不同電性脂質體對金黃色葡萄球菌組氨酸激酶AgrC跨膜鑲嵌效率的影響
發(fā)布時間:2018-01-29 22:22
本文關鍵詞: 金黃色葡萄球菌 組氨酸激酶AgrC 脂質體 蛋白脂質體 膜蛋白 出處:《高等學;瘜W學報》2014年09期 論文類型:期刊論文
【摘要】:通過改變脂質體中磷脂成分,構建了不同電性的脂質體.利用表面活性劑介導方法,將截短的金黃色葡萄球菌細胞膜上的組氨酸激酶AgrC(AgrCTM6-7C)蛋白重構到不同電性的脂質體上.結果表明,陰離子脂質體對AgrCTM6-7C蛋白的鑲嵌效率明顯高于陽離子脂質體,約60%~70%鑲嵌至陰離子脂質體中的AgrCTM6-7C蛋白的細胞質域朝向脂質體囊泡的外部,并保持較高活性.利用圓二色光譜比較了AgrCTM6-7C蛋白在表面活性劑膠束和脂質體中的二級結構穩(wěn)定性,發(fā)現(xiàn)陰離子脂質體對AgrCTM6-7C蛋白的二級結構具有一定的保護作用,可明顯提高蛋白的熱穩(wěn)定性.
[Abstract]:Different electrical liposomes were constructed by changing the phospholipid composition of liposomes. The short staphylococcus aureus membrane histidine kinase AgrCon AgrCTM6-7C protein was reconstructed into different electrical liposomes. The inlay efficiency of anionic liposomes to AgrCTM6-7C protein was significantly higher than that of cationic liposomes. About 70% of the cytoplasmic domain of the AgrCTM6-7C protein embedded in the anion liposome is oriented towards the outside of the liposome vesicle. The secondary structure stability of AgrCTM6-7C protein in surfactant micelles and liposomes was compared by circular dichroism spectroscopy. It was found that anionic liposomes had a certain protective effect on the secondary structure of AgrCTM6-7C protein and could obviously improve the thermal stability of the protein.
【作者單位】: 大連民族學院生物技術與資源利用國家民委-教育部重點實驗室;大連民族學院生命科學學院;中國科學院大連化學物理研究所;大連工業(yè)大學生物工程學院;
【基金】:國家自然科學基金(批準號:21272031) 大連民族學院研究生創(chuàng)新基金項目(批準號:YCX2013016)資助~~
【分類號】:R378.1;O629.73
【正文快照】: 金黃色葡萄球菌是一種重要的人類病原菌,可引起肺炎、敗血癥等許多嚴重感染[1~4].金黃色葡萄球菌的附屬基因調節(jié)(agr)系統(tǒng)是其重要基因表達調控系統(tǒng),對細菌的毒力調節(jié)起到關鍵作用[5~7].該系統(tǒng)包含膜受體激酶AgrC和反應調節(jié)蛋白AgrA,二者共同構成經(jīng)典的雙組分信號轉導系統(tǒng)[8].,
本文編號:1474500
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