本文選題：時間相關(guān)單光子計數(shù)　切入點：色氨酸　出處：《物理化學學報》2017年05期 　論文類型：期刊論文

【摘要】：使用時間分辨熒光方法,結(jié)合紫外吸收光譜和穩(wěn)態(tài)熒光光譜技術(shù),測量了LicT蛋白中色氨酸殘基的熒光動力學特性,進而對LicT蛋白質(zhì)激活前后的局部微環(huán)境和結(jié)構(gòu)變化進行了研究。LicT蛋白質(zhì)的激活態(tài)使得有關(guān)糖類利用的基因轉(zhuǎn)錄過程繼續(xù)進行,促進機體新陳代謝。通過色氨酸殘基的熒光發(fā)射和壽命的差異判斷出激活型蛋白AC 141和野生型蛋白Q 22不同的結(jié)構(gòu)性質(zhì)和微環(huán)境差異。在此基礎(chǔ)上,通過衰減相關(guān)光譜(DAS)和時間分辨發(fā)射光譜(TRES)闡釋了兩種蛋白色氨酸殘基和溶劑的相互作用,說明了激活型AC 141的比野生型Q 22的結(jié)構(gòu)更加緊密。此外,TRES還說明了蛋白中的色氨酸殘基存在連續(xù)光譜弛豫過程。各向異性結(jié)果則對殘基和整個蛋白的構(gòu)象運動進行了闡述,說明了色氨酸殘基在蛋白質(zhì)體系內(nèi)有獨立的局部運動,且在激活型蛋白中該運動更加強烈。
[Abstract]:The fluorescence kinetic characteristics of tryptophan residues in LicT protein were measured by time-resolved fluorescence method, UV absorption spectroscopy and steady-state fluorescence spectroscopy. Then the changes of local microenvironment and structure before and after activation of LicT protein were studied. The activated state of Lict protein made the gene transcription process of carbohydrate utilization continue. Promoting metabolism. Based on the difference of fluorescence emission and lifetime of tryptophan residues, the differences in structure, properties and microenvironment of activated protein AC141 and wild type protein Q22 were determined. The interaction between tryptophan residues and solvents was explained by decay correlation spectroscopy (das) and time-resolved emission spectroscopy (TRES). The results show that the structure of activated AC141 is more compact than that of wild type Q22. In addition, Tres also shows that the tryptophan residue in the protein has a continuous spectral relaxation process. The anisotropic results illustrate the conformational motion of the residue and the whole protein. The results showed that the tryptophan residues had independent local movement in the protein system, and the movement was stronger in the activated proteins.
【作者單位】： 華東師范大學精密光譜科學與技術(shù)國家重點實驗室;中國科學院上海光學精密機械研究所;
【分類號】：O629.73;O657.3

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本文編號：1640088