耐堿性蛋白A色譜配基的構(gòu)建及性能評(píng)價(jià)
發(fā)布時(shí)間:2018-05-01 10:29
本文選題:抗體 + 吸附。 參考:《化工學(xué)報(bào)》2017年09期
【摘要】:提出了優(yōu)化分子內(nèi)作用力提高蛋白A(SpA)的結(jié)構(gòu)域Z分子穩(wěn)定性的方法,構(gòu)建了突變結(jié)構(gòu)域Z'和Z''。圓二色光譜分析結(jié)果表明,突變結(jié)構(gòu)域具有與結(jié)構(gòu)域Z一致的特征峰,但突變結(jié)構(gòu)域Z'中α-螺旋含量明顯高于突變結(jié)構(gòu)域Z''。在pH 6.0下,突變結(jié)構(gòu)域Z'的熱轉(zhuǎn)變溫度(T_m)較結(jié)構(gòu)域Z提高了3.9℃,而突變結(jié)構(gòu)域Z''的Tm值僅提高了1.6℃。這表明,突變結(jié)構(gòu)域Z'中第12位引入疏水性更大的Ile殘基提高了結(jié)構(gòu)域分子的穩(wěn)定性。色譜介質(zhì)耐堿性實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,突變結(jié)構(gòu)域Z'具有更好的耐堿性,其耐堿性在突變結(jié)構(gòu)域Z'四串聯(lián)體融合蛋白中得到了進(jìn)一步提升。研究工作為Sp A色譜配基的分子改造提供了新思路。
[Abstract]:The method of optimizing the intramolecular interaction force to improve the stability of Z domain of protein Agni Spa was proposed, and the mutant domains Z 'and Z' were constructed. The results of circular dichroism analysis show that the mutant domain has the same characteristic peak as the domain Z, but the 偽 -helix content in the mutant domain Z' is obviously higher than that in the mutant domain Z'. At pH 6.0, the thermal transition temperature of the mutant domain Z' was 3.9 鈩,
本文編號(hào):1828958
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