蛋白質(zhì)之間的相互作用會極大地影響蛋白質(zhì)的結構與性質(zhì)。本文選取大米蛋白為研究對象,以改善大米蛋白的營養(yǎng)和功能性質(zhì)為研究目的,探討了大米蛋白和其他與食品領域息息相關的蛋白質(zhì)的相互作用機制。預期蛋白-蛋白復合體系的設計除了強化大米蛋白的營養(yǎng)價值和提高健康益處外,還將改善大米蛋白多項原本不適合工業(yè)處理的性質(zhì)。本文主要研究內(nèi)容包括:大米谷蛋白與酪蛋白的相互作用機制、利用谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶制備酪蛋白-大米谷蛋白交聯(lián)產(chǎn)物、利用大米蛋白-羊毛角蛋白相互作用制備薄膜、利用提取自不同亞種的大米谷蛋白相互作用制備水溶性納米顆粒。結果表明:(1)形成了涉及大米谷蛋白疏水區(qū)域、由范德華力和氫鍵驅(qū)動的、表層致密的谷-酪蛋白復合物,與此同時,酪蛋白聚集體會解離成含有κ-酪蛋白和αs2-酪蛋白的～20 nm的聚集體,聚集由殘留的磷酸鈣納米簇維持。(2)當谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶使用量為15 U/g蛋白時酪蛋白-大米谷蛋白交聯(lián)程度最高,交聯(lián)產(chǎn)物的胃、胰蛋白酶的抗性提高,儲存模量、損耗模量、表觀粘度降低。不經(jīng)過谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶處理的混合物更適合膳食配方,而制備的交聯(lián)產(chǎn)物更加適合特定位置的藥物遞送。(3)大米蛋白與羊毛角蛋白在從pH 9調(diào)...

【文章頁數(shù)】：99 頁

【學位級別】：碩士

【部分圖文】：

圖２．１?（Ａ）?ＳＤＳ－ＰＡＧＥ圖，預染的廣譜蛋白Ｍａｒｋｅｒ?（１１－１８０?ｋＤａ，泳道１），酪蛋白懸浮??液的沉淀和上清液（分別為泳道２＆３）和酪蛋白－大米谷蛋白混合物（泳道４＆５，大米谷蛋??

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子組裝???在討論酪蛋白與大米谷蛋白之間的相互作用之前，我們需要研究ＰＢＳ緩沖??液中酪蛋白的組成。通過ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分別分析沉淀物和上清液的酪蛋白組分。??沉淀的酪蛋白（泳道２）和上清液（泳道３）的譜帶如圖２．１?Ａ所示。上清液和??沉....

圖２．２添加了大米谷蛋白（３．２°／

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子組裝???２．４．２酪蛋白－大米谷蛋白的表征??２．４．２．１微觀形態(tài)??為了便于觀察樣品差異，選擇了酪蛋白（圖２．２?Ａ／Ｃ）和酪蛋白－大米谷蛋白??混合物（３．２％，?ｗ／ｗ）（圖２．２Ｂ／Ｄ）通過ＳＥＭ進行微觀形貌觀察。單獨的酪蛋?....

圖２．３含ＲＧ和不含ＲＧ的酪蛋白粒徑的強度（Ａ）和數(shù)量（Ｂ）分布，尺寸排阻色譜（Ｃ）??和重均分子量（Ｄ）??Ｆｉｇ．?２．３?Ｉｎｔｅｎｓｉｔｙ?（Ａ）?ａｎｄ?ｎｕｍｂｅｒ?（Ｂ）?ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ?ｏｆ?ｐｒｏｔｅｉｎ?

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子組裝???￣

圖２．５納濾的酪蛋白－大米谷蛋白（３．２％，ｗ／ｗ）添加和不添加０．０】６ＭＥＤＴＡ的尺寸排阻??

?第２章大米谷蛋白－酪蛋白的相互作用及分子組裝?????５０????？??Ｃ－ＮＦ?八?，?Ｒ??＊—Ｃ－ＮＦ＋ＥＤＴＡ?｜＾４０?－??８?１?ｒ＼?〇？３〇－?ｉ?＊＊??Ｉ?８）２０：?工??ｔｆ?Ｉ?ＣＤ??１?１?１１０；?Ｉ?１??＜?■?１?ｉ?ｉ?＜?〇［???０....

本文編號：3922284