發(fā)布時(shí)間：2018-06-12 08:11

  本文選題：兩親性短肽 + 阿霉素��； 參考：《化學(xué)研究與應(yīng)用》2016年12期

【摘要】：利用熒光光譜法、圓二色譜法以及掃描電鏡研究了一種兩親性短肽P9(序列為:N-Pro-Ser-Phe-Cys-PheLys-Phe-Glu-Pro-C)與抗癌藥物阿霉素間的相互作用。結(jié)果表明:阿霉素對(duì)該兩親性短肽的熒光具有較強(qiáng)的猝滅作用,猝滅類型為靜態(tài)猝滅,并利用Regression方程和Stern-Volmer方程計(jì)算了體系的猝滅常數(shù)和結(jié)合常數(shù),通過(guò)熱力學(xué)分析確定了P9和阿霉素的相互間的主要作用力為疏水作用力。利用圓二色譜及掃描電鏡考察了阿霉素對(duì)P9二級(jí)結(jié)構(gòu)及自組裝形貌的影響。最后綜合分析,提出了阿霉素與兩親性短肽的分子作用模型。
[Abstract]:The interaction of a amphiphilic peptide P9 with adriamycin was studied by fluorescence spectroscopy, circular dichroism and scanning electron microscopy. The interaction between P9 and adriamycin was studied by means of the sequence of: N-Pro-Ser-Phe-Cys-Phe-Glu-Pro-C. The results showed that adriamycin had a strong quenching effect on the fluorescence of the amphiphilic peptide, and the quenching type was static quenching. The quenching constants and binding constants of the system were calculated by Regression equation and Stern-Volmer equation. The main interaction force between P 9 and adriamycin is hydrophobic force by thermodynamic analysis. The effects of adriamycin on the secondary structure and self assembly morphology of P9 were investigated by circular dichroism and scanning electron microscopy. Finally, a molecular model of the interaction between adriamycin and amphiphilic short peptide was proposed.
【作者單位】： 四川大學(xué)化學(xué)工程學(xué)院;
【基金】：國(guó)家自然科學(xué)基金項(xiàng)目(51003065,81000658)資助 教育部博士點(diǎn)基金項(xiàng)目(20100181120077)資助
【分類號(hào)】：R969.2

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本文編號(hào)：2008996