【摘要】：目的原核表達(dá)并純化沙門氏菌毒性相關(guān)蛋白STM1697,為其功能研究奠定基礎(chǔ)。方法以鼠傷寒沙門氏菌(ATCC14028)基因組為模板,PCR擴(kuò)增STM1697基因,雙酶切后連接到原核表達(dá)載體pGL01中。將陽性重組子轉(zhuǎn)化入大腸埃希菌BL21(DE3)以IPTG誘導(dǎo),表達(dá)產(chǎn)物經(jīng)鎳離子親和柱進(jìn)行純化,并用SDS-PAGE分析鑒定蛋白及純度。結(jié)果成功將STM1697基因克隆到原核表達(dá)載體pGL01中。STM1697蛋白在大腸埃希菌BL21(DE3)以可溶形式表達(dá),經(jīng)鎳離子親和柱純化后得到的蛋白純度95%。結(jié)論傷寒沙門氏菌STM1697蛋白在大腸埃希菌中可穩(wěn)定表達(dá),為其功能研究奠定了基礎(chǔ)。
[Abstract]:Objective To express and purify the Salmonella toxicity-related protein STM1697, and lay a foundation for its functional research. Methods The genome of Salmonella typhimurium (ATCC14028) was used as a template, and the STM1697 gene was amplified by PCR and then ligated into the prokaryotic expression vector pGL01. The positive recombinants were transformed into E. coli BL21 (DE3) to be induced by IPTG. The expression product was purified by the nickel ion affinity column and the protein and the purity were identified by SDS-PAGE. Results The STM1697 gene was successfully cloned into the prokaryotic expression vector pGL01. The protein of STM1697 was expressed in a soluble form in E. coli BL21 (DE3), and the purity of the obtained protein was 95%. Conclusion Salmonella typhimurium STM1697 protein can be stably expressed in E. coli, and lays a foundation for its functional research.
【作者單位】： 山東省醫(yī)學(xué)科學(xué)院基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)研究所;濟(jì)南大學(xué)山東省醫(yī)學(xué)科學(xué)院醫(yī)學(xué)與生命科學(xué)學(xué)院;
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金項(xiàng)目(No.31500050)
【分類號(hào)】：R378

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本文編號(hào)：2506099