本文選題：膠原　切入點：自組裝　出處：《鄭州大學(xué)》2017年碩士論文

【摘要】：膠原是人體內(nèi)最豐富、最復(fù)雜的蛋白質(zhì),在體內(nèi)通過自組裝形成具有D帶特征的纖維結(jié)構(gòu),是人體各種組織的重要成分。膠原蛋白性能優(yōu)異,具有良好的細(xì)胞粘附性、生物相容性和生物可降解性等,特別是其自組裝行為,使其成為材料科學(xué)、生物醫(yī)學(xué)和生物傳感器等領(lǐng)域獨具優(yōu)勢和潛能的材料。然而,人們對膠原的自組裝及其機理卻知之甚少。本文分別采用酸法和酶法從豬皮中提取酸法膠原(ASC)和酶法膠原(PSC)。分別采用聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)、紅外光譜(FTIR)、紫外光譜(UV)、差示掃描量熱法(DSC)、Zeta電位和掃描電子顯微鏡(SEM)對所提取膠原的結(jié)構(gòu)與形貌進(jìn)行研究。研究發(fā)現(xiàn),ASC和PSC的紫外圖譜和紅外圖譜相似,均出現(xiàn)了膠原的特征峰,表明兩種方法所提取的膠原均為I型膠原蛋白,且都具有三股螺旋結(jié)構(gòu);電泳圖譜中ASC的β鏈強度高于PSC,α鏈強度低于PSC,且DSC曲線圖中,ASC和PSC的吸熱峰所對應(yīng)的溫度分別為56.7°C、49.2°C,說明ASC的熱變性溫度高于PSC,可能是ASC分子內(nèi)部交聯(lián)程度高于PSC。ASC和PSC的等電點分別為7.7和7.6,比較接近。SEM結(jié)果顯示,冷凍干燥后的ASC、PSC均呈現(xiàn)膜狀結(jié)構(gòu)。本文系統(tǒng)研究了膠原濃度、外界條件(時間、溫度、pH和離子強度)對ASC和PSC自組裝行為的影響,分析了ASC和PSC在相同條件下的自組裝行為,初步探索了膠原自組裝的機理。首先,將膠原溶解于醋酸溶液中,得到膠原溶液,然后使其在磷酸緩沖液(PBS)中自組裝。采用UV、流變儀和SEM等手段表征分析了膠原的自組裝行為。研究發(fā)現(xiàn),膠原自組裝過程可分為成核和纖維生長兩個階段。隨著時間的延長,膠原纖維逐漸形成,D帶也越來越明顯。當(dāng)膠原濃度高于100μg/mL時,膠原能發(fā)生自組裝;調(diào)節(jié)膠原濃度,可以調(diào)節(jié)膠原自組裝的速率和纖維的密集度。當(dāng)溫度低于4°C時,觀察不到明顯的自組裝行為;升高溫度可以加快膠原自組裝的速率。但是,當(dāng)溫度高于50°C時,膠原發(fā)生變性,失去自組裝能力。流變數(shù)據(jù)顯示:膠原自組裝過程是可逆的,但在解組裝過程中,膠原并未完全解自組裝成膠原分子,可能是形成了細(xì)小的纖維。pH、離子強度會對膠原自組裝動力學(xué)和形態(tài)結(jié)構(gòu)產(chǎn)生明顯的影響。在等電點附近和一定離子強度范圍內(nèi)(200 mM-300 mM),有利于膠原自組裝行為的發(fā)生。ASC和PSC自組裝后的形貌結(jié)構(gòu)沒有明顯區(qū)別,但在動力學(xué)方面,ASC的自組裝速率快于PSC,可能是由于端肽引起的,說明端肽可以加快自組裝速率,而對形貌結(jié)構(gòu)幾乎沒有影響。在探索膠原自組裝機理的基礎(chǔ)上,進(jìn)一步研究了大分子對膠原自組裝行為的影響,為通過自組裝制備膠原基復(fù)合材料的研究提供理論支持。
[Abstract]:Collagen is the richest and most complex protein in human body.Collagen has excellent cell adhesion, biocompatibility and biodegradability, especially its self-assembly behavior, which makes it a promising material in the fields of material science, biomedicine and biosensor.However, little is known about the self-assembly of collagen and its mechanism.In this paper, acid method and enzymatic method were used to extract acid collagen and enzymatic collagen from pig skin respectively.The structure and morphology of the extracted collagen were studied by polyacrylamide gel electrophoresis (page) SDS-PAGEN, FTIR, UV, DSCC Zeta potential and scanning electron microscope (SEM), respectively. The structure and morphology of the extracted collagen were studied by scanning electron microscopy (SEM) and differential scanning calorimetry (DSC). The structure and morphology of the extracted collagen were studied by scanning electron microscopy (SEM) and differential scanning calorimetry (DSC).It was found that the ultraviolet and infrared spectra of ASC and PSC were similar and had the characteristic peak of collagen, which indicated that the collagen extracted by the two methods was type I collagen and had three helical structure.The 尾 chain strength and 偽 chain strength of ASC were higher than those of PSC, and the endothermic peaks of DSC and PSC were 56.7 擄C and 49.2 擄C, respectively, indicating that the thermal denaturation temperature of ASC was higher than that of ASC, and the degree of internal crosslinking of ASC might be higher than that of PSC.ASC.The isoelectric points of PSC and PSC were 7.7 and 7.6, respectively.After freeze drying, ASCPSC all showed membrane structure.In this paper, the effects of collagen concentration, external conditions (time, temperature, pH and ionic strength) on the self-assembly behavior of ASC and PSC were systematically studied. The self-assembly behavior of ASC and PSC under the same conditions was analyzed, and the mechanism of collagen self-assembly was preliminarily explored.Firstly, collagen was dissolved in acetic acid solution to obtain collagen solution and then self-assembled in phosphoric acid buffer solution (PBS).The self-assembly behavior of collagen was characterized by UV, rheometer and SEM.It was found that the process of collagen self-assembly can be divided into two stages: nucleation and fiber growth.With the extension of time, the formation of D-band of collagen fibers became more and more obvious.When collagen concentration is higher than 100 渭 g/mL, collagen self-assembly can occur, and the rate of collagen self-assembly and fiber density can be adjusted by adjusting collagen concentration.When the temperature is below 4 擄C, no obvious self-assembly behavior is observed, and the rate of collagen self-assembly can be accelerated by increasing the temperature.However, when the temperature is higher than 50 擄C, collagen denaturation and loss of self-assembly ability.The rheological data showed that the process of collagen self-assembly was reversible, but the collagen was not completely self-assembled into collagen molecules during the unassembly process.It is possible that the formation of fine fibers, pH, ionic strength will have a significant effect on the self-assembly kinetics and morphology of collagen.In the vicinity of isoelectric point and in a certain range of ionic strength, the morphology and structure of collagen self-assembly. ASC and PSC after self-assembly have no obvious difference.However, the self-assembly rate of ASC is faster than that of PSC in kinetic aspect, which may be due to the terminal peptide, which indicates that the terminal peptide can accelerate the self-assembly rate, but has little effect on the morphology and structure.On the basis of exploring the mechanism of collagen self-assembly, the effects of macromolecules on collagen self-assembly behavior were further studied, which provided theoretical support for the preparation of collagen-matrix composites by self-assembly.
【學(xué)位授予單位】：鄭州大學(xué)
【學(xué)位級別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2017
【分類號】：O629.73

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本文編號：1702474