本文關(guān)鍵詞：熒光法和分子對接研究4種黃酮與血清白蛋白的相互作用，由筆耕文化傳播整理發(fā)布。

第38卷2010年4月

DOI：10.3724/SP.J.1096.2010.00483

分析化學(xué)（FENXIHUAXUE）研究報告第4期483～487

ChineseJournalofAnalyticalChemistry

熒光法和分子對接研究4種黃酮與血清白蛋白的相互作用

徐倩

鄧丹丹

曹志娟

謝瓊

梁建英

盧建忠

*

（復(fù)旦大學(xué)藥學(xué)院，上海201203）

摘

要

結(jié)合分子對接理論和熒光法研究4種黃酮類天然產(chǎn)物與白蛋白的相互作用及作用機理。用FlexX

軟件研究了黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素、燈盞乙素和白蛋白的分子對接，然后用熒光法研究這4種黃酮類天然產(chǎn)物與牛血清白蛋白的結(jié)合反應(yīng)，測定了結(jié)合常數(shù)KA、結(jié)合位點n等參數(shù)。研究表明：4種天然產(chǎn)物與牛血清白蛋白結(jié)合位點n≈1，溫度對結(jié)合位點影響不大；黃芩素和漢黃芩素主要通過疏水作用力與白蛋白結(jié)合，而黃芩苷和燈盞乙素主要通過氫鍵和范德華力與白蛋白結(jié)合。熒光實驗和分子對接理論研究結(jié)果一致，兩者相互補充，能夠從實驗和理論兩方面協(xié)同研究天然產(chǎn)物與蛋白之間的相互作用。關(guān)鍵詞

牛血清白蛋白；黃芩素；黃芩苷；漢黃芩素；燈盞乙素；熒光光譜法；分子對接

1引言

蛋白質(zhì)是藥物發(fā)揮藥效的重要載體和靶分子，探討具有藥理活性的天然產(chǎn)物與蛋白質(zhì)的相互作用及作用機理，對于了解藥物發(fā)揮藥效的作用機制，揭示藥物藥效的實質(zhì)內(nèi)涵具有重要意義。血清白蛋白是一種重要的蛋白質(zhì)，能與許多內(nèi)源和外源性化合物結(jié)合，起到存儲與轉(zhuǎn)運作用。血清白蛋白有內(nèi)源性

［1］

熒光，近年來常用于研究與藥物的相互作用。楊曼曼等用熒光法研究喹諾酮類藥物與白蛋白的作用；楊冉等

用熒光法研究黃酮與溶菌酶的相互作用；畢淑云等用熒光法研究抗生素與人血清白蛋

［4］［5］

白的結(jié)合反應(yīng)；Wang等用熒光法研究橙皮苷類黃酮與牛血清白蛋白的相互作用；王敬政等用熒光

［6］

［2］

［3］

法研究中藥活性成分蘆薈大黃素與血清白蛋白的相互作用機制；薛永來等

子與腫瘤抑制蛋白的相互作用。

采用熒光法研究了金屬離

黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素和燈盞乙素是常見的黃酮類天然產(chǎn)物，具有廣泛的藥理活性。深入研究這些黃酮類天然產(chǎn)物與牛血清白蛋白（BSA）的相互作用，對于闡述它們在體內(nèi)的運輸、分布和代謝等藥aideddrugdesign，CADD）是建立在理作用機理具有重要的意義。計算機輔助藥物分子設(shè)計（Computer-化學(xué)、生物學(xué)、數(shù)學(xué)、物理學(xué)和計算機科學(xué)基礎(chǔ)上的綜合學(xué)科，在藥物研發(fā)中起到日益重要的作用。分子

