【摘要】：復(fù)制蛋白A(RPA)是主要的真核單鏈DNA(ssDNA)結(jié)合蛋白,與單鏈DNA具有很高的親和力,其與其他相關(guān)蛋白通過相互作用,起到保護(hù)ssDNA不被核酸酶降解并引導(dǎo)代謝相關(guān)蛋白進(jìn)入相應(yīng)位置的作用。人類復(fù)制蛋白A(hRPA)在DNA復(fù)制、同源重組和核苷酸切除修復(fù)中起到非常重要的作用。RPA是一個(gè)異源三倍體蛋白,它與ssDNA有三種主要的結(jié)合模式,分別是8-10nt結(jié)合模式,18-23nt結(jié)合模式和28-30nt結(jié)合模式,最近的研究表明RPA-ssDNA相互作用是高度動(dòng)態(tài)的。然而,RPA如何在不同模式之間轉(zhuǎn)換以及如何在動(dòng)態(tài)過程中重新調(diào)整ssDNA的結(jié)構(gòu)仍然是未知的。本課題使用單分子熒光共振能量轉(zhuǎn)移(FRET)技術(shù)系統(tǒng)地研究了RPA和ssDNA之間的相互作用。本課題得到了以下結(jié)論:1、RPA可以用不同的模式保護(hù)不同長度的ssDNA,并且ssDNA可以被拉直或彎曲。2、RPA在ssDNA上以不同的停留時(shí)間為標(biāo)志動(dòng)態(tài)切換這些模式。3、在高濃度下,我們發(fā)現(xiàn)了緊密結(jié)合模式,其中RPA密集地覆蓋ssDNA,產(chǎn)生靜態(tài)DNA和RPA的結(jié)合模式。4、我們還研究了RPA和Rad51之間的相互作用。盡管它們不能輕易地相互替代,但是游離RPA可以通過與Rad51競爭并且與ssDNA瞬時(shí)結(jié)合而擾亂Rad51結(jié)合的穩(wěn)定性。本研究通過調(diào)整其結(jié)合模式,證實(shí)了RPA在不同情況下保護(hù)ssDNA的靈活性,為進(jìn)一步研究RPA如何在DNA加工中與其他蛋白質(zhì)相互作用提供了重要依據(jù)。
【學(xué)位授予單位】：西北農(nóng)林科技大學(xué)
【學(xué)位級別】：碩士
【學(xué)位授予年份】：2019
【分類號】：Q75

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本文編號：2685205