【摘要】：跨膜蛋白是一種橫跨生物膜的并且永久依附在膜上的蛋白質(zhì),也就是說(shuō),跨膜蛋白從膜的一側(cè)跨越通向膜的另一側(cè)�？缒さ鞍子袃煞N類(lèi)型:Alpha螺旋跨膜蛋白和β折疊跨膜蛋白。這類(lèi)嵌入膜的Alpha螺旋跨膜多面體的蛋白質(zhì)構(gòu)成生物體中大部分離子通道、轉(zhuǎn)運(yùn)通道和受體。在人類(lèi)蛋白質(zhì)組中,預(yù)計(jì)會(huì)有接近3000組Alpha螺旋跨膜蛋白,占據(jù)了所有人類(lèi)蛋白質(zhì)組總數(shù)的25%。在本研究中,我們主要集中在Alpha螺旋跨膜蛋白質(zhì),因?yàn)棣抡郫B蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)量很少,可能會(huì)導(dǎo)致統(tǒng)計(jì)學(xué)中“小樣本”問(wèn)題的出現(xiàn)。在這項(xiàng)研究中,我們主要集中解決Alpha螺旋跨膜蛋白研究中的兩個(gè)問(wèn)題:可接觸性預(yù)測(cè)和蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)預(yù)測(cè)。對(duì)于蛋白質(zhì)可接觸性預(yù)測(cè),我們提出了一個(gè)全新的基于序列信息的預(yù)測(cè)方法MemBrain-Rasa。該方法是將機(jī)器學(xué)習(xí)引擎和最新開(kāi)發(fā)的結(jié)構(gòu)片段相似引擎兩部分結(jié)合起來(lái)預(yù)測(cè)可接觸性。我們首先構(gòu)建了本地的全面的可接觸性數(shù)據(jù)庫(kù),用來(lái)進(jìn)行基于序列信息的結(jié)構(gòu)片段相似性搜索�；谕唇Y(jié)構(gòu)片段的預(yù)測(cè)結(jié)果再按照設(shè)計(jì)好的知識(shí)規(guī)則和支持向量回歸的預(yù)測(cè)結(jié)果進(jìn)行融合得到最終的輸出結(jié)果。我們的研究結(jié)果表明,MemBrain-Rasa的預(yù)測(cè)結(jié)果的相關(guān)系數(shù)為0.733,平均絕對(duì)誤差為13.953,比現(xiàn)存的方法分別提高26.4%和26.1%。MemBrain-Rasa代表了Alpha螺旋跨膜蛋白結(jié)構(gòu)建模的最新進(jìn)展,本軟件的訪問(wèn)地址為www.csbio.sjtu.edu.cn/bioinf/MemBrain/。對(duì)于結(jié)合位點(diǎn)的預(yù)測(cè),我們提出了僅基于序列信息并且利用機(jī)器學(xué)習(xí)的方法預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)。我們將位置特異性打分矩陣、保守分?jǐn)?shù)、Z坐標(biāo)、二級(jí)結(jié)構(gòu)、物理參數(shù)和序列長(zhǎng)度作為特征訓(xùn)練支持向量回歸模型預(yù)測(cè)可接觸性。然后結(jié)合上述特征,我們使用集成支持向量機(jī)的方法預(yù)測(cè)結(jié)合位點(diǎn)。盡我們所知,沒(méi)有任何方法可以用來(lái)預(yù)測(cè)全序列長(zhǎng)度的結(jié)合位點(diǎn)。研究結(jié)果表明,我們的方法優(yōu)于曾經(jīng)成功應(yīng)用在蛋白質(zhì)-配體預(yù)測(cè)的MAdaBoost算法和隨機(jī)森林算法。
【學(xué)位授予單位】：上海交通大學(xué)
【學(xué)位級(jí)別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2015
【分類(lèi)號(hào)】：Q51;Q811.4

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本文編號(hào)：2772245