【摘要】：將可催化合成西格列汀的轉(zhuǎn)氨酶基因克隆到表達(dá)載體p GEX-6p-1上,并轉(zhuǎn)入大腸桿菌E.coli中表達(dá),獲得高效表達(dá)重組轉(zhuǎn)氨酶的菌株。分別考察基因在不同大腸桿菌[E.coli W3110、E.coli BL21(DE3)、E.coli Rosetta(DE3)和E.coli Rosetta-gami2(DE3)]中的表達(dá)情況,結(jié)果顯示,轉(zhuǎn)氨酶在大腸桿菌BL21(DE3)中的表達(dá)量較高,而且多為可溶性表達(dá)。所得重組轉(zhuǎn)氨酶(粗酶)比活力也較高,為0.32 u/mg。
[Abstract]:The transaminase gene which can catalyze the synthesis of sieglitine was cloned into the expression vector p GEX-6p-1 and transformed into E. coli E.coli to obtain the strain which highly expressed the recombinant transaminase. The expression of transaminase in different E. coli [E.coli W3110, E. coli BL21 (DE3), E.coli Rosetta (DE3) and E.coli Rosetta-gami2 (DE3)] was investigated respectively. the results showed that the expression of transaminase in E. coli BL21 (DE3) was higher. And most of them were soluble expression. The specific activity of recombinant transaminase (crude enzyme) was also higher, which was 0.32 u 路mg 路L ~ (- 1) 路L ~ (- 1).
【作者單位】： 中國(guó)醫(yī)藥工業(yè)研究總院上海醫(yī)藥工業(yè)研究院創(chuàng)新藥物與制藥工藝國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室;正大天晴藥業(yè)股份有限公司;
【分類號(hào)】：R914.5;Q78

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本文編號(hào)：2487661