綠豆是我國的傳統(tǒng)食材,深受人民喜愛。綠豆蛋白作為綠豆淀粉提取的副產(chǎn)物,營養(yǎng)價值豐富,具有改善脂質(zhì)代謝、預防非酒精性脂肪肝等多種生物學功能,是一種可用于替代動物蛋白的優(yōu)良植物源蛋白質(zhì)。綠豆蛋白中結(jié)構(gòu)致密的超大聚集體對其在食品體系中的功能性質(zhì)有顯著影響,而超聲處理可以有效影響蛋白質(zhì)的聚集行為。有研究顯示熱超聲（thermosonication）對改變植物蛋白結(jié)構(gòu)有較高功效,但機理目前仍不明確。本課題以明晰熱超聲對綠豆分離蛋白（MPI）聚集行為的影響機理為目的,探究不同處理條件對MPI結(jié)構(gòu)性質(zhì)、溶液中分散性、表面活性以及乳化性質(zhì)的影響,最終應用在冰激凌模型體系中并闡明機理。主要研究內(nèi)容和結(jié)果如下:首先以MPI為研究對象,研究了在不同溫度下（30°C、50°C和70°C）超聲（20 kHz,30%振幅）處理不同時間（5 min、10 min、20 min和30 min）對MPI（10%,w/v）結(jié)構(gòu)性質(zhì)的影響,測定了MPI的二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)以及聚集和交聯(lián)行為。結(jié)果表明,30°C超聲處理對MPI二級及三級結(jié)構(gòu)無影響。50°C超聲處理后MPI結(jié)構(gòu)部分展開,表面疏水性提高,暴露出更多的非極性基團。... 

【文章來源】：江南大學江蘇省 211工程院校 教育部直屬院校

【文章頁數(shù)】：69 頁

【學位級別】：碩士

【部分圖文】：

加熱和超聲協(xié)同加熱在不同溫度下處理不同時間后MPI的非還原和還原電泳圖（對照為未處理MPI）

柿?為74kDa的11S亞基[103]含量卻逐漸減小，這可能是熱超聲處理過程中劇烈的物理和化學環(huán)境所致。值得注意的是，50°C超聲處理后蛋白電泳圖譜的強度變?nèi)�，這表明超聲處理可以有效破壞蛋白質(zhì)在提取過程中形成的聚集體。3.1.6熱超聲處理對MPI相對分子質(zhì)量分布的影響為了進一步探究熱超聲處理對MPI的影響，運用排阻凝膠色譜法表征MPI的流體動力學相對分子質(zhì)量分布。在測定前，為保護色譜柱，將待測MPI溶液經(jīng)0.22μm濾膜過濾以除去不溶性聚集物，因而所得數(shù)據(jù)反映的是MPI可溶性顆粒及可溶性聚集體的相對分子質(zhì)量分布，結(jié)果如圖3-6所示。圖3-6加熱（A）和熱超聲（B）在不同溫度下處理不同時間后MPI的凝膠排阻色譜圖（對照為未處理MPI）Fig.3-6Molecularmassdistribution,determinedbygelpermeationchromatography,ofMPItreatedby(A)heatingor(B)thermosonicationatdifferentprocessingtimesandcontrolledtemperatures(control:untreatedMPI).對于在30°C或50°C下加熱的樣品，所得色譜曲線在11.1min處顯示為單一洗脫，與未處理MPI的色譜曲線相一致。70°C加熱處理后，該主峰顯著衰減，相對應的是在6.7min處出現(xiàn)新的色譜峰，峰面積隨著加熱時間的增加不斷增大，表明可溶性聚集體含量不斷提高。加熱條件下的結(jié)果表明70°C能夠顯著促進可溶性聚集體的形成。對于熱超聲處理，MPI在30°C或50°C下超聲處理后，盡管在6.7min處產(chǎn)生了少量較大的聚集體，但在11.1min處的可溶性顆粒仍然保持不變。MPI在70°C下超聲后，11.1min處的色譜峰突然消失，取而代之的是6.7min處大聚集體的色譜峰。顯然，70°C超聲處理有效破壞了MPI中的可溶性顆粒，同時由于高溫誘導了MPI結(jié)構(gòu)的部分展開，促進了MPI可溶性聚集體的形成。郭鳳仙[104]曾報道熱處理條件可以顯著影響大

3結(jié)果與討論2950°C超聲處理后MPI溶液在經(jīng)濁度值均有一定程度的增大，而70°C超聲處理后MPI溶液在經(jīng)90°C加熱30min后濁度值卻有不同幅度的降低。圖3-11加熱（A）和熱超聲（B）在不同溫度下處理不同時間后MPI溶液的圖片F(xiàn)ig.3-11PictureofMPIsolutiontreatedby(A)heatingor(B)thermosonicationatdifferentprocessingtimesandcontrolledtemperatures.3.2.4機理推測綜合考慮以上結(jié)果，推測熱超聲處理對MPI聚集的影響機制如圖3-12所示。圖3-12不同溫度下熱超聲處理影響MPI聚集行為的推測機理圖Fig.3-12SpeculatedmechanismdiagramofMPItreatedbythermosonicationatcontrolledtemperatures.30°C下超聲處理可以破壞蛋白質(zhì)中天然存在以及提取過程中形成的聚集體，有效降低蛋白質(zhì)聚集體的粒徑和蛋白質(zhì)溶液的濁度，但蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)保持完好；50°C下超聲處理進一步破壞了溶液中存在的聚集體，蛋白質(zhì)粒徑和蛋白質(zhì)溶液濁度在此條件下取得最

【參考文獻】：
期刊論文
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碩士論文
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[7]大豆球蛋白Pickering顆粒的制備及特性[D]. 丁群文.華南理工大學 2015
[8]熱處理對大豆分離蛋白結(jié)構(gòu)及功能特性的影響[D]. 郭鳳仙.江南大學 2009
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本文編號：3227234