主要用于研究蛋白質(zhì)受體和藥物小分子之間通過幾何匹配和能對接技術(shù)作為一種重要的CADD手段，

量匹配從而相互識別的過程。其研究領(lǐng)域常涉及柔性受體處理、溶劑效應(yīng)、互變異構(gòu)體平衡轉(zhuǎn)換、構(gòu)造

評價函數(shù)等新問題。與其它計算機輔助藥物分子設(shè)計方法相比，分子對接技術(shù)從整體上考慮配體和受能較好地避免局部作用較好、整體結(jié)合欠佳的情況，可為分子結(jié)合模式以及藥物分子結(jié)體的結(jié)合效果，

［7］

構(gòu)改造提供重要信息。本研究采用FlexX軟件研究了黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素和燈盞乙素與HSA之間的分子對接，以熒光光譜法研究這些天然產(chǎn)物與BSA的結(jié)合反應(yīng)，并測定了結(jié)合常數(shù)、結(jié)合位點數(shù)與結(jié)合力類型，探討了黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素、燈盞乙素與白蛋白的作用機理。綜合而言，熒光實驗和分子對接理論研究結(jié)果一致，兩者相互補充，能夠協(xié)同從實驗和理論兩方面來研究天然產(chǎn)物與白蛋白之間的相互作用，對于研究藥物在體內(nèi)的運輸、分布、代謝具有重要意義。

2

2.1

實驗部分

儀器和試劑

PerkinElmerLS55熒光光度儀，實驗中采用循環(huán)水浴維持樣品溫度。天然產(chǎn)物黃芩素、黃芩苷、漢

2009-09-26收稿；2009-11-12接受

本文系國家自然科學(xué)基金（No.90409017）和上海市中藥現(xiàn)代化（No.08DZ1971201）資助項目*E-mail：jzlu@shmu.edu.cn

黃芩素、燈盞乙素（中國生物制品藥品檢定所）；牛血清白蛋白（BSA，上海愛紫特生物科技有限公司），所有溶液由去離子水配制。2.2

實驗方法

HC1緩沖液（pH=7.4，以10mmol/LTris-含0.1mol/LNaCl以維持溶液離子強度）為溶劑，配制

1.5μmol/LBSA。配制0.6mmol/L天然產(chǎn)物標準溶液備用，其中黃芩素和漢黃芩素為乙醇溶液，而黃芩苷和燈盞乙素為DMF溶液。

取3mLBSA標準溶液于石英比色杯，用微量注射器逐次加入天然產(chǎn)物溶液進行熒光滴定（滴定累1，2，4，6，8，10和12μmol/L。每次滴定使天然產(chǎn)物在BSA溶液中的終濃度為0，加體積為60μL），結(jié)束后攪拌1min，穩(wěn)定20min后，設(shè)定激發(fā)和發(fā)射熒光波長分別為280和340nm，激發(fā)和發(fā)射熒光狹縫寬度分別為5和2.5nm，分別測定上述樣品在25與37℃時的熒光強度；并在同等條件下在BSA溶液中，加入60μL的乙醇和DMF作空白對照。

3

3.1

結(jié)果與討論

黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素、燈盞乙素與人血清白蛋白分子的對接研究

蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫（PDB）中尚無牛血清白蛋白的結(jié)構(gòu)信息，基于牛血清白蛋白（BSA）和人血清白蛋白

（HSA）的高序列同源性（76.52%），本實驗選用HSA代替BSA，研究黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素、燈盞乙素與人血清白蛋白分子的對接。采用FlexX對接軟件研究天然產(chǎn)物分子與HSA的結(jié)合模式，Warfarin選取HSA與（R）-的復(fù)合物晶體結(jié)構(gòu)為模板，受試天然產(chǎn)物與HSA的對接圖見圖1。

由圖1可知，氫鍵是4個天然產(chǎn)物與HSA的一種重要作用方式。黃酮母核是黃酮分子的主要疏水基團，推測4種受試天然產(chǎn)物的黃酮母核，可能通過疏水作用力與HSA相互作用，而母核與HSA之間并無氫鍵作用。黃芩素結(jié)構(gòu)中的氧原子與HIS242的H形成氫鍵；OH和6-OH的氧原子與ARG218黃芩苷的5-7位糖取代基中的兩個羥基氧的H形成氫鍵，

