春霞;大豆蛋白在空氣—水和油—水界面上的流變學(xué)研究[D];華南理工大學(xué);2006年


  本文關(guān)鍵詞:亞基解離與重聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響,由筆耕文化傳播整理發(fā)布。



本文編號:294336

資料下載
論文發(fā)表

本文鏈接:http://sikaile.net/kejilunwen/huaxue/294336.html


Copyright(c)文論論文網(wǎng)All Rights Reserved | 網(wǎng)站地圖 |

版權(quán)申明:資料由用戶7a6ea***提供,本站僅收錄摘要或目錄,作者需要刪除請E-mail郵箱bigeng88@qq.com