發(fā)布時間：2017-12-21 15:11

  本文關鍵詞：紫外光誘導氧合型肌紅蛋白氧化反應及機理　出處：《物理化學學報》2016年04期 　論文類型：期刊論文

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【摘要】：肌紅蛋白通常在無光條件下可進行輸氧、儲氧等重要功能,實驗中我們發(fā)現(xiàn)紫外光照射可促進氧合肌紅蛋白(MbO_2)的氧化反應,證實其在光照時部分生理功能會發(fā)生變化。紫外-可見(UV-Vis)吸收光譜數(shù)據(jù)顯示,光照射時MbO_2的Soret帶最大吸收波長藍移、Q吸收帶544和580 nm處還原峰強度下降,說明紫外光光照促進O_2解離,Mb Fe(Ⅱ)可被氧化至Mb Fe(Ⅲ)。四種波長光對光照氧化的影響程度為254 nm280 nm430 nm409 nm;通入CO氣體時氧合肌紅蛋白較難發(fā)生光照氧化反應,即Fe的第六配位強度影響反應程度;溶液中的H~+或OH~-對光照氧化反應有促進作用;254、280 nm波長光照射時,苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)三種游離氨基酸均促進光照氧化反應的進行,而409、430 nm波長光照射時三種游離氨基酸對光照氧化反應的影響較小。以上數(shù)據(jù)表明體內光誘導MbO_2氧化反應過程中蛋白質內的Fe(Ⅱ)能否被光照激發(fā)形成未成對電子處于激發(fā)態(tài)是O_2離去和二價鐵被氧化的關鍵。
【作者單位】： 大連大學生命科學與技術學院;大連大學遼寧省生物有機化學重點實驗室;大連大學環(huán)境與化學工程學院;
【基金】：國家自然科學基金(21571025,21271036) 遼寧省教育廳科學技術研究項目(L2013470,L2013471)資助~~
【分類號】：O629.73
【正文快照】： 1引言生物進程中,血紅素蛋白具有輸氧、儲氧或電子傳遞等重要的功能1,2,其結構及配體結合動力學過程成為當前研究重點3-6。血紅素輔基具有特殊的共軛和金屬配位結構,可吸收特定波長的光,改變血紅素電子激發(fā)態(tài),并進一步影響蛋白功能,目前光照射血紅素類蛋白的研究也逐漸受到關

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本文編號：1316157