原子分別與GLU（谷氨酸）中的H形成氫鍵，

一個羥基氫原子與LYS（賴氨酸）的O形成氫OH氧原子與GLU292的H鍵；漢黃芩素的5-7-OH的氧原子與LYS195的H形形成氫鍵，

成氫鍵；燈盞乙素的4位氧原子與LYS形成氫5-OH的氧原子與LYS形成氫鍵，6-OH的鍵，

7位糖取代基中氧原子與HIS242形成氫鍵，

的羥基氧原子與ARG222，ALA291，ILE290

形成氫鍵。

圖1Fig.1

天然產(chǎn)物與HSA對接模型

MoleculardockingofnaturalproductsandHSA

Weblab軟件顯示配體-受體的相互作用模式，棍棒模型表示配體（天然產(chǎn)物），綠色線條表示與配體相互作用的氨基酸殘基。黃色虛線表示蛋白復(fù)合物中的氫鍵相互作用。氮原子，氧原子分別用藍色、紅配體-色表示（TheinteractionmodewasdisplayedbyWeblabViewer.Thenatu-ralproductwasshownincyanstickandthecorrespondingactivesiteswereshowningreenline.Keyresiduesinthebindingpocketwerelabeled.Hydrogenbondinteractionsinligand-proteincomplexwereshowninyellowdashedline.Inthegraphsabove，itrogenatomsandoxygenatomsweremarkedblueandred，respectively）。

對接研究表明，黃芩苷和燈盞乙素與HSA之間形成較多氫鍵，而黃芩素與漢黃芩素之間的氫鍵數(shù)

目較少，推測是由于黃芩苷與燈盞乙素分子中有糖取代基，羥基較多，更容易形成氫鍵；而黃芩素與漢黃芩素分子中羥基相對較少，形成的氫鍵較少所致。氫鍵可能是黃芩苷和燈盞乙素與HSA之間的重要作用方式，而黃芩素和漢黃芩素則主要通過其它方式與HSA發(fā)生相互作用。

4種天然產(chǎn)物與HSA之間存在相互作用，總之，其中氫鍵是黃芩苷和燈盞乙素與HSA相互作用的

主要方式，氫鍵作用的強弱與天然產(chǎn)物分子中羥基數(shù)目密切相關(guān)。3.2黃芩素、黃芩苷、漢黃芩素、燈盞乙素對BSA熒光光譜的影響

BSA分子中因含有色氨酸、酪氨酸等氨基酸殘基，能發(fā)射較強的內(nèi)源熒光，而天然產(chǎn)物加入BSA溶液中會與BSA發(fā)生相互作用，進而影響B(tài)SA的熒光。結(jié)果表明，在保持BSA濃度固定不變的情況

BSA的內(nèi)源性熒光強度均呈現(xiàn)有規(guī)律的降低；但熒光光譜基本保持下，隨著4種天然產(chǎn)物濃度的增加，不變，也沒有任何一種天然產(chǎn)物引起熒光最大波長的明顯改變。表明4種天然產(chǎn)物的確與BSA發(fā)生了

相互作用，進而猝滅了BSA的內(nèi)源熒光，熒光實驗結(jié)果與上述對接模型研究結(jié)果一致。3.3

熒光猝滅機理

熒光猝滅可由動態(tài)猝滅、靜態(tài)猝滅和非輻射能量轉(zhuǎn)移引起。一般情況下，動態(tài)和靜態(tài)猝滅可依據(jù)不同溫度條件下的結(jié)果得以區(qū)別，對動態(tài)猝滅，溫度的升高將增加分子間的有效碰撞和加劇電子轉(zhuǎn)移過程，使熒光猝滅常數(shù)隨溫度的升高而增大。若是靜態(tài)猝滅，則溫度的升高將降低配合物的穩(wěn)定性，使猝滅常數(shù)減小。在動態(tài)猝滅過程中，蛋白質(zhì)等熒光體與熒光猝滅劑分子間的相互作用可以用動態(tài)猝滅常Volmer常數(shù)）來描述。數(shù)KSV（Stern-F0/F=1+Kqτ0［Q］=1+KSV［Q］

