【摘要】：近年來,生產上常將親水膠體加入面團中以提高面制品的感官品質與質地,親水膠體對面制品的影響已成為食品學界的研究熱點。羧甲基纖維素(CMC)是一種成本低廉且安全的陰離子多糖,廣泛應用于如餅干、面條、面包等面制品中。CMC的添加,不僅滿足大眾對膳食纖維的需求,同時也通過與面筋蛋白作用而改善產品的感官與質地。然而實際生產加工過程中,一系列因素會影響CMC與面筋蛋白的相互作用(如蛋白質本身的性質、加工溫度、鹽濃度、pH等)。目前的研究大多數(shù)集中于探究加熱和冷藏條件對兩者相互作用的影響,氯化鈉和pH兩種因素的相關研究相對缺乏。此外,親水膠體對面筋蛋白的兩種組分(谷蛋白和醇溶蛋白)的影響也少有報道。因此,本文以小麥面筋蛋白為原料,模擬了兩種生產加工條件(不同pH、不同氯化鈉含量),探究羧甲基纖維素(CMC)與小麥面筋蛋白及其兩個組分的作用情況,為拓展其品質改良提供一定的基礎,同時對新產品開發(fā)及產品的實際應用具有重要的現(xiàn)實意義。主要研究內容與結果如下:(1)在不同pH和不同氯化鈉含量條件下,研究CMC對面筋蛋白流變與質構特性的影響。結果發(fā)現(xiàn):CMC使面筋蛋白的彈性模量G′和粘性模量G″降低,更容易發(fā)生形變,硬度、咀嚼性也明顯降低,CMC弱化了面筋蛋白的網(wǎng)絡結構。CMC-面筋蛋白體系在中性和堿性條件下的粘彈性、硬度、咀嚼性均高于酸性條件,酸性條件不利于CMC-面筋蛋白彈性的維持。添加氯化鈉,CMC-面筋蛋白體系的粘、彈性模量均降低。(2)對不同pH下的三種復合物(CMC-面筋蛋白、CMC-谷蛋白、CMC-醇溶蛋白)的溶解性、表面疏水性等進行測量,并利用SDS-PAGE、FTIR技術探究其分子量分布及二級結構變化。結果表明:CMC能增加面筋蛋白和谷蛋白溶解性,而降低醇溶蛋白的溶解性,CMC能結合面筋蛋白和谷蛋白的疏水位點。CMC-面筋蛋白、CMC-麥谷蛋白的溶解性均有pH依賴性,隨著pH的增加而增加,谷蛋白對CMC-面筋蛋白的溶解性貢獻較大。CMC-面筋蛋白的電泳條帶強度明顯降低,CMC可能會破壞面筋蛋白的二硫鍵,促進非共價鍵的形成。歸屬于低分子量谷蛋白的電泳條帶強度明顯降低,CMC更容易與低分子量谷蛋白亞基作用而形成聚集體。三種蛋白的主要二級結構均為β-折疊,中性條件下,CMC使面筋蛋白的β-折疊向α-螺旋轉化。(3)利用Raman、DSC、SEM技術對不同pH下的三種復合物進行分析,結果表明:pH影響面筋蛋白的氨基酸殘基微環(huán)境,pH6~8時,CMC使面筋蛋白的酪氨酸殘基趨于埋藏,使色氨酸趨于暴露。三種蛋白的主要二硫鍵構型均為g-g-g構型,pH7時,CMC使面筋蛋白的g-g-g構型含量降低,可破壞面筋蛋白的分子間作用。在中性和堿性條件下,CMC使面筋蛋白、谷蛋白與醇溶蛋白的變性溫度均增加。中性條件下,CMC的添加使面筋蛋白網(wǎng)絡結構更為松散,使谷蛋白能夠形成網(wǎng)絡結構,賦予醇溶蛋白成膜感。(4)對不同氯化鈉含量條件下的三種復合物(CMC-面筋蛋白、CMC-谷蛋白、CMC-醇溶蛋白)的溶解性、表面疏水性、游離巰基含量進行測量,并利用SDS-PAGE、FTIR技術探究其分子量分布及二級結構變化。結果表明:隨著氯化鈉含量的增加,CMC-面筋蛋白、CMC-谷蛋白的溶解性先降低后增加,CMC-醇溶蛋白的溶解性降低,CMC-面筋蛋白的表面疏水性逐漸增加,而CMC-谷蛋白、CMC-醇溶蛋白的表面疏水性逐漸降低。2%NaCl時,CMC-面筋蛋白的游離巰基含量最低,蛋白聚集程度較大。氯化鈉使面筋蛋白電泳條帶強度增加,更多的二硫鍵形成。隨著氯化鈉含量的增加,面筋蛋白、谷蛋白的α-螺旋轉變成β-折疊,氯化鈉可誘導面筋蛋白、谷蛋白形成氫鍵。CMC能破壞氯化鈉誘導蛋白形成的氫鍵,維持蛋白原有的二級結構。NaCl使CMC-醇溶蛋白無序結構增加。(5)利用Raman、DSC、SEM技術對不同氯化鈉含量條件下的三種復合物進行分析,結果表明:在不同氯化鈉含量條件下,CMC會使面筋蛋白的色氨酸和酪氨酸殘基趨于埋藏,而使谷蛋白、醇溶蛋白的色氨酸和酪氨酸殘基趨于暴露,埋藏/暴露程度因氯化鈉含量而不同。隨著氯化鈉含量的增加,三種蛋白的g-g-g構型含量降低,氯化鈉可破壞面筋蛋白分子間二硫鍵,CMC能一定程度抑制氯化鈉對蛋白二硫鍵穩(wěn)定性的降低。2%NaCl條件下,三種蛋白復合物體系的熱穩(wěn)定性較強。從微觀結構上發(fā)現(xiàn),在低含量氯化鈉條件下,CMC-面筋蛋白形成網(wǎng)絡結構,而高含量氯化鈉使CMC-面筋蛋白結構塌陷。在不同氯化鈉含量條件下,CMC對谷蛋白、醇溶蛋白主要起到填充作用。
【圖文】：

