乳鐵蛋白（lactoferrin）是乳汁中具有天然活性的非血紅素鐵結(jié)合糖蛋白,具有廣泛的生物學(xué)活性,如抗氧化、消炎、廣譜抗菌、抑制癌細(xì)胞生長(zhǎng)以及免疫調(diào)節(jié)等。因此乳鐵蛋白的分離制備研究對(duì)乳鐵蛋白產(chǎn)業(yè)的蓬勃發(fā)展具有重要意義。近年來(lái),國(guó)內(nèi)乳鐵蛋白的分離制備的原料主要為牛初乳,從鮮牛乳中分離制備乳鐵蛋白的研究較少。本文以鮮牛乳為原料,將酶法、膜技術(shù)和色譜技術(shù)聯(lián)用,以乳鐵蛋白純度、回收率、膜效能為指標(biāo),確定最優(yōu)工藝參數(shù),為乳鐵蛋白分離制備的工業(yè)化生產(chǎn)提供一定的理論依據(jù)。1.酶凝乳法提取乳鐵蛋白的工藝參數(shù)研究,得出以下結(jié)果:凝乳溫度為38—46℃,凝乳pH值為5.8—6.6,凝乳時(shí)間為40—60min,凝乳酶添加量為0.005—0.007%時(shí),乳鐵蛋白純度最高,乳清最澄清。最優(yōu)工藝參數(shù):凝乳溫度42℃,凝乳pH6.2,凝乳時(shí)間40min,凝乳酶添加量0.005%;驗(yàn)證試驗(yàn)的結(jié)果為:乳鐵蛋白純度為（2.24±0.25）%,乳清混濁度A₅₀₀為0.25±0.05。2.膜技術(shù)分離乳鐵蛋白的工藝參數(shù)研究,得出以下結(jié)論:（1）0.45μm陶瓷膜微濾透過(guò)液的蛋白含量高于0.10μm陶瓷膜... 

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【學(xué)位級(jí)別】：碩士

【部分圖文】：

schmidt的亞單元結(jié)構(gòu)模型

如此重復(fù) 5 次。每孔中先加入 50μL 顯色劑 A，再加入 50μL 顯色劑 B， 37℃避光顯色 15min。每孔中加入 50μL 終止液，此時(shí)抗體-抗原-酶標(biāo)抗體復(fù)合以空白孔調(diào)零，再 450nm 波長(zhǎng)下讀取各個(gè)微孔的吸光度終止液后 10min 以內(nèi)進(jìn)行。以標(biāo)準(zhǔn)物的濃度為橫坐標(biāo)，吸光度（OD 值）為縱坐標(biāo)樣品的 OD 值由標(biāo)準(zhǔn)曲線查出相應(yīng)的濃度；再乘以稀釋濃度。鐵蛋白的標(biāo)準(zhǔn)曲線聯(lián)免疫吸附法測(cè)定乳鐵蛋白標(biāo)準(zhǔn)曲線如公式 2.1：038X+0.2783 R2=0.9983·······························

第 2 章 酶凝乳法提取乳鐵蛋白的工藝參數(shù)研究驗(yàn)結(jié)果度對(duì)乳清混濁度及乳鐵蛋白純度的影響凝乳溫度的 5 種乳清混濁度的結(jié)果如圖 2.2 所示。由圖可見42℃條件下，乳清混濁度隨著溫度的升高呈現(xiàn)出下降的趨勢(shì)，混濁度最低。隨著溫度的升高，酶活力增強(qiáng)，凝乳效果也隨由于且凝乳酶適宜的凝乳溫度在 42℃左右。溫度繼續(xù)升高，上升的趨勢(shì)，這可能是由于凝乳酶活力對(duì)溫度過(guò)于敏感，溫降部分凝乳酶開始失活，導(dǎo)致凝乳效果變?nèi)�，乳清混濁度開始


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