【摘要】：為研究單硝酸異山梨酯(IM)與牛血清白蛋白(BSA)之間的相互作用,用紫外-可見光譜法和熒光光譜法在優(yōu)化的實驗條件下進行研究。結果表明:IM與BSA形成基態(tài)復合物從而猝滅BSA的內(nèi)源性熒光,猝滅機理為靜態(tài)猝滅。通過計算得出IM與BSA的結合常數(shù)Kb及結合為點數(shù)n。根據(jù)熱力學參數(shù)確定了IM和BSA之間的作用力類型主要為靜電引力。生成自由能變駐G為負值,表明IM與BSA的作用過程是一個自發(fā)過程。同步熒光光譜表明IM對BSA構象產(chǎn)生很微弱的影響,使BSA腔內(nèi)疏水環(huán)境的極性減弱。同步熒光光譜顯示兩者的結合位點更接近于酪氨酸,兩者的結合部位主要位于亞螺旋域ⅢA中。Hill系數(shù)nH1,表明IM有正協(xié)同作用。為后續(xù)硝酸脂類藥物的研發(fā)和進一步探討IM在生物體內(nèi)與蛋白質的作用機制和生物學效應提供了理論依據(jù)。
[Abstract]:In order to study the interaction between isosorbide mononitrate (IM) and bovine serum albumin (BSA), UV-Vis and fluorescence spectroscopy were used to study the results. The results show that IM and BSA form ground state complex to quench the endogenous fluorescence of BSA, and the quenching mechanism is static quenching. The binding constant Kb of IM and BSA and the combination of the number of points n are obtained. The force type between IM and BSA is determined to be the electrostatic attraction force according to the thermodynamic parameters. The generation of free energy variable in G is a negative value, indicating that the action process of IM and BSA is a spontaneous process. The synchronous fluorescence spectra show that IM has a very weak effect on the conformation of BSA, and the polarity of the hydrophobic environment in the BSA cavity is weakened. The simultaneous fluorescence spectrum shows that the binding sites of the two are closer to the tyrosine, and the binding sites of the two are mainly located in the sub-helical region IIIA. Hill factor, nH1, indicates that IM has a positive synergistic effect. This paper provides a theoretical basis for the development and further discussion of the mechanism and biological effects of IM in vivo and in vivo.
【作者單位】： 曲靖師范學院化學化工學院;
【基金】：云南省教育廳科研項目(2012Y414) 國家自然科學基金資助項目(21261019)共同資助
【分類號】：R96

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本文編號：2512216