胭脂紅與牛血清白蛋白相互作用的光譜學(xué)研究
本文選題:胭脂紅 + 牛血清白蛋白; 參考:《中國食品學(xué)報(bào)》2017年05期
【摘要】:采用熒光光譜法與紫外光譜法研究胭脂紅與牛血清白蛋白(BSA)之間的相互作用。熒光猝滅結(jié)果表明:在模擬生理?xiàng)l件(p H=7.4)下,胭脂紅對(duì)蛋白質(zhì)的動(dòng)態(tài)猝滅常數(shù)為4.54×10~(13)L/(mol·s),屬于靜態(tài)猝滅;298K時(shí)其結(jié)合常數(shù)與結(jié)合位點(diǎn)數(shù)分別為5.33×10~7L/mol和1.35;熱力學(xué)參數(shù)熵變(ΔH)與焓變(ΔS)均為負(fù)數(shù),表明胭脂紅與BSA之間的作用力為范德華力和氫鍵;依據(jù)F銉ster非輻射能量轉(zhuǎn)移理論求得胭脂紅與BSA之間的結(jié)合距離為3.75 nm,兩者之間極有可能發(fā)生非輻射能量轉(zhuǎn)移現(xiàn)象,導(dǎo)致熒光猝滅。同步熒光光譜法和三維熒光光譜法試驗(yàn)表明:胭脂紅引起B(yǎng)SA分子構(gòu)象的變化。
[Abstract]:The interaction between carmine and bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence and UV spectroscopy. The fluorescence quenching results showed that, under simulated physiological conditions, The dynamic quenching constant of carmine on protein is 4.54 脳 10 ~ (10) ~ (13) L / L / L ~ (-1) mol 路s ~ (-1), and the binding constants and binding sites are 5.33 脳 10 ~ (7) L / mol and 1.35 at 298K, respectively, and the thermodynamic parameter entropy (螖 H) and enthalpy change (螖 S) are both negative. The results show that the binding force between carmine and BSA is van der Waals force and hydrogen bond, and the binding distance between carmine and ster is 3.75 nm according to the theory of non-radiative energy transfer between them. Lead to fluorescence quenching. Simultaneous fluorescence spectroscopy and three dimensional fluorescence spectroscopy showed that carmine caused the conformation change of BSA molecule.
【作者單位】: 渤海大學(xué)化學(xué)化工與食品安全學(xué)院;
【基金】:遼寧省高等學(xué)校攀登學(xué)者支持計(jì)劃 遼寧省高等學(xué)校創(chuàng)新團(tuán)隊(duì)計(jì)劃項(xiàng)目
【分類號(hào)】:O657.3;R99
【相似文獻(xiàn)】
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,本文編號(hào):1994398
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