（1）

其中，F(xiàn)0是未加入BSA的天然產(chǎn)物溶液的熒光發(fā)射總量；F是加入天然產(chǎn)物后BSA溶液的熒光發(fā)射總［Q］量，是天然產(chǎn)物的總濃度；Kq是生物分子的猝滅常數(shù)，Kq=KSV/τ0，各類熒光猝滅劑對生物大分子

10

的最大動態(tài)熒光猝滅速率常數(shù)約為2.0×10L/（mol·s）；τ0為猝滅劑不存在時熒光分子的平均壽命，－8

生物大分子的平均壽命約為10s。

Q］以F0/F對［進行回歸分析，計算在25和37℃下1～12μmol/L的受試天然產(chǎn)物引起的BSA熒

光猝滅常數(shù)KSV和Kq，數(shù)據(jù)見表1。

表1天然產(chǎn)物與BSA在25和37℃時的熒光猝滅常數(shù)KSV和Kq

Table1KSVandKqbetweenthenaturalproductandBSAat25and37℃

天然產(chǎn)物Naturalproduct黃芩素Baicalein黃芩苷Baicalin漢黃芩素Wogonin燈盞乙素Scutellarin

KSV1.91×1051.15×101.12×10

5

25℃Kq1.91×10131.15×101.12×10

13

r0.99270.99720.99790.9967

KSV1.19×1051.04×101.06×10

5

37℃Kq1.19×10131.04×101.06×10

13

r0.99830.99730.99170.9956

6.88×104

5

6.88×1012

13

6.31×104

5

6.31×1012

13

10

結(jié)果顯示：在1～12μmol/L的濃度范圍內(nèi)，所有天然產(chǎn)物的Kq均遠大于2.0×10L/（mol·s），表明動態(tài)碰撞猝滅不是引起B(yǎng)SA熒光猝滅的主要原因，觀察25和37℃下天然產(chǎn)物的KSV發(fā)現(xiàn)，隨著溫

KSV減小，度升高，因此推斷天然產(chǎn)物對BSA的熒光猝滅是由于天然產(chǎn)物與BSA形成復(fù)合物引起的靜態(tài)猝滅。

受試天然產(chǎn)物與HSA的對接研究表明，天然產(chǎn)物被包裹在HSA中，通過氫鍵、疏水作用等方式與HSA結(jié)合形成復(fù)合物。本熒光實驗得到的結(jié)論與對接模型研究結(jié)果一致。3.4

天然產(chǎn)物與BSA的結(jié)合常數(shù)KA和結(jié)合位點數(shù)n

靜態(tài)熒光猝滅作用是指熒光體分子與熒光猝滅劑分子之間借助分子間作用力，彼此結(jié)合形成具有

而導(dǎo)致熒光體熒光強度減弱現(xiàn)象。天然產(chǎn)物分子與蛋白之間的相互作用一一定結(jié)構(gòu)的超分子化合物，

般采用位點結(jié)合模型來描述。假設(shè)蛋白分子（P）對天然產(chǎn)物分子（Q）有n個等同且獨立的結(jié)合部位，

Pt］，Qt］，（F0－F）/F］=lgKA+nlg［Qt］蛋白質(zhì)總濃度為［天然產(chǎn)物總濃度為［用靜態(tài)猝滅公式lg［處理（F0－F）/F］Qt］對lg［作圖，計算天然產(chǎn)物與BSA在25和37℃下的結(jié)合常數(shù)KA和結(jié)合數(shù)據(jù)，以lg［

位點數(shù)n，數(shù)據(jù)見表2。天然產(chǎn)物與BSA的結(jié)合位點都接近1，，并且溫度對結(jié)合位點影響不大，表明受試天然產(chǎn)物與BSA之間有穩(wěn)定的結(jié)合力，天然產(chǎn)物可以被BSA儲存和運輸。3.5

