自然界通過光合作用獲取太陽能,將水分解成O₂,同時(shí)釋放出質(zhì)子（H+）和電子（e-）。氫化酶能夠在溫和條件下快速催化H+還原生成H₂,從而實(shí)現(xiàn)能量（e-）的儲存。更為重要的是,氫化酶還能夠催化H₂的氧化或裂解,釋放出質(zhì)子和電子,為有機(jī)體的生長提供能量。按照金屬中心的種類,氫化酶包括單核[Fe]-氫化酶、雙核[FeFe]-氫化酶和異核[NiFe]-氫化酶。其中,[FeFe]-氫化酶催化H+還原生成H₂的效率最高（TOF = 6000～9000 s-1）,而[NiFe]-氫化酶催化H₂氧化的效率最高（TOF = 700 s-1）。模擬氫化酶活性中心的結(jié)構(gòu)和功能,實(shí)現(xiàn)質(zhì)子的還原和H₂的裂解,對于發(fā)展基于廉價(jià)金屬催化的能量轉(zhuǎn)換、儲存體系具有重要意義。文獻(xiàn)報(bào)道多數(shù)集中于模擬[FeFe]-氫化酶活性中心催化質(zhì)子還原制氫的研究,而有關(guān)模擬[NiFe]-氫化酶活性中心裂解H₂的報(bào)道甚少。從合成化學(xué)的角度,異核雙金屬Ni-Fe配合物比同核Fe-Fe配合物... 

【文章來源】：山東大學(xué)山東省 211工程院校 985工程院校 教育部直屬院校

【文章頁數(shù)】：198 頁

【學(xué)位級別】：博士

【部分圖文】：

圖１單核Ｆｅ氫化酶，雙核［ＦｅＦｅ］氫化酶，異核［ＮｉＦｅ］氫化酶活性中心的結(jié)構(gòu)??

Ｆｉｇ．?２?Ａｃｔｉｖｅ?ｓｉｔｅ?ｏｆ?［ＮｉＦｅ］－Ｈ＾ａｓｅ??［ＮｉＦｅ］氫化酶是數(shù)量最廣泛，且最早被發(fā)現(xiàn)的氫化酶。早在１９９５年，??ＦｏｎｔｅｃｉＵａ－Ｃａｍｐｓ課題組首次報(bào)道了［ＮｉＦｅ］氫化酶的晶體結(jié)構(gòu)［１３］（圖２），隨后在??１９９６年，Ｖｏｌｂｅｄａ等人報(bào)道了從Ａ?似菌中得到高分辨率的［ＮｉＦｅ］氫化酶晶體??結(jié)構(gòu)［１４］。之后在?￡）．?ｖｗ／ｇａｒｚｉ?和?Ｚ）．?ｏｆｅｗ訴ｏｃｅａｎｓ?等菌類中陸續(xù)??分離到多種氫化酶的晶體結(jié)構(gòu)［１５＿１７］。研宄發(fā)現(xiàn)，［ＮｉＦｅ］氫化酶的活性結(jié)構(gòu)主要包??括催化活性中心和電子傳遞中心兩部分。催化活性中心由Ｎｉ和Ｆｅ兩種金屬中心??組成，橋連兩個(gè)半胱氨酸配體的Ｓ原子，Ｆｅ中心周圍配位兩個(gè)ＣＮ匍一個(gè)ＣＯ基??團(tuán)，形成扭曲八面體幾何構(gòu)型［１８］；除此之外，Ｎｉ中心周圍與另外兩個(gè)半胱氨酸??配體連接，其中一個(gè)半胱氨酸殘基的Ｓ原子與［Ｆｅ４Ｓ４］簇的Ｓ原子存在弱的相互作??２??

?，在催化反應(yīng)中起到電子傳遞的作用［１９’２（）］。當(dāng)［Ｆｅ４Ｓ４］簇為催化中心提供電子時(shí)ＮｉＦｅ］氫化酶的活性中心處于還原態(tài)，Ｎｉ與Ｆｅ中心之間存在橋連ＨＴ或Ｎｉ－Ｆｅ鍵（Ｎｉ－Ｆｅ之間的距離為２＿５－２．６?Ａ）［２１，２２］；而當(dāng)［Ｆｅ４Ｓ４］簇向外輸出電子時(shí)，［ＮｉＦｅ化酶的活性中心處于氧化態(tài)，此時(shí)Ｆｅ－Ｍ之間距離增大（２．８－２．９Ａ），金屬鍵，同時(shí)橋連第三個(gè)配體，比如〇２＿，〇；Ｔ，〇Ｈ？和Ｓ配體［２３］？??．３丨ＭＦｅ］氫化酶活性中心的催化機(jī)理??為更好的了解氫化酶的催化產(chǎn)氫和氫氣氧化可逆循環(huán)，首先對［ＦｅＦｅ］氫化催化產(chǎn)氫機(jī)理作簡單介紹［２４］。第一步，氧化態(tài)的［Ｆｅｔｅ１１］得到一個(gè)電子，生原態(tài)的［ＦｅＶｅ１］，此時(shí)Ｆｅ中心存在空配位點(diǎn)，可與質(zhì)子結(jié)合，得到端氫配位ＦｅｎＦｅｕ］中間體，隨后［Ｆｅ４Ｓ４］簇為催化中心提供一個(gè)電子，同時(shí)與另一質(zhì)子結(jié)合，??成Ｈ２配位的結(jié)構(gòu)，釋放Ｈ２，完成產(chǎn)氫的催化循環(huán)［２５］。??


本文編號：2901368