發(fā)布時(shí)間：2024-02-16 05:53

　　蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ),是生命活動(dòng)中最為重要的生物大分子之一。對(duì)蛋白質(zhì)的深入研究有助于人類揭開生命的奧秘,其在生物催化、藥物開發(fā)、細(xì)胞工程和組織工程等眾多領(lǐng)域都有著重要的應(yīng)用價(jià)值。蛋白質(zhì)的組成和結(jié)構(gòu)決定了其獨(dú)特的生物活性。人們?cè)噲D通過對(duì)已有蛋白質(zhì)進(jìn)行不同的改性來改善和提高其功能性質(zhì)。研究表明聚合物與酶等活性蛋白質(zhì)的耦聯(lián)能夠調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)的功能,特別是通過對(duì)環(huán)境刺激具有響應(yīng)性的聚合物與蛋白質(zhì)的耦聯(lián)能夠可逆地調(diào)節(jié)蛋白的功能與穩(wěn)定性。然而,聚合物與蛋白的耦聯(lián)同樣會(huì)不可避免地造成蛋白質(zhì)活性的下降,這是由于聚合物長鏈會(huì)干擾蛋白質(zhì)活性位點(diǎn)與底物結(jié)合,同時(shí)定點(diǎn)耦聯(lián)改性蛋白的方法并不能保護(hù)蛋白質(zhì)不被胰蛋白酶等水解酶分解,因此改性蛋白質(zhì)在生物學(xué)中的應(yīng)用受到了很大限制。此外,蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)容易受到外界環(huán)境影響而被破壞,導(dǎo)致其功能的喪失,所以蛋白質(zhì)改性的前提是盡可能地保持其生物活性與結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性。金納米粒子(AuNPs)由于其優(yōu)異的生物相容性、粒徑的可控性、大的比表面積以及良好的穩(wěn)定性已被證明是蛋白質(zhì)的理想載體。綜上所述,制備一種以金納米粒子為載體,將刺激響應(yīng)性聚合物和蛋白質(zhì)與金納米粒子相結(jié)合從而實(shí)現(xiàn)對(duì)蛋白活性開關(guān)...

【文章頁數(shù)】：81 頁

【學(xué)位級(jí)別】：碩士

【部分圖文】：

圖１．２響應(yīng)性聚合物在（Ａ）藥物遞送［４］?（Ｂ）組織工程［６］?（Ｃ）細(xì)胞培養(yǎng)［９］和??（Ｄ）生物分離［｜１］等領(lǐng)域的應(yīng)用

ｐＨ／溫度雙響應(yīng)金納米粒子在蛋白活性調(diào)節(jié)中的應(yīng)用?第一章??￣ｗｍ??Ｃ?？?ＸＶ?Ｍｍ?Ｄ??Ｗ?．Ｘ?Ｊ?餐??“泠?一。??［＿＞？＜—．？？?Ｍ?一－＿?Ｒ）？》＞■？？？，■？？?ｉ??｜?＿＿＿■?ｉ?ｌｉ?？ＩＭ－?ｎｗ？?Ｉ??圖１．２響應(yīng)性聚合物在（Ａ）藥物遞送....

圖１．３?（Ａ）負(fù)載多柔比星（ＤＯＸ）的ＰＭＡＡ－ＰＦＨ納米膠囊的制備的示意??圖（Ｂ）使用可生物降解的ｐＭＡＡ－ＰＦＨ納米膠囊成像引導(dǎo)的超聲觸發(fā)藥物遞送??至腫瘤的示意性程序［４５】

ＭＡＡ＠ｄ－ＰＭＡＡ??’?丫?〇Ｈ?ＡＩＢＮ?ｔ?ＭＡＡ＾??Ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ＾＾＾＾＾＾＾?ＢＡＣｙ??〇?ｍ??ＢＡＣｙ：?Ｎ?ｓｓ?ｎ?１?芑??〇?ｉｒ??ＰＭＡＡ－ＰＦＨ?ｎａｎｏｃａｐｓｕｌｅ?ＰＭＡＡ?ｎａｎｏｃａｐｓｕｌｅ??ＣＥ＞Ｃ＾＞ＣＨ＞?ＣＥ....

圖１．４?（Ａ）通過多組分Ｐａｓｓｅｒｉｎｉ反應(yīng)合成ＳＮＢＤＰ；?（Ｂ）?ＳＮＢＤＰＮＣ的自??組裝，分解和細(xì)胞攝取的示意圖［４６］

第一章?ｐＨ／溫度雙響應(yīng)金納米粒子在蛋白活性調(diào)節(jié)中的應(yīng)用??Ｃ??（Ｍ??Ａ?？??Ｖｎ＇ｂ：ｎ、：??ｉ?＿?．?參??Ｐａｓｓｅｒ?ｉｎｉ?ｒｅａｃｔｉｏｎ??ＳＮＢＤＰ??ＩＣＧ?？?Ｓｔｉｍｕｌｉ??？？？?Ｄ—??？ＳＮＢＤＰ?ＷＰａｓ＾＾ｂｌｙ??Ｃｅｌｌｕｌａｒ?ｕ....

圖１．５用于控制胰島素釋放的ｐ?（ＭＡＡ－ｇ－ＥＧ）響應(yīng)性水凝膠系統(tǒng)［５Ｇ］

ｐＨ／溫度雙響應(yīng)金納米粒子在蛋白活性調(diào)節(jié)中的應(yīng)用?????第一章??潛力。在聚（甲基丙烯酸－聚（乙二醇））ｐ?（ＭＡＡ－ＰＥＧ）共聚物水凝膠表面固定??葡萄糖氧化酶，包載胰島素后，水凝膠可以響應(yīng)葡萄糖濃度來釋放胰島素從而達(dá)??到治療糖尿病的目的。同時(shí)該水凝膠交聯(lián)聚乙二醇后，凝膠能....

本文編號(hào)：3900933