天然產(chǎn)物與BSA作用力類型

天然產(chǎn)物等有機小分子和蛋白質(zhì)等生物大分子之間的結(jié)合力主要有疏水作用力、氫鍵作用力、范德

表2天然產(chǎn)物與BSA在25和37℃下的結(jié)合常數(shù)KA和結(jié)合位點數(shù)nTable2KAandnbetweenthenaturalproductandBSAat25and37℃

天然產(chǎn)物Naturalproduct黃芩素Baicalein黃芩苷Baicalin漢黃芩素Wogonin燈盞乙素Scutellarin

n1.21761.15021.15741.1141

25℃KA4.75×1065.99×103.82×10

5

r0.99800.99980.99890.9987

n1.44541.09611.14541.0694

37℃KA8.19×1072.94×102.14×10

5

r0.99930.99940.99850.9981

8.94×105

5

8.69×105

5

華力和靜電引力等。不同有機小分子與蛋白質(zhì)結(jié)合力的類型是不同的，從熱力學(xué)觀點看，在一定的溫度和壓力下，有機小分子與蛋白質(zhì)的結(jié)合反應(yīng)能否自發(fā)進行取決于體系的ΔG，ΔG<0有利于反應(yīng)的自發(fā)進行。Ross等總結(jié)出了判斷生物大分子與小分子結(jié)合力性質(zhì)和生物大分子自身結(jié)合力性質(zhì)的熱力

根據(jù)反應(yīng)前后熱力學(xué)焓變ΔH和熵變ΔS的相對大小，可以判斷有機小分子與蛋白質(zhì)之間的主學(xué)規(guī)律，

要作用力類型：ΔH>0，ΔS>0為疏水作用力；ΔH<0，ΔS<0為氫鍵和范德華力；ΔH<0，ΔS>0為靜電

引力。在溫度變化不大時，ΔH可視為常數(shù)，由穩(wěn)定常數(shù)可以求出反應(yīng)的自由能變ΔG=－RTlnK，然后根據(jù)下式分別求出ΔH和ΔS：

ln（K2/K1）=［1/T1－1/T2］ΔH/R

ΔS=－（ΔG－ΔH）/T

（2）（3）

［8］

白蛋白結(jié)構(gòu)很復(fù)雜，它和天然產(chǎn)物之間往往同時存在幾種作用力。由前面所求得的KA值求得天然產(chǎn)物與BSA的熱力學(xué)函數(shù)，結(jié)果見表3。

表3天然產(chǎn)物與BSA結(jié)合反應(yīng)的熱力學(xué)參數(shù)

Table3ΔG，ΔHandΔSbetweennaturalproductandBSAat25and37℃

天然產(chǎn)物Naturalproduct黃芩素Baicalein黃芩苷Baicalin漢黃芩素Wogonin燈盞乙素Scutellarin

ΔH（kJ/mol）182.16－45.52－1.80－36.90

ΔG（kJ/mol）25℃－38.09－32.96－33.95－31.84

37℃－46.96－32.45－35.25－31.64

25℃738.71－42.12107.85－16.95

ΔS（J/mol）

37℃738.73－42.12107.85－16.96

所有天然產(chǎn)物的ΔG<0，表明天然產(chǎn)物可以與BSA自發(fā)反應(yīng)。根據(jù)ΔH和ΔS值判斷，黃芩素通過疏水作用力與BSA結(jié)合；漢黃芩素的ΔH雖為負數(shù)，但接近零，推測主要也是通過疏水作用力與BSA結(jié)合；而黃芩苷和燈盞乙素主要通過氫鍵和范德華力與BSA結(jié)合。這與受試天然產(chǎn)物的結(jié)構(gòu)密切相關(guān)，黃芩苷和燈盞乙素分子有較多取代羥基，因而較易與BSA形成氫鍵；而黃芩素和漢黃芩素的黃酮母核結(jié)構(gòu)中取代羥基較少，更易與BSA發(fā)生疏水作用。

