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親水性絲素蛋白自組裝行為的研究

發(fā)布時(shí)間:2021-03-28 13:35
  絲素蛋白(SF)溶液是一種半穩(wěn)定膠體溶液體系。在水化層的保護(hù)和膠粒間靜電排斥作用下,絲素蛋白膠粒間難以產(chǎn)生有效碰撞和聚集,從而能較長時(shí)間保持溶膠狀態(tài)。本文從嵌段高分子親疏水性角度出發(fā),通過浸泡萃取不同聚集態(tài)結(jié)構(gòu)SF固化物的方法,獲得兩種不同親水性/極性的絲素蛋白肽段(HSF)。這兩種HSF相比原SF具有更多親水嵌段,水相環(huán)境下具有較為伸展的分子構(gòu)象,促使疏水嵌段暴露于水相環(huán)境,從而易于實(shí)現(xiàn)不同膠粒間疏水鏈段的聚集與自組裝。將20~25℃、65~70%相對濕度下干燥固化的SF浸泡于純水中浸出萃取獲得HSF1,質(zhì)量溶出率為10~15%。HSF1(0.5%,w/v)可于37℃環(huán)境下在4h內(nèi)實(shí)現(xiàn)凝膠化,形成由多元片層構(gòu)成的亞微觀3D凝膠骨架。凝膠動力學(xué)分析發(fā)現(xiàn)HSF1自組裝凝膠化具有一定的溫度適應(yīng)性,在25~50℃的組裝速率較快。粘彈性測試表明,所形成的HSF1凝膠可于循環(huán)機(jī)械剪切-靜置的作用下實(shí)現(xiàn)溶膠和凝膠可逆轉(zhuǎn)變。CD、FTIR、XRD以及內(nèi)源熒光等測試發(fā)現(xiàn),HSF1在實(shí)現(xiàn)液相環(huán)境下的自組裝凝膠化過程中伴隨著顯著的無規(guī)卷曲分子構(gòu)象(無定形聚集態(tài))向β-折疊分子構(gòu)象(Silk Ⅱ結(jié)晶)的轉(zhuǎn)變... 

【文章來源】:蘇州大學(xué)江蘇省

【文章頁數(shù)】:87 頁

【學(xué)位級別】:碩士

【部分圖文】:

親水性絲素蛋白自組裝行為的研究


圖1-2家蠶絲素蛋白H鏈中親疏水鏈段分布[37—38】??根據(jù)絲素H鏈的氨基酸殘基排列順序可將其分為十一個結(jié)晶區(qū)、十一個非晶區(qū)??

絲素蛋白,蛋白膠,親疏,膠體溶液


絲素蛋白的自組裝結(jié)晶行為受環(huán)境影響,所形成的結(jié)晶通常有兩種,即silk?I和??silk?II。Silk?I型結(jié)晶是一種半穩(wěn)定結(jié)晶,其中分子鏈以曲柄型構(gòu)象狀態(tài)相互堆積。通??常,初始再生絲蛋白溶液在室溫下易先形成silk?I型結(jié)晶以及無定型狀態(tài)的固化物[39]。??該狀態(tài)絲素蛋白可通過高溫、高濕、機(jī)械作用或者醇溶液的浸泡等誘導(dǎo)作用,向更穩(wěn)??定的silk?II型結(jié)晶轉(zhuǎn)化。Silk?II型結(jié)晶的絲素蛋白中分子鏈以反平行P-折疊構(gòu)象存在,??內(nèi)含高密度規(guī)整的氫鍵。疏水性的(3-折疊片層結(jié)構(gòu)相互堆積即為silk?[I型結(jié)晶。學(xué)者??認(rèn)為139],高含量的silk?II型結(jié)晶嵌合在無定型的分子鏈段中是產(chǎn)生高強(qiáng)度、高延展性??絲素蛋白纖維的關(guān)鍵14(M4]。??2.2絲素蛋白自組裝生物材料的制備??近幾十年來,絲素蛋白因其良好的生物相容性、優(yōu)異的物理機(jī)械性能、可生物降??解且降解產(chǎn)物為人體可吸收的氨基酸等優(yōu)勢,備受生物材料領(lǐng)域的青睞。此外,絲素??蛋白來源廣泛,再生加工可操作性強(qiáng),可被制成各種各樣的生物工程材料,如膜材、??

絲素蛋白,納米纖維,天然絲,定向集


分子熱動力、親疏水性、靜電作用、物質(zhì)濃度等環(huán)境因素的影響。在絲素蛋白膠體溶??液中,絲素蛋白中的疏水鏈段趨于排列在膠粒內(nèi)部,而親水鏈段趨于分布于膠粒表面??和水分子相互作用形成穩(wěn)定水化層(圖1-4)。由于膠粒的布朗運(yùn)動以及絲素膠粒表??面負(fù)電荷,因此在布朗運(yùn)動與靜電排斥作用下,膠粒趨于線性排列使得靜電排斥作用??弱。最后,在分子熱運(yùn)動下各膠粒內(nèi)部疏水鏈段產(chǎn)生相互聚集并緊密堆積,形成由疏??水(3-折疊片層結(jié)構(gòu)在內(nèi),親水性絲蛋白鏈段分布在外的絲素蛋白納米纖維。??'?.^?fnaT??Hydrophobic?blocks?意’魯??Hydrophilic?blocks?20-200nm?\??#?10-60nm??圖1-5絲素蛋白膠體溶液中納米纖維化進(jìn)程[29]??10??


本文編號:3105652

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