富勒醇與血清白蛋白相互作用的光譜學(xué)研究
本文選題:富勒醇 + 人血清白蛋白; 參考:《光譜學(xué)與光譜分析》2017年11期
【摘要】:采用熒光光譜法和紫外-可見吸收光譜法研究了不同溫度下富勒醇與血清白蛋白的相互作用機(jī)理,研究結(jié)果表明,富勒醇對人和牛血清白蛋白的內(nèi)源熒光有明顯的猝滅作用,猝滅過程均為靜態(tài)猝滅,并測定和計算得到不同溫度下富勒醇與血清白蛋白反應(yīng)的結(jié)合常數(shù)(K_(HSA)=273K1.546×10~4,K_(HSA)=293K1.513×10~4;K_(BSA)=273K13.920×10~4,K_(BSA)=293K939.500×104~)、結(jié)合位點數(shù)(n_(HSA)=293K0.952 2;n_(BSA)=293K1.376 2)。通過結(jié)合反應(yīng)的熱力學(xué)數(shù)據(jù)分析,推測出富勒醇與血清白蛋白之間主要靠疏水作用結(jié)合;富勒醇與BSA結(jié)合強(qiáng)度明顯大于富勒醇與HSA的結(jié)合強(qiáng)度,BSA的結(jié)合常數(shù)受溫度影響更大;人和牛血清白蛋白在273和293K的結(jié)合位點數(shù)在0.901→1.376之間,BSA與富勒醇結(jié)合位點數(shù)略大于HAS。同時采用分子模擬對接方法,預(yù)測富勒醇對牛血清白蛋白的結(jié)合部位和作用方式;通過AlignX序列分析法得到BSA與HSA的氨基酸序列相似度較高,在序列160和185附近氨基酸序列差異性較大,推測這是影響兩種蛋白質(zhì)之間與富勒醇作用方式的關(guān)鍵位點。
[Abstract]:The interaction mechanism of fullerenol with serum albumin at different temperatures was studied by fluorescence spectrometry and UV-Vis absorption spectrometry. The results showed that fullethanol had obvious quenching effect on the endogenous fluorescence of human and bovine serum albumin. The quenching process was all static quenching, and the binding constant of fullerenol reaction with serum albumin at different temperatures was determined and calculated. The binding constant of HSAC 273K 1.546 脳 104K 1.546 脳 104K was determined and calculated. By analyzing the thermodynamic data of the binding reaction, it is inferred that the binding strength of fullerenol to BSA is significantly higher than that of fullethanol to HSA, and that the binding constant of fullerenol and serum albumin is more affected by temperature than that of fullethanol by hydrophobic interaction. The binding sites of human and bovine serum albumin at 273 and 293K were between 0.901 and 1.376. The binding sites of human and bovine serum albumin to fullerenol were slightly higher than those of HASs. At the same time, molecular simulation docking method was used to predict the binding site and action mode of fullerenol to bovine serum albumin, and the amino acid sequence similarity between BSA and HSA was obtained by AlignX sequence analysis. The amino acid sequences near sequence 160 and 185 are quite different, which is supposed to be the key site affecting the interaction between the two proteins and fullerenol.
【作者單位】: 浙江理工大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院浙江省生物醫(yī)藥重點實驗室;江南大學(xué)生物工程學(xué)院糖化學(xué)與生物技術(shù)教育部重點實驗室;
【基金】:國家自然科學(xué)基金項目(21405140);國家自然科學(xué)基金面上項目(21271162)資助 浙江省自然科學(xué)基金項目(LQ14B050003) 浙江理工大學(xué)科研啟動基金項目(15042089-Y)
【分類號】:O657.3;TQ460.1
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,本文編號:1812309
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