對接研究表明，黃芩苷和燈盞乙素與HSA之間形成較多氫鍵，而黃芩素與漢黃芩素氫鍵形成較少，熒光實驗的結(jié)果與對接理論研究的結(jié)果保持一致。References

123456

YANGMan-Man（楊曼曼），XIXiao-Li（席小莉），YANGPin（楊頻）.Chem.J.ChineseUniversities（高等學(xué)�；瘜W(xué)學(xué)2006，27（4）：687～691報），

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第4期78

徐倩等：熒光法和分子對接研究4種黃酮與血清白蛋白的相互作用

487

WANGZhen-Xing（王振興），LIYan-Ni（李艷妮），SUNYan-Hua（孫艷華），QIAOJian-Jun（喬建軍）.ActaChimicaSinica（化學(xué)學(xué)報），2007，65（17）：1881～1886

RossPD，SubramanianS.Biochem.，1981，20（11）：3096～3012

InteractionBetweenSerumAlbuminandFourFlavonesby

FluorescenceSpectroscopyandMolecularDocking

XUQian，DENGDan-Dan，CAOZhi-Juan，XIEQiong，LIANGJian-Ying，LUJian-Zhong*

（SchoolofPharmacy，F(xiàn)udanUniversity，Shanghai201203）

AbstractCombinedwithmoleculardockingmodel，afluorescencemethodwasappliedtoinvestigatethe

interactionbetweenBSAandfourflavonesandtheactingmechanism.TheinteractionbetweenBSAandfourflavones，includingbaicalein，baicalin，wogoninandscutellarinwasstudiedbytheFlexXmoleculardockingmodelandfluorescencespectroscopy.ThebindingconstantKAandthenumberofbindingsitenwerethusdetermined.TheresultsrevealedthatthebindingsitevaluebetweenflavonesandBSAwasnearlyoneandthebindingsitewastemperature-independent.ItwasfoundthatbaicaleinandwogonintendedtobindwithBSAmainlybyhydrophobicinteraction，whereasbaicalinandscutellarinreactedwithBSAmainlybyhydrogenbondandvanderwaalsforces.theexperimentalandtheoreticalview.Keywords

Bovineserumalbumin；Baicalein；Baicalin；Wogonin；Scutellarin；Fluorescencespectroscopy；

（Received26September2009；accepted12November2009）

Bothfluorescencespectroscopyandmoleculardockingmodelare

complimentarytoeachotherfortheinvestigationoftheinteractionbetweenalbuminandnaturalproductfrom

Moleculardocking

櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛櫛

中國化學(xué)會第27屆學(xué)術(shù)年會（第一輪通知）

中國化學(xué)會第27屆學(xué)術(shù)年會定于2010年6月20～23日在福建省廈門市舉行。大會主題：創(chuàng)新型社會與化學(xué)的責(zé)6月19日報到。會議由中國化學(xué)會主辦，任。會期4天，廈門大學(xué)承辦，中國科學(xué)院福建物質(zhì)結(jié)構(gòu)研究所協(xié)辦。

本次學(xué)術(shù)年會設(shè)立學(xué)術(shù)分會18個、專題論壇3個及專場展覽展示。報告形式包括大會特邀報告、分會邀請報告、口頭報告和墻報。歡迎廣大化學(xué)工作者積極參加，踴躍投稿。

第9分會：分析化學(xué)征文范圍：（1）色譜分離與分析；（2）傳感器與芯片技術(shù)和應(yīng)用；（3）分子光譜和原子光譜分析；（4）納米技術(shù)在分析化學(xué)中的應(yīng)用；（5）食品安全和環(huán)境化學(xué)；（6）化學(xué)計量學(xué)應(yīng)用；（7）電分析化學(xué)；（8）波譜新技術(shù)與應(yīng)用。

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