粘彈性[1]。面筋蛋白作為小麥粉的成分，通常用于制作面筋蛋白能賦予面團吸水能力及粘彈性，決定最終產品的對面包的制作很重要，面包制作性能與其蛋白質含量呈之間存在著不同的線性關系[2,3]。天然面筋蛋白的分子量 之間不等。根據(jù)其在醇或水溶液中的溶解性，面筋蛋白可溶性醇溶蛋白（gliadin）（50~60%）和不溶性高分子谷蛋白（4]。面筋蛋白獨特的粘彈性特性主要歸因于粘性的醇溶蛋。這兩種蛋白質從結構和功能上差別很大。在面筋蛋白中基酸（脯氨酸、甘氨酸）含量較高，側鏈離子化的氨基酸含蛋白表現(xiàn)出高聚合行為，導致溶解度低，結晶度差，這是要障礙。Belton[5]提出了一個簡化模型來解釋面筋蛋白的模型中（圖 1-1），，僅有兩類蛋白質：線性蛋白代表高分子，球狀蛋白包括了低分子量谷蛋白亞基（LMS）和單體二硫鍵和非共價鍵（如范德華力）與球狀蛋白質作用，線性-球狀蛋白質相互作用的數(shù)量取決于線性蛋白質的有效

西南大學碩士學位論文.2 醇溶蛋白根據(jù)其生化和遺傳數(shù)據(jù)，醇溶蛋白（gliadin）可分為 /β-、ω-、γ-三種ω 型為貧硫亞基， /β-和 γ 型則為富硫亞基。 /β-和 γ-gliadin 中的半胱氨較為保守，全部參與鏈內 SS 鍵，阻止 gliadin 參與 glutenin 的四級結構，巰基-二硫鍵（SH-SS）交換反應。而 ω-gliadin 缺乏半胱氨酸殘基。gliadi要結構由幾個不同大小的區(qū)域組成（圖 1-2）。N 端較短，包含 5~14 個氨基；中心重復結構域多達 100 個殘基，主要由谷氨酰胺、苯丙氨酸、脯氨氨酸等組成的單元重復結構組成。C 末端非重復結構域是一系列的多聚谷、賴氨酸、精氨酸（包括所有含硫氨基酸）組成[7]。二級結構中， -和 γ-gl復域主要為 β-轉角結構，非重復域則為 -螺旋結構，ω-gliadin 含有較多的旋結構， -gliadin 呈現(xiàn)的球狀結構緊密連接，而 γ-醇溶蛋白呈現(xiàn)延伸螺旋構，ω-醇溶蛋白整體呈剛性線圈結構[8]。
【學位授予單位】：西南大學
【學位級別】：碩士
【學位授予年份】：2019
【分類號】：TS213.2

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本文